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相似文献
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1.
哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能   总被引:2,自引:0,他引:2  
热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员,作为一种细胞内源性保护蛋白,当机体或细胞遭受应激时,它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达,并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。  相似文献   

2.
热应激能引起哺乳动物早期胚胎发育缺陷或死亡,热休克蛋白70可以通过分子伴侣作用、增加细胞热耐受性、抑制细胞凋亡等途径保护胚胎正常发育。本文综述了热休克蛋白70在哺乳动物早期胚胎发育过程中的表达规律和保护作用及各种研究热休克蛋白70的方法特点。  相似文献   

3.
热休克蛋白(Heat shock proteins,Hsp)是细胞受应激后产生的一类蛋白质,其中最重要的、高度保守的一类热休克蛋白是Hsp70[1].Hsp70-1A和Hsp70-1B几乎被相同的基因编码,被统称为Hsp70(Hsp72或iHsp70).Hsp70在未应激正常细胞或组织内以较低的不可检测到的低水平表达,当机体发生生理变化或遭受应激后会被诱导而迅速表达,因此被称为诱导型Hsp70.  相似文献   

4.
为阐明运输应激对小鼠肺脏的病理损伤及热休克蛋白表达的影响,本实验运用HE染色、醋酸铀-枸橼酸铅染色、免疫组织化学染色和图像分析等方法,分析运输应激小鼠显微结构、超微结构以及HSP27、HSP70和HSP90表达的变化情况。结果表明:运输应激小鼠肺泡腔塌陷或发生融合,肺泡腔中可见脱落的细胞及胞质内容物,肺泡隔增厚,毛细血管明显扩张,炎性细胞浸润,肺泡Ⅰ型和Ⅱ型上皮细胞均发生明显的超微病理损伤,部分细支气管上皮脱落;与对照组相比,运输应激小鼠肺脏HSP27蛋白表达未见明显变化,HSP70蛋白表达量是对照组的10倍(P0.01),HSP90蛋白表达量下降。综上可知,运输应激对小鼠肺脏组织结构造成较大损伤,细胞病变较明显,HSP70和HSP90蛋白与肺脏应激损伤的发生发展存在一定的关联。  相似文献   

5.
热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物…  相似文献   

6.
葛根素(Pue)是从中药野葛或甘葛藤根中提取的黄酮类化合物,有明显的抗氧化功能。Pue是否有对热应激时牛睾丸支持细胞(SCs)保护作用尚不清楚。本研究采用42℃热应激1 h,然后34℃恢复6 h。用CCK-8检测细胞存活率;用Hoechst33258检测细胞凋亡;用分光光度法检测细胞丙二醛(MDA)、超氧化物歧化酶(SOD)、谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)和过氧化氢酶(CAT)的变化,以及Western-Blot检测HSP70蛋白表达。结果显示,热应激后细胞存活率下降,细胞发生凋亡,产生氧化损伤。葛根素和维生素E可以极显著降低热应激时细胞MDA含量,显著增加SOD、CAT和GSH-Px活力。Pue与维生素E组相比无显著性差异。此外,葛根素可显著增加受热应激SCs中HSP70蛋白的表达。上述结果表明,葛根素能减少热应激下SCs的氧化损伤,其机制可能与提高抗氧化酶活性及增加热休克蛋白HSP70的表达有关。  相似文献   

7.
<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功  相似文献   

8.
通过检测热休克蛋白70(heat shock protein,HSP70)在免疫器官及细胞上的分布规律,研究热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位及表达。结果显示:HSP70在常温饲养雏鸡的胸腺、脾脏、法氏囊中均有明显的表达,在胸腺、脾脏的细胞中主要以胞浆表达为主,而法氏囊中则以胞核表达为主,脾脏中HSP70的表达强度最为稳定。热应激时,胸腺中HSP70的IOD值随日龄增长而逐渐降低,末期显著低于对照组(P〈0.05);脾脏中HSP70的IOD值随日龄增长逐渐降低,末期稍低于对照组(P〉0.05);法氏囊中HSP70的IOD值与饲养日龄间无明显规律,末期高于对照组(P〉0.05)。结果表明,热应激对雏鸡胸腺的损伤明显,胸腺细胞通过自身合成HSP70抵抗热应激的能力较差,而对脾脏和法氏囊影响较小。  相似文献   

