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1.
应激宁对HSP70在大鼠应激性溃疡中表达的影响 总被引：2，自引：0，他引：2
为了探讨热休克蛋白70(HSP70)在应激性溃疡中表达的变化及应激宁对其变化的影响,选用Wistar大鼠水浸-束缚应激(WRS)4 h的方法,建立应激性溃疡模型.用免疫组织化学方法检测胃黏膜组织HSP70的表达.结果表明,HSP70的表达主要分布在胃腺区,对照组大鼠胃黏膜组织中有散在的表达,应激组中HSP70阳性细胞数目较应激宁组增多,两者具有明显的差异(P＜0.05),而且,应激组和应激宁组中HSP70阳性细胞数目均比对照组明显增多(P＜0.01).表明应激宁对WRS后胃黏膜组织HSP70的表达具有调节作用,这也表明应激宁具有抗应激的作用. 相似文献
2.
试验采用免疫荧光组织化学法,检验了经历不同温度热应激后,在不同恢复期内小鼠卵巢组织HSP70的诱导表达,确立了HSP70诱导表达模式。结果表明：随着热应激温度的升高,卵巢组织HSP70的表达量增加,表达持续期延长,特别是经历了预应激小鼠的HSP70表达更显著。这说明在一定的热应激条件下。小鼠卵巢组织可发生HSP70的诱导表达,其表达量和表达持续期与热应激强度相关,而且热应激可显著促进HSP70的表达。 相似文献
3.
《黑龙江畜牧兽医》2016,(21)
为了研究维生素C、硫酸钾、γ-氨基丁酸、烟酸复合而成的添加剂对大鼠缓解热应激的作用效果,试验选择15只清洁级雄性Wistar大鼠,随机分为3组,普通对照组,常温常饲;应激对照组和试验组于32℃条件下每天进行12 h热刺激,试验组灌胃复合添加剂(硫酸钾0.27 g/m L+维生素C0.02 g/m L+γ-氨基丁酸0.05 g/m L+烟酸0.02 g/m L),应激对照组不饲喂添加剂。6 d后,测定大鼠血清中葡萄糖含量(GLU)、肌酸激酶(CK)活性和乳酸脱氢酶(LDH)活性、促肾上腺皮质激素(ACTH)表达量、糖皮质激素(GC)表达量、热休克蛋白70(HSP70)表达量及肝脏中HSP70 mRNA相对表达量。结果表明:经过6 d的热刺激后,应激对照组的各项指标均有不同程度的升高,32℃的持续高温引起了大鼠的热应激反应;而饲喂复合添加剂的试验组与普通对照组各项指标相比无显著差异(P0.05)。说明饲喂复合添加剂对大鼠热应激有一定的缓解作用。 相似文献
4.
鸡马立克病肝组织肿瘤病变与热休克蛋白转录、表达的相关性研究 总被引：1，自引：1，他引：0
研究马立克病毒引发肿瘤的发生、发展过程中,热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)转录表达水平、组织细胞内定位与肝病理组织学损伤之间的相关性,为进一步阐述HSPs的生物学作用奠定基础。通过人工感染建立鸡MD肿瘤模型,定期剖杀试验鸡,采集肝组织,利用组织学、免疫组织化学、荧光定量RT-PCR及ELISA方法,检测肝病理组织学损伤、HSPs组织细胞内定位以及HSPs转录、表达水平的动态变化。结果:在MDV感染14d后,感染组鸡肝组织可见大小不等的淋巴样瘤细胞浸润和局灶性生长;HSP90、HSP60在淋巴瘤细胞的细胞质内强表达,而HSP27、HSP70主要分布于肿瘤细胞外的肝细胞的细胞质内;感染组HSP70和HSP90mRNA转录水平始终极显著高于空白对照组和疫苗免疫对照组;感染组HSP90的表达量始终极显著高于空白对照组,HSP70表达量在14和21日龄时,极显著高于空白对照组,在28和35日龄时显著高于空白对照组,42日龄后与空白对照组和疫苗免疫对照组相比差异不显著。在MDV引发鸡肿瘤发生、发展过程中,HSP60、HSP90与HSP70、HSP27之间在肝组织细胞内定位截然不同,且HSP70与HSP90在肝组织内表达量变化趋势差异明显,说明不同HSPs在MD肿瘤发生、发展过程中的生物学作用存在差异。 相似文献
5.
