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一株黑曲霉产纤维素酶的性质研究 总被引：2，自引：0，他引：2
[目的]为黑曲霉的实际应用提供依据。[方法]摇瓶培养黑曲霉得到纤维素酶粗酶液,测定C1酶、Cx酶、BG酶的活力,研究温度、pH值、底物浓度、金属离子对不同酶组分活力的影响。[结果]黑曲霉分泌的纤维素酶较全,但不同酶组分的分泌高峰并不一致。C1酶、BG酶的最适温度为60℃,Cx酶的最适温度为70℃。Cx酶、BG酶最适pH值4～5,C1酶最适pH值在4左右。C1酶、BG酶随底物浓度升高,活力升高,底物浓度为1.000%时活力最高。Cx酶在底物浓度为0.500%～0.625%时活力最高。Ca2+、Fe2+对酶有强烈的抑制作用,Ba2+、Mn2+对酶有一定的激活作用,Zn2+、Cu2+对Cx酶、C1酶活力有抑制作用,对BG酶有激活作用。[结论]不同反应条件对不同酶组分的活力影响各异。黑曲霉纤维素酶系在60～70℃、pH值4～5时最稳定。 相似文献
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一株耐热脂肪酶产生菌XD-23的酶学性质研究 总被引：1，自引：0，他引：1
从云南寻甸油污样中获得1株产脂肪酶的菌株XD-23,研究了该菌株的酶学性质.结果表明,该菌株所产脂肪酶的最适反应温度为60℃,最适反应pH值为6.0,为高温中性酶;酶活力在pH值4.0～7.0范围内较稳定,有一定的耐酸性;在65℃保温30min酶活力保留70%,具有良好的热稳定性.金属离子Ca2+、Co1+、K+对酶活... 相似文献
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对1株毛栓菌所产纤维素酶的酶学性质进行研究,主要考察了酶的最适温度、最适pH、热稳定性、pH稳定性、激活剂及抑制剂的类型.结果表明:该毛栓菌所产CMC-Na酶的最适温度为50℃,最适pH值为4.8,酶的热稳定性范围为30 ～ 50℃,60℃之后酶的活性急剧下降;pH值稳定性范围为5.0 ～7.0,pH值8以后酶活性急剧下降.金属离子Mn2+对CMC-Na酶有较大的激活作用,Cu2+和Mg2+对酶起抑制作用,Ca2+和Fe3+对该酶的活力几乎没有影响. 相似文献
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枇杷果肉过氧化物酶的分离纯化及其性质研究 总被引：2，自引：0，他引：2
枇杷果肉制成丙酮粉,通过硫酸铵沉淀分级分离、透析、DEAE-纤维素离子交换柱层析纯化,获得两个酶活力峰,第二活力峰的酶制剂经过PAGE和SDS-PAGE电泳获得单一纯的过氧化物酶(PODⅡ),纯酶比活力为710.5U/mg。酶亚基分子量为22.6kDa,等电点pI为3.6。酶的动力学研究表明:酶的最适pH为5.0,在pH2.6～10区域较稳定;酶最适温度是35℃,对热敏感,高于45℃以上酶的稳定性差。酶对愈创木酚和H2O2的表观Km值分别为20.58和12.04mmol/L,以愈创木酚为底物时,酶比活力最大,其次是苯酚、邻苯二酚、对苯二酚和间苯二酚,酶未能催化以焦性没食子酸为底物的氧化反应。Al3+、Mn2+、Zn2+和Hg2+对酶有抑制作用,Mg2+、Ca2+、Cu2+、Fe2+、Ba2+和Pb2+对酶有激活作用;半胱氨酸等12种化合物对酶活力均有不同程度的抑制作用,在防止或减轻枇杷采后的酶促褐变中将起到重要的作用。 相似文献
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[目的]为酶法降解壳聚糖提供科学依据。[方法]从脂肪酶中分离具壳聚糖降解活力的电泳纯酶,研究pH值、温度和金属离子对壳聚糖酶活力的影响,并分析了该酶的pH值稳定性、热稳定性和底物特异性。[结果]该酶降解壳聚糖的最适pH值为4.5,最适温度为60℃。Ni2+、Co2+和Mn2+对酶活具有明显的激活作用,而Fe3+、Pb2+和Hg2+则强烈抑制酶的活力。该酶对脱乙酰度为73%~82%的壳聚糖具有较高的水解活性,而对脱乙酰度为64%和90%的壳聚糖水解活力较低。[结论]该酶在pH值为5~9范围内和60℃以下都具有较好的稳定性。 相似文献
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对黄孢原毛平革菌(Phanerochaete chrysosporium)TS 07发酵液中的茶皂素脱色酶进行粗分离,并对其酶学性质进行了研究。结果表明: 用硫酸铵沉降法所得粗酶粉的酶活力高达52 971 U·g-1;该酶的最适反应温度为40℃,最适作用pH值为45;该酶在常温下具有良好的热稳定性,在pH值30～75环境下都比较稳定;Fe3+、Ca2+和Ni2+对酶活影响不大,Hg2+能强烈抑制茶皂素脱色酶的活性;10%(V/V)有机溶剂丙酮、异丙醇、乙醇和乙腈能保留茶皂素脱色酶大部分的活力;反应体系中H2O2达到5%,茶皂素脱色酶仍能保持较高的活力;而在反应底物不存在的情况下,茶皂素脱色酶与025%的H2O2保温1 h后,酶活残余量仍能达到80%以上。 相似文献