9.
文章旨在研究中药对急性热应激小白鼠肺、肾脏的热休克蛋白70及热休克因子1表达量的影响。试验选用体质健康,体重基本一致的6~7周龄健康SPF级昆明小白鼠90只,将其随机分为7组,分别为复方一组、复方二组和复方三组、紫锥菊组、王老吉组、阳性空白对照组、阴性空白对照组,每组10只。在试验第1、3小时每组取5只小白鼠,采用ELISA法测定小白鼠肺、肾脏组织热休克蛋白70(HSP70)和热休克因子1(HSF1)表达量。结果显示,中药复方组能有效提高热应激小白鼠肺脏和肾脏HSP70表达量,复方一,复方二和紫锥菊能提高热应激小鼠肺脏HSP70的含量,复方三和王老吉组能缓解其下降幅度。高热应激过程中小白鼠肺脏HSF1表达量呈上升趋势,复方二能显著提高肺脏HSF1的表达量;但肾脏HSF1的表达量却呈下降趋势,这与肾脏HSP70高表达有关。结果表明,在此试验中,通过HSP70的表达量变化阐明了中药对急性热应激的预防保护能力。  相似文献   

10.
为研究热应激后鸡原代心肌细胞中热休克蛋白70(HSP70)的表达量及其定位的变化,试验将体外培养的鸡原代心肌细胞分为6组,其中1组作为对照(未进行热应激处理),其余5组于42℃热应激处理0.5,1,2,4,8 h,Western-blot检测HSP70在6组鸡原代心肌细胞中的相对表达量,间接免疫荧光法测定热应激处理1 h后HSP70在鸡原代心肌细胞中的定位。结果表明:热应激后HSP70在鸡原代心肌细胞中的表达量呈先上升后下降趋势;与对照相比,热应激8 h后鸡原代心肌细胞的HSP70表达量显著降低(P0.05);HSP70在对照与热应激1小时时的心肌细胞中均有表达,且在细胞浆与细胞核中均有分布,但主要分布于细胞浆中。说明热应激对HSP70在鸡原代细胞中的表达产生影响,但对其在细胞中的分布无明显影响。  相似文献   

11.
热休克蛋白70生物学功能及在家禽组织中的表达   总被引:1,自引:0,他引:1  
热休克蛋白(Heat Shock Protein,HSP)是生物细胞在受到热应激等应激源刺激后所产生一类多肽类蛋白质,其中HSP70是HSP家族中最重要、最保守且表达最广泛的蛋白之一,其普遍存在于各种生物体之中。现对HSP70调节细胞凋亡、增强细胞耐热、细胞抗氧化、机体免疫和分子伴侣等生物学功能进行综述,并对其分子调控机制及在家禽组织中的表达水平作了阐述,为进一步探讨HSP70调控家禽的热应激反应及分子机制奠定理论基础。  相似文献   

12.
选择超数排卵后怀孕昆明小鼠75只,以注射人绒毛膜促性腺激素(hCG)后的胚胎发育阶段为标准,分别在合子、2细胞、4细胞、8~16细胞和囊胚期对孕鼠进行了37℃、39℃、41℃和43℃热应激4 h。热应激后取胚,用免疫荧光细胞化学法检验胚胎热休克蛋白70(HSP70)的诱导表达。结果表明,HSP70在4细胞以上胚胎内呈阳性表达,相对高温时其表达量增加,囊胚时最显著。可见,附植前早期胚胎HSP70的热诱导表达与细胞期和温度密切相关。  相似文献   