《中国畜牧杂志》2015,(9)
选取1日龄健康雁鹅60只,随机分为6组,单笼饲养于环控仓内。6周龄时,A组置于(22±1)℃作为对照,B、C、D、E、F组分别施于2、4、6、8 h和10 h(40±1)℃的急性热应激处理,处理后立即剖杀,取心、肝、肺和肾脏组织,实时荧光定量PCR测定HSP70 mRNA表达量,免疫组织化学方法测定HSP70表达量。结果表明:急性热应激处理可显著提高各组织中HSP70 mRNA及HSP70蛋白的表达水平,但不同组织出现显著变化的时间以及随热应激时间延长的变化规律存在差异。心脏组织HSP70 mRNA和蛋白表达量均在热应激2 h后出现显著升高(P0.05),热应激4 h后达到最高值,8 h后降至对照组水平,遵循二次曲线回归模式;肝脏热应激4~10 h间HSP70及其mRNA均显著高于对照组(P0.05),但未表现出显著的线性与二次回归趋势;肺脏HSP70 mRNA表达水平在热应激2~10 h间显著高于对照组(P0.05),HSP70则从热应激4 h起才显著升高,但二者随热应激时间延长均呈显著的线性升高规律;与肺相似,肾脏HSP70及其mRNA表达量随热应激时间的变化趋势也遵循线性回归模式,两者均在热应激4~10 h显著升高(P0.05)。 相似文献
6.
《畜牧与兽医》2017,(11):114-117
探讨水飞蓟宾对镉致小鼠急性肝损伤的保护作用及其机制。将30只小鼠随机分成3组:正常对照组、镉组、水飞蓟宾干预组。正常对照组、镉组小鼠每日灌胃1%羧甲基纤维素钠悬混液,水飞蓟宾干预组小鼠经口给予100 mg·kg~(-1)水飞蓟宾,每日灌胃1次,连续灌胃7 d,于最后一次灌胃后1 h,正常对照组小鼠腹腔注射生理盐水0.01 mL·g~(-1),镉组及水飞蓟宾干预组小鼠一次性腹腔注射4 mg·kg~(-1)氯化镉,24 h后摘小鼠眼球取血,处死小鼠。检测血清丙氨酸转移酶(ALT)、天冬氨酸转移酶(AST)活性;制作肝组织切片,H.E染色,观察各组小鼠肝组织形态学变化;免疫组化检测肝组织HSP70蛋白表达;肝组织匀浆液检测一氧化氮(NO)含量及髓过氧化物酶(MPO)活性。结果显示,镉组小鼠血清ALT和AST活性与正常对照组比较显著升高,肝细胞出现变性、坏死,水飞蓟宾干预组小鼠血清ALT和AST活性与镉组比较显著降低,同时,肝细胞变性、坏死明显减轻;免疫组化检测结果显示,镉组小鼠肝组织热应激蛋白(HSP70)表达与正常对照组比较显著降低(P0.05),而水飞蓟宾干预组小鼠肝细胞HSP70蛋白表达与镉组比较均极显著升高(P0.01);与正常对照组比较,染镉组小鼠肝组织一氧化氮(NO)含量及髓过氧化物酶(MPO)活性均极显著升高(P0.01),水飞蓟宾干预组小鼠与镉组小鼠比较,肝组织NO含量和MPO活性极显著降低(P0.01)。结果表明,水飞蓟宾能减轻镉毒性导致的小鼠肝组织细胞急性损伤,其机制可能与水飞蓟宾降低NO含量及MPO活性,促进染镉小鼠肝组织细胞HSP70蛋白表达有关。 相似文献
7.
8.
热应激蛋白（heat stress proteins，HSPs）是机体受到应激原的刺激后产生的几族（如HSP70家族、HSP90家族等）高度保守的蛋白质，对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中HSP70家族的HSP70是研究最多的，因为它在大多数生物中含量最多，在细胞应激后生成最显著。HSP70是机体一种重要的非特异性细胞保护蛋白，具有多种生物学功能，如分子伴侣，抗细胞凋亡，抗氧化作用，此外在免疫反应中也起重要作用。HSP70-肽疫苗是HSP70和抗原多肽结合形成的复合物，它可以直接从肿瘤组织或肿瘤细胞系中提取得到，即HSP70-肽肿瘤疫苗；也可以采用生物工程技术的方法在体外表达HSP70，再与已知的抗原多肽交联得到。其中HSP70-肽肿瘤疫苗是研究最多的，已成为肿瘤研究的一个重要内容，HSP70-肽肿瘤疫苗的可行性在实验动物已得到证实，显示了良好的应用前景。 相似文献
9.
热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物… 相似文献
10.
