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相似文献
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1.
采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了白藜芦醇与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明白藜芦醇对BSA有较强的荧光猝灭作用,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭和非辐射能量转移;根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到白藜芦醇与BSA之间的结合常数KA为6.11×104(25℃)、4.46×104(35℃)和3.84×104(45℃)。根据F rster非辐射能量转移理论,求出了白藜芦醇与BSA之间的结合距离为2.36 nm(25℃)、2.73 nm(35℃)和2.48 nm(45℃)。通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时用同步荧光光谱探讨了白藜芦醇对BSA构象的影响。  相似文献   

2.
用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究聚肌胞(PPA)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子对两者结合作用的影响.结果表明:PPA对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出PPA与BSA的结合常数Kb及结合位点数n.根据热力学参数确定了PPA和BSA之间的作用力类型主要表现为疏水作用力.PPA在BSA中的结合位点主要位于ⅡA中.Hill系数略小于1,表明PPA对BSA的结合为弱的负协同作用.此外还详细探讨了共存金属离子对PPA与BSA结合作用的影响.  相似文献   

3.
用荧光光谱及紫外吸收光谱方法,研究了一种三氮唑类西佛碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,分析了不同温度下西佛碱对BSA的荧光猝灭作用。研究表明三氮唑类西佛碱对BSA有较强的荧光猝灭作用,西佛碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭。并根据修正的Stern-Volmer方程,计算了西佛碱与BSA间的结合常数Ka,根据非辐射能量转移理论求得了西佛碱与BSA间的结合距离r;用Van,t Hoff方程计算了热力学参数,用三维荧光光谱研究了BSA构象的变化和用分子对接方法研究了西佛碱与BSA的结合位点,热力学数据表明二者主要以氢键和范德华作用力结合。  相似文献   

4.
应用荧光光谱手段及分子模拟实验研究了在pH=7.4的生理酸度条件下氯氰菊酯(CM)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。证实了CM对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。计算了热力学参数,由△H和△s值推断CM与BSA之间主要靠疏水作用力结合;△G〈0表明此作用过程是自发的。分子模拟实验说明结合位点为siteⅡ。  相似文献   

5.
为明确Se(Ⅳ)是否影响Cr(Ⅵ)-蛋白质(牛血清白蛋白,BSA)互作体系,进而降低Cr(Ⅵ)对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se(Ⅳ)对Cr(Ⅵ)-BSA互作光谱特征的影响。结果显示:Cr(Ⅵ)-BSA互作使得BSA紫外吸收增加、峰位红移、空间构象改变,表明Cr(Ⅵ)与BSA有明显的结合特征。Se(Ⅳ)与BSA未发生有效的结合,对BSA的构象和光谱特征均无显著影响。Cr(Ⅵ)能够猝灭BSA的特征荧光,是由于生成了不发荧光的1∶1基态配合物,猝灭方式为静态猝灭。通过范特霍夫(Van't Hoff)方程确定了焓变(△H=-53.528 kJ·mol-1)、熵变(△S=-0.110 kJ·mol-1·K-1)和吉布斯自由能变(△G<0),进而推断出二者间的作用力为氢键和范德瓦耳斯力,且Cr(Ⅵ)与BSA体系的相互作用为自发过程。BSA-Cr(Ⅵ)的结合距离是0.14 nm,结合位点为site Ⅱ。在Cr(Ⅵ)-BSA互作体系中,Se(Ⅳ)的添加并未改变由Cr(Ⅵ)作用引起的BSA构象和光谱特征改变。  相似文献   

6.
为镇静、睡眠类药物的研发提供理论依据,用紫外-可见光谱法和荧光光谱法研究了苯巴比妥(Ph)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明:Ph对BSA有较强的荧光猝灭作用,其猝灭机理属于静态猝灭,主要靠氢键和范德华力相互作用。Ph可以被BSA运输,结合位置位于BSA的亚结构ⅡA中,结合过程中对温度比较敏感,Ph与BSA的结合位点偏向于色氨酸。Mn2+、Cu2+、Co2+对Ph与BSA结合产生竞争作用,增强药效;Ni 2+和Fe3+对Ph与BSA结合产生促进作用,延长药效时间。  相似文献   

7.
应用紫外吸收光谱、荧光光谱和同步荧光光谱法研究了矢车菊-3-O-葡萄糖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:矢车菊-3-O-葡萄糖苷能使BSA发生内源荧光猝灭,属静态猝灭机理。25℃和30℃下,矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA的静态猝灭速率常数分别为3.7×104 L.mol-1,4.1×104 L.mol-1,结合常数为1.1×105 L.mol-1,1.5×105 L.mol-1,结合位点数为1。根据Fòrster非辐射能量转移机理,矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA之间的作用距离约为5.6 nm,能量转移效率为0.085。热力学分析表明矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA存在疏水相互作用,矢车菊-3-O-葡萄糖苷对BSA构象影响较小。  相似文献   