13.
《畜牧与兽医》2017,(6):87-90
本试验旨在探讨神经肽kisspeptin对热应激大鼠脑抗氧化性能、热休克蛋白70mRNA表达及肾上腺、胸腺及脾指数的影响。本试验使用试剂盒检测大鼠脑内GSH-Px、T-SOD活力和T-AOC及MDA含量,并用荧光定量方法检测热应激休克蛋白mRNA的表达。热应激导致脑组织中MDA含量极显著升高,T-SOD、GSH-Px活力及T-AOC极显著下降,热休克蛋白mRNAs表达极显著升高,肾上腺、胸腺和脾指数降低;与热应激组相比,注射kisspeptin热应激组中脑MDA的含量显著减少,GSH-Px、T-SOD活性和T-AOC显著升高,热休克蛋白mRNAs表达显著下降,肾上腺、胸腺和脾指数上升;与对照组相比,单纯注射kisspeptin组中GSH-Px、T-SOD活力和T-AOC显著升高,MDA含量显著降低而热休克蛋白mRNAs并未发生明显变化。以上结果说明kisspeptin可缓解热应激引起的大鼠脑中应激损伤。  相似文献   

14.
热休克蛋白70是生物体在各种应激条件下产生的蛋白之一,具有维持细胞自身稳定等多种生物学功能,与胚胎的生长发育有着密切的内在联系。目前及今后若干年热休克蛋白70与胚胎生长发育研究领域都将是世界各国生命科学研究的热点,同时也是极有希望的研究领域。文章就热休克蛋白70自身,热休克蛋白70与胚胎畸形发生的关系,以及热环境条件下热休克蛋白70与胚胎生长发育的关系作一综述。  相似文献   

15.
热休克蛋白是机体受到应激原的刺激后所产生的几高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定着重要作用。其中热休克蛋白70是最重要的一种,它大多数生物中含量最多,在细胞应激后生成最显著。休克蛋白具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功能、抗氧化功能、提高细胞的应激耐受性、促进细胞增殖、参与细胞骨架的形成和修复等等,  相似文献   

16.
从肉鸭消化道内分离筛选出的5株酿酒酵母益生菌中,筛选高耐热性的菌株,并探究酵母菌胞内热休克蛋白表达与环境温度的相关性。通过热应激处理比较不同菌株的耐热性,然后对酵母细胞破壁,释放胞内蛋白,再利用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE电泳)技术,分析不同菌株的热应激蛋白表达特性。结果显示,5个酿酒酵母菌株中有4株在常态时即存在热休克蛋白70家族和90家族热激蛋白的少量表达。3号酵母菌株在45℃和48℃相对于其他菌株而言耐受性更佳,其热休克蛋白70家族和90家族表达水平也更高。本试验还显示,冻融、超声波、高压均质三种不同破壁方法相比较,高压均质法效果最好。最佳工艺条件为:均质压力140 MPa,循环3次,原菌液稀释102倍,此时胞壁破壁率可达94.54%。可见,肉鸭消化道酵母菌株的耐热性存在差异,不同菌株的耐热性与热休克蛋白70家族和90家族的表达密切相关。试验菌株中3号菌株的热应激耐受性最佳,可以作为后续肉鸭专用饲用酵母益生菌的备选菌株。  相似文献   

17.
动物热应激反应机制研究进展   总被引:2,自引:0,他引:2  
动物机体受到热应激刺激时,体内热休克蛋白合成量增多,从而免受因应激而造成的机体不可逆损伤.热休克蛋白是所有生物细胞在受应激原刺激后,产生的一类细胞伴侣蛋白的总称,该蛋白在细胞生命过程中可参与蛋白的折叠、装配和运输等活动,对调控细胞的生长、存活及分化起着重要的作用.论文从热休克蛋白参与热应激反应的角度上,阐述了其在热应激...  相似文献   

18.
热休克蛋白70研究新进展   总被引:1,自引:0,他引:1  
1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……  相似文献   

19.
热休克蛋白70的研究进展   总被引:2,自引:0,他引:2  
热休克蛋白(HSP)是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化中最保守的蛋白,其中HSP70是最受关注、研究最为深入的一种。随着研究的深入,在生物学的功能不断被发现的同时,HSP70的应用前景也变得越来越广泛。  相似文献   

20.
<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称为应激蛋白,是生物细胞(包括原核细胞及真核细胞)在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后,发生的高度保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白,在原核、真核及植物中存在的分子。在HSP大家族中,分HSP90(83~90k D)、HSP70(66~78k D)、HSP60和小HSP等4个家族。其中HSP70为HSPs  相似文献   

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