以奶牛原代培养细胞PBMC(peripheral blood mononuclear cells)和商业化细胞系MDBK(madin-darby bovine kidney)为细胞模型,采用MTS、实时荧光定量PCR(quantitative real-time PCR)及Western blot等方法检测不同程度的冷热应激对牛PBMC和MDBK细胞活力及HSP70表达水平的影响,分析不同温度的冷热应激条件下细胞活力和HSP70表达变化的规律,以及不同类型细胞应答冷热应激的差异。结果显示,冷应激和热应激均会使细胞活力降低,应激强度越大,细胞活力越低;冷热应激会调控细胞中HSP70的表达水平,重度冷应激(10℃)下调HSP70的表达,而热应激则上调HSP70的表达,但若超过细胞耐受极限度HSP70表达开始下降;HSP70表达水平应对冷热应激的变化与细胞的类型和冷热应激强度有关。结果表明,冷热应激会降低细胞活力,调控细胞HSP70的表达水平,HSP70的表达变化能够反映细胞冷热应激的强度,可作为评价奶牛冷热应激反应的澘在分子标记在奶牛个体中进行深入研究。 相似文献
11.
运输应激对山羊血清和空肠中HSP27、HSP70和HSP90含量的影响 总被引：1，自引：0，他引：1
《中国畜牧杂志》2019,(3)
为探讨运输应激对山羊血清和空肠中HSP27、HSP70和HSP90 3种热休克蛋白含量的影响,试验选取12只赣西山羊,随机分为对照组、运输应激2 h组和运输应激6 h组,应用双抗体夹心ELISA法测定山羊血清和空肠中3种热休克蛋白浓度。结果表明:与对照组相比,运输2 h山羊血清中HSP70和HSP90极显著升高(P<0.01),空肠中HSP70和HSP90显著升高(P<0.05),血清和空肠中HSP27有升高趋势(P>0.05);与对照组相比,运输6 h后血清中HSP70和HSP90分别极显著和显著升高(P<0.05和P<0.01),血清中HSP27含量以及空肠中3种蛋白含量均无显著变化(P>0.05);与运输2 h相比,运输6 h后3种蛋白含量都极显著降低(P<0.01)。结果显示,山羊对运输应激在细胞水平的适应性调节与血清中HSP70和HSP90蛋白水平升高有密切联系,运输2 h山羊通过上调HSP70和HSP90对应激导致的空肠损伤发挥细胞保护作用。 相似文献
12.
为阐明运输应激对小鼠肺脏的病理损伤及热休克蛋白表达的影响,本实验运用HE染色、醋酸铀-枸橼酸铅染色、免疫组织化学染色和图像分析等方法,分析运输应激小鼠显微结构、超微结构以及HSP27、HSP70和HSP90表达的变化情况。结果表明:运输应激小鼠肺泡腔塌陷或发生融合,肺泡腔中可见脱落的细胞及胞质内容物,肺泡隔增厚,毛细血管明显扩张,炎性细胞浸润,肺泡Ⅰ型和Ⅱ型上皮细胞均发生明显的超微病理损伤,部分细支气管上皮脱落;与对照组相比,运输应激小鼠肺脏HSP27蛋白表达未见明显变化,HSP70蛋白表达量是对照组的10倍(P0.01),HSP90蛋白表达量下降。综上可知,运输应激对小鼠肺脏组织结构造成较大损伤,细胞病变较明显,HSP70和HSP90蛋白与肺脏应激损伤的发生发展存在一定的关联。 相似文献
13.
热应激蛋白70(HSP_(70))研究进展 总被引：4，自引：1，他引：3
热应激蛋白普遍存在于从原核细胞到高等真核细胞的整个生物界。本文通过HSP70 的基因特点与转录调控、HSP70 的mRNA与翻译、HSP70 的作用以及HSP70 在体内的降解等方面 ,对HSP70 进行了较为详细的介绍 相似文献
14.
通过检测热休克蛋白70（heat shock protein,HSP70）在免疫器官及细胞上的分布规律,研究热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位及表达。结果显示：HSP70在常温饲养雏鸡的胸腺、脾脏、法氏囊中均有明显的表达,在胸腺、脾脏的细胞中主要以胞浆表达为主,而法氏囊中则以胞核表达为主,脾脏中HSP70的表达强度最为稳定。热应激时,胸腺中HSP70的IOD值随日龄增长而逐渐降低,末期显著低于对照组（P〈0．05）;脾脏中HSP70的IOD值随日龄增长逐渐降低,末期稍低于对照组（P〉0．05）;法氏囊中HSP70的IOD值与饲养日龄间无明显规律,末期高于对照组（P〉0．05）。结果表明,热应激对雏鸡胸腺的损伤明显,胸腺细胞通过自身合成HSP70抵抗热应激的能力较差,而对脾脏和法氏囊影响较小。 相似文献
15.