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深入了解草鱼消化蛋白酶的性质有利于充分探讨草鱼内脏的可利用途径和研究草鱼消化生理学.将草鱼肠道用冰丙酮脱脂,用磷酸盐缓冲溶液提取,然后经过硫酸铵粗分级沉淀,再经过离子交换层析、凝胶层析等纯化,分离得到一种碱性蛋白酶.SDS-PAGE分析表明其相对分子质量为26400.SDS-底物-PAGE以及抑制实验等表明酶可以水解酪蛋白和N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐(BAEE),其活性被大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)和甲苯磺酰氟(PMSF)强烈抑制,表明这是一种胰蛋白酶,命名为GT-B.用BAEE作底物时,该酶的最适作用温度为45℃,在65℃加热20 min,酶活性基本丧失;最适作用pH为8.5,在pH5.5～10.5范围内保持稳定,但在酸性环境里很容易失去活性.该酶的Vmax和Km值分别为3.33×103 min-1和31.68 μmol·mL-1,其生理转化效率高,为105.26 mL·μmol-1·min-1.该酶催化水解合成底物时的活化能Ea比较低,为18.31 kJ·mol-1.其活性不受Ca2+的影响,但是Ca2+能提高该酶的热稳定性.Zn2+, Cu2+, Hg2+和 Al3+等的存在会使此酶活性降低. 相似文献
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白腐真菌产木质素降解酶的条件及酶学性质的研究 总被引：4，自引：0，他引：4
本研究以酶活力为评价指标,通过产酶条件的优化,选择出白腐真菌的最适培养条件,并对其部分酶作用特性进行了研究。试验结果表明:白腐真菌产锰过氧化物酶的最适培养条件是:最佳碳源是麸皮,葡萄糖(碳源)对酶活力影响不大;最佳氮源是牛肉膏;最佳培养时间是96 h。该菌产漆酶的最适培养条件是:最佳碳源是麸皮;最佳氮源是牛肉膏;最佳培养时间是96 h。锰过氧化物酶的最适pH范围是4.4～4.8,最适底物浓度是1.2 mmol/L,最适反应温度是35～40℃;漆酶的最适pH为4.8,最适底物浓度是1.2 mmol/L,最适反应温度是40℃。金属离子Cu2+,Co2+对锰过氧化物酶和漆酶有激活作用,Fe2+对两种酶活力有一定的抑制作用,而Ag+则完全抑制漆酶的活性,Mg2+对两种酶活力影响不大。 相似文献
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地衣芽孢杆菌WB-11菌株耐高温α-淀粉酶的酶学特性 总被引：6，自引：0，他引：6
从地衣芽孢杆菌 (Bacilluslicheniformis )中分离到一α 淀粉酶组分 ,经PAGE及SDS PAGE检测为电泳均一的纯酶蛋白。该酶最适反应温度为 95℃ ,5 0和 70℃条件下酶活性稳定 ,90℃保温 30min残余酶活力为 2 8 9%。该酶最适作用pH为 6 0～ 6 5 ,在pH 5 0～ 8 0内稳定。酶的相对分子质量为 6 5 90 0 ,等电点 6 94 ,对可溶性淀粉的Km 值为 0 4 1mg·mL-1 。Ca2 + 、Mn2 + 、Cu2 + 、Co2 + 及Ba2 + 对酶具有激活作用 ,其中Ca2 + 激活作用最显著 ,且以 4～ 8mmol·L-1 浓度为最适。Ca2 + 还能显著提高酶的热稳定性 ,4mmol·L-1 Ca2 + ,90℃保温 30min ,酶的残余活力提高至 83%。 相似文献
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[目的]海藻糖是一种由2个葡萄糖分子以α,α-1,1-糖苷键连接的非还原性双糖,在生物制品的保护剂方面具有良好的应用前景.海藻糖合酶(Trehalose Synthase,EC.5.4.99.16)可通过转糖苷作用将麦芽糖转化成为海藻糖,该反应仅需一步,且所用原料低廉,在酶法生产海藻糖上显示出一定的应用潜力.对链霉菌Streptomyces lavendulae X33中编码海藻糖合成酶的基因SlTs进行克隆,通过原核表达获得重组海藻糖合成酶,并研究其酶学性质.[方法]以Streptomyces lavendulae X33基因组DNA为模板,使用加尾PCR的方法克隆编码海藻糖合成酶的基因,构建含有组氨酸标签的重组表达载体,并将重组质粒导入大肠杆菌BL21(DE3)中进行原核表达.重组蛋白经Ni-NTA纯化,以麦芽糖为底物研究其酶学性质,包括最适温度、最适pH和pH稳定性及金属离子和抑制剂的影响.[结果]从菌株Streptomyces lavendulae X33基因组中克隆得到了海藻糖合成酶基因片段SlTs GenBank登录号为MW217513.SlTs全长1719 bp,编码一个572个氨基酸的蛋白SlTs,分子量大小为66 ku.氨基酸序列分析表明SlTs与来源于Thermomonospora curvata