8.
【目的】旨在研究安乃近(ANG)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,为安乃近的临床研究提供一定的参考依据。【方法】在优化的实验条件下,运用光谱法研究牛血清白蛋白(BSA)与安乃近(ANG)的相互作用及共存金属离子的影响。【结果】研究表明:ANG对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭。BSA能运输ANG,是一个自发过程,其作用力类型主要为氢键或范德华力。BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有微弱的药物负协同作用。ANG对BSA构象产生影响。Cr3+、Co2+、Fe3+、Mn2+和Mg2+对ANG与BSA结合有竞争作用,增强药效。【结论】ANG确实与BSA发生了相互作用,金属离子对两者结合产生影响。  相似文献   

9.
用荧光光谱法和吸收光谱法研究了在生理条件下吡啶甲酸铬(CP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,CP对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出CP与BSA的结合常数(KA)及结合位点数(n).根据同步荧光光谱法研究了CP对BSA构象的影响.  相似文献   

10.
用荧光光谱法结合紫外可见吸收光谱法、圆二色谱法(CD)研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚(PAN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,PAN与BSA发生了生成复合物的静态猝灭作用;紫外可见吸收光谱辅证了PAN对牛血清白蛋白的猝灭机制属于静态猝灭;利用Van’t Hoff方程计算体系的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS),ΔH和ΔS的值均小于0,表明两者主要以氢键和范德华力作用力结合;圆二色谱法研究表明,PAN指示剂引起BSA二级结构的改变。  相似文献   

11.
在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了Diludine与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明,Diludine对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下Diludine对BSA的荧光作用及Stern-Volmer方程得到Diludine与BSA反应的结合常数K为1.23×106 L/mol(298 K)和2.27×104 L/mol(303 K)。根据Lineweaver-Buck,结合位点数为0.938 7(298 K)和0.674 03(303 K)。热力学参数△H和△S分别为1.84×10-3 J/mol和-1.91×103 J/mol,热力学数据说明Diludine与BSA之间主要以静电作用力与疏水作用力相互结合。根据Forster非辐射能量转移理论,求出Diludine与BSA间的结合距离r=4.58 nm。  相似文献   

12.
在模拟生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究头孢硫脒和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。研究表明:头孢硫脒与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭BSA的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程。根据Stern-Volmer方程得出了不同温度下结合位点数n和结合常数Ka;结合位点位于BSA的亚结构ⅡA中。通过计算相应的热力学参数,确定了头孢硫脒与牛血清白蛋白之间的作用力主要为氢键和范德华力。利用同步荧光光谱探讨了头孢硫脒与BSA作用前后BSA的构型变化。Hill系数nH<1,表明头孢硫脒有弱的负协同作用。此研究不仅对于揭示体内药物动力学问题和指导临床合理用药具有一定意义,而且对药物分子设计及新药开发等也具有重要指导意义。  相似文献   

13.
在模拟生理p H条件下,采用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法和圆二色谱法研究了苦参碱与人血清白蛋白(Human serum albumin,简称HSA)和牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,简称BSA)的相互作用。紫外吸收光谱法和荧光光谱法的试验结果表明,苦参碱对HSA和BSA相互作用在基态时形成复合物,因此对HSA和BSA均具有一定的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,在22、27和37℃时其猝灭常数分别为HSA 3.07×10~4、1.71×10~4、4.60×103 L/mol和BSA 4.48×10~4、3.91×10~4和3.17×10~4 L/mol;结合常数分别为HSA 5.999×10~5、3.097×10~6、6.667×10~7 L/mol和1.007×10~5、1.163×10~5、1.582×10~5 L/mol;结合位点数基本维持不变。而圆二色谱法和热力学参数的计算结果表明苦参碱与HSA及苦参碱与BSA两者之间的作用力为疏水作用且为自发反应。  相似文献   

14.
采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了5种二价金属离子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,通过生物大分子猝灭反应机制和结合位点模型研究发现锌离子Zn2+,镍离子Ni2+,钴离子Co2+ 和钙离子Ca2+ 均可导致牛血清白蛋白内源荧光猝灭,Zn2+,Ni2+ 和Co2+ 离子半径处在正常范围,能有效进入牛血清白蛋白结合位点与牛血清白蛋白结合形成超分子配合物,使牛血清白蛋白的二级结构发生改变,主要表现为静态猝灭。Ca2+离子半径较大,受空间位阻影响不能有效进入结合位点对BSA二级结构影响较小,不能与BSA形成配合物,表现为动态猝灭;而Mg2+ 由于大的水合半径阻碍了Mg2+ 与牛血清白蛋白的有效碰撞,使电子或能量的转移受阻,从而导致Mg2+ 对牛血清白蛋白内源荧光无猝灭作用。图3表2参16  相似文献   