HSP70家族的分类及基因结构与功能 总被引：12，自引：0，他引：12
热应激蛋白 (HSPs)作为分子伴侣在应激状态下占有重要地位 ,其中热应激蛋白70 (HSP70 )家族由于在应激反应中的敏感性 ,以及在临床实践中的各种作用而成为研究的热点。HSP70家族成员众多 ,它们在进化上高度保守 ,种属间同源性高 ,并且在正常细胞内和应激状态下均有表达。当进入应激状态时 ,机体通过对HSP70mRNA的优先翻译和增强其稳定性等调控机制的变化以适应需要。HSP70家族的功能表现在多方面 ,作为分子伴侣 ,HSP70家族在应激状态下帮助需要折叠的蛋白质正确折叠 ,加快正常蛋白质合成的恢复 ;在细胞保护方面 ,HSP70表达的增加可以缓解细胞所受伤害 ,增强机体对应激的抵抗力 ;同时 ,HSP70在抗细胞凋亡、抗氧化和免疫反应中也起着重要作用 相似文献
16.
<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功 相似文献
17.
《畜牧兽医科技信息》2017,(5)
<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称为应激蛋白,是生物细胞(包括原核细胞及真核细胞)在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后,发生的高度保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白,在原核、真核及植物中存在的分子。在HSP大家族中,分HSP90(83~90k D)、HSP70(66~78k D)、HSP60和小HSP等4个家族。其中HSP70为HSPs 相似文献
18.
《中国兽医学报》2016,(5)
通过分析冷刺激对大鼠血清中细胞因子、皮质酮(CORT)、促肾上腺皮质激素(ACTH)的含量以及外周血淋巴细胞中热休克蛋白70(Hsp70)表达量的影响,构建大鼠急性冷应激模型,旨在为其相关研究提供研究基础。本试验急性冷刺激时间为12h。利用ELISA方法检测各组大鼠血清中IL-2、IL-4、IL-6、IL-10、TNF-α、CORT、ACTH的含量;采用Western blot和qRT-PCR方法检测各组大鼠外周血淋巴细胞中HSP70及mRNA表达量。结果表明,与对照组相比,急性冷刺激组大鼠血清中IL-2和ACTH的含量显著升高(P0.05),IL-4、IL-6、TNF-α和CORT的含量极显著升高(P0.01),IL-10无显著变化(P0.05);外周血淋巴细胞内HSP70及其mRNA表达量呈显著升高水平(P0.05)。成功构建大鼠急性冷应激模型。 相似文献
19.
HSP70在急性热应激蛋鸭脾脏表达变化的研究 总被引：1，自引：0，他引：1
采用半定量RT-PCR与Western-blotting方法检测相同温度、不同时间(3、5、7h)热应激处理鸭脾脏组织中HSP70基因的表达水平,以研究热应激对HSP70基因表达的影响。结果表明:与对照组相比,热应激组蛋鸭脾脏HSP70 mRNA转录水平在热应激进行到3h时呈现下降趋势,但是差异不显著;而进行到5h时则出现显著(P0.05)的回升;热应激组蛋鸭脾脏HSP70蛋白表达水平在热应激进行到5h时出现显著下降(P0.05),表明急性热应激对蛋鸭脾脏组织HSP70基因表达具有重要影响。 相似文献
20.
急性冷、热应激对肉鸡肝脏和心脏组织中HSPs表达的影响 总被引：2，自引：0，他引：2
将45只28日龄罗斯308肉鸡随机均分为三组进行急性应激处理:热应激组在急性热应激下持续饲养6 h(温度为39℃,湿度为90%);冷应激组在急性冷应激刺激下持续饲养6 h(温度为11℃,湿度为90%);对照组鸡群在正常饲养条件下饲养(温度为26℃,湿度为60%)。采用实时荧光定量PCR(q RT-PCR)分别对肝脏和心脏组织中的4种热应激蛋白基因(HSP60、HSP70、HSP90、HSP110)的表达量进行对比分析。结果表明:在心脏组织中,HSP60表达量在冷、热应激下均无显著变化(P0.05);HSP90表达在冷应激下显著下降(P0.05);HSP70表达在冷、热应激下均显著上升(P0.05、P0.01);HSP110表达在冷应激下无显著变化,在热应激下极显著上升(P0.01)。在肝脏组织中,HSP60在冷应激下表达量显著下降(P0.05),热应激下表达无显著变化(P0.05);HSP70和HSP110在热应激条件下表达量极显著上升(P0.01);HSP90表达量在冷、热应激下均无显著变化(P0.05)。结果揭示:急性热应激相比于急性冷应激对应激蛋白的表达影响更显著;在急性热应激条件下,心脏和肝脏组织中HSP70和HSP110表达量均极显著上升。 相似文献