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用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究聚肌胞(PPA)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子对两者结合作用的影响.结果表明:PPA对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出PPA与BSA的结合常数Kb及结合位点数n.根据热力学参数确定了PPA和BSA之间的作用力类型主要表现为疏水作用力.PPA在BSA中的结合位点主要位于ⅡA中.Hill系数略小于1,表明PPA对BSA的结合为弱的负协同作用.此外还详细探讨了共存金属离子对PPA与BSA结合作用的影响. 相似文献
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应用紫外吸收光谱、荧光光谱和同步荧光光谱法研究了矢车菊-3-O-葡萄糖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:矢车菊-3-O-葡萄糖苷能使BSA发生内源荧光猝灭,属静态猝灭机理。25℃和30℃下,矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA的静态猝灭速率常数分别为3.7×104 L.mol-1,4.1×104 L.mol-1,结合常数为1.1×105 L.mol-1,1.5×105 L.mol-1,结合位点数为1。根据Fòrster非辐射能量转移机理,矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA之间的作用距离约为5.6 nm,能量转移效率为0.085。热力学分析表明矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA存在疏水相互作用,矢车菊-3-O-葡萄糖苷对BSA构象影响较小。 相似文献
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采用荧光光谱法研究了烟酸(NTA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,NTA主要以动态猝灭的方式使BSA的内源性荧光下降.通过计算得出了在测定温度(T)为293和310 K时,NTA与BSA的结合常数(KA)分别为31.9和72.9 L·mol-1.根据热力学参数确定了NTA与BSA之间以疏水力相互作用.同步荧光光谱与紫外光谱技术分析表明,NTA对BSA的构象几乎没有影响. 相似文献
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在优化的试验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢西丁钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用和共存金属离子对CS与BSA的相互作用的影响。计算了不同温度下的热力学参数、结合常数和结合位点数。结果表明,CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程;两者之间的作用主要是氢键或范德华力。CS在BSA中的结合位点主要位于ⅢA。Hill系数nH1,表明CS有强的协同作用。根据同步荧光光谱法研究了CS对BSA构象的影响。考察了Fe3+、Mn2+、Cr2+、Ni2+、Mg2+金属离子对两者相互作用的影响,结果表明金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,降低了其结合能力。 相似文献
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利用荧光光谱法研究了1,4,7,10-四氮杂环十二烷合铜(Cyclen-Cu(Ⅱ))配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk方程确定了其荧光猝灭机理为静态猝灭,得到1,4,7,10-四氮杂环十二烷合铜配合物和BSA作用的结合常数、结合点位数,计算了在不同的pH值、温度及表面活性剂溶液中的热力学参数,实验结果表明其作用力主要为静电作用力.还探讨了表面活性剂对Cyclen-Cu(Ⅱ)与BSA作用的影响,实验结果显示表面活性剂使得BSA在348nm处的荧光峰蓝移约12nm并且其强度随表面活性剂浓度的增加而降低. 相似文献
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用荧光光谱法结合紫外可见吸收光谱法、圆二色谱法(CD)研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚(PAN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,PAN与BSA发生了生成复合物的静态猝灭作用;紫外可见吸收光谱辅证了PAN对牛血清白蛋白的猝灭机制属于静态猝灭;利用Van’t Hoff方程计算体系的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS),ΔH和ΔS的值均小于0,表明两者主要以氢键和范德华力作用力结合;圆二色谱法研究表明,PAN指示剂引起BSA二级结构的改变。 相似文献
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采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了白藜芦醇与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明白藜芦醇对BSA有较强的荧光猝灭作用,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭和非辐射能量转移;根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到白藜芦醇与BSA之间的结合常数KA为6.11×104(25℃)、4.46×104(35℃)和3.84×104(45℃)。根据F rster非辐射能量转移理论,求出了白藜芦醇与BSA之间的结合距离为2.36 nm(25℃)、2.73 nm(35℃)和2.48 nm(45℃)。通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时用同步荧光光谱探讨了白藜芦醇对BSA构象的影响。 相似文献
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本文从光谱学的角度研究了有毒物质丙烯酰胺(AA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,在pH =7.0和室温条件下,AA可通过静态猝灭的方式有效地猝灭BSA的荧光,AA的加入影响了BSA的构象.通过荧光数据计算可得到AA与BSA的结合位点数(n=0.933)及表观绑定常数(KA=5.55×103 mol·... 相似文献
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在模拟生理p H条件下,采用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法和圆二色谱法研究了苦参碱与人血清白蛋白(Human serum albumin,简称HSA)和牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,简称BSA)的相互作用。紫外吸收光谱法和荧光光谱法的试验结果表明,苦参碱对HSA和BSA相互作用在基态时形成复合物,因此对HSA和BSA均具有一定的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,在22、27和37℃时其猝灭常数分别为HSA 3.07×10~4、1.71×10~4、4.60×103 L/mol和BSA 4.48×10~4、3.91×10~4和3.17×10~4 L/mol;结合常数分别为HSA 5.999×10~5、3.097×10~6、6.667×10~7 L/mol和1.007×10~5、1.163×10~5、1.582×10~5 L/mol;结合位点数基本维持不变。而圆二色谱法和热力学参数的计算结果表明苦参碱与HSA及苦参碱与BSA两者之间的作用力为疏水作用且为自发反应。 相似文献