15.
【目的】在甲醇溶剂体系中合成5-氯甲基水杨醛缩L-酪氨酸Schiff碱配体及其Mn(Ⅱ) 配合物.【方法】通过元素分析、摩尔电导、红外光谱、紫外光谱及差热-热重方法确定它们的分子组成;采用滤纸片法、光还原NBT法及荧光猝灭法测定该配合物的抗菌活性、SOD活性及其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.【结果和结论】 5-氯甲基水杨醛缩L-酪氨酸Schiff碱配体及其Mn(Ⅱ) 配合物的分子组成分别为K2L·3H2O(L=C17H14NO4Cl2-)和K[MnL(CH3COO)]·2H2O,配合物中Schiff碱配体上的亚胺基N、羧基O及酚羟基O均与Mn(Ⅱ)配位.该配合物的抗菌活性高于配体,且对革兰阴性菌大肠埃希菌的抗菌活性高于对革兰阳性菌金黄色葡萄球菌的;该配合物具有较高的SOD活性,其IC50为1.616 μmol·L-1;基于静态猝灭机理,该配合物能有效猝灭BSA的内源荧光,并与BSA结合形成1种基态复合物,25 ℃条件下与BSA的结合位点数n约为1,结合常数KA为1.62×106 L·mol-1,且分子内可能发生非辐射能量转移.  相似文献   

16.
本文从光谱学的角度研究了有毒物质丙烯酰胺(AA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,在pH =7.0和室温条件下,AA可通过静态猝灭的方式有效地猝灭BSA的荧光,AA的加入影响了BSA的构象.通过荧光数据计算可得到AA与BSA的结合位点数(n=0.933)及表观绑定常数(KA=5.55×103 mol·...  相似文献   

17.
研究了以PVC膜为支持体系,以四(4-溴)苯基铂卟啉为敏感物质的荧光猝灭氧传感器对分子氧的响应特性.该氧传感器敏感膜的最大激发波长为402nm,最大发射波长为664nm,分子氧可以有效地猝灭四(4-溴)苯基铂卟啉敏感膜的荧光.在100%N2和100%O2中的荧光强度之比大于40倍;在N2饱和和空气饱和的水中荧光强度之比大于14倍,有较高的灵敏度,其寿命大于3个月。  相似文献   

18.
在不同温度下,用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了茜素紫(Alizarin-Violet,ALV)与牛血清白蛋白(bovineserum albumin,BSA)相互作用特征。分别用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理试验数据,得到相互作用常数的平均值为1.078×105L/mol,相互作用的ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ的平均值分别为-8.030kJ/mol、-29.19kJ/mol和69.80J/K,作用位置为2.38nm,作用位点数为1.173。证实了在试验浓度和温度范围内,ALV与BSA可相互作用形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,为研究ALV的生态环境效应、生物学效应和对蛋白质构象的影响以及ALV的染色机理等提供了重要信息。  相似文献   

19.
研究了金雀异黄素(GNT)对‘早蟠桃’叶片色素、碳水化合物、叶绿素荧光特性和抗氧化酶活性的影响。结果表明,40μmol/L GNT可以提高叶片叶绿素a和叶绿素b、淀粉和可溶性糖含量。暗适应以及光照下叶片最大荧光(Fm和Fm′)和可变荧光(Fv和Fv′)下降,但PSⅡ实际光化学效率(ΦPSⅡ)、光化学荧光猝灭系数(qP)、非光化学荧光猝灭系数(NPQ)、表观光合电子传递速率(ETR)和光化学速率(PCR)提高,光合相对限制值(L(PFD))显著下降。就能量分配而言,GNT增加了用于光化学反应部分的光能(Pc)和天线热耗散部分(Hd),同时降低PSⅡ反应中心的过剩激发能耗散(Ex),表明GNT处理具有促进叶绿素荧光光化学猝灭和非光化学猝灭的双重特性。此外,GNT也提高了叶片抗氧化酶的活性。  相似文献   

20.
在优化的试验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢西丁钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用和共存金属离子对CS与BSA的相互作用的影响。计算了不同温度下的热力学参数、结合常数和结合位点数。结果表明,CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程;两者之间的作用主要是氢键或范德华力。CS在BSA中的结合位点主要位于ⅢA。Hill系数nH1,表明CS有强的协同作用。根据同步荧光光谱法研究了CS对BSA构象的影响。考察了Fe3+、Mn2+、Cr2+、Ni2+、Mg2+金属离子对两者相互作用的影响,结果表明金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,降低了其结合能力。  相似文献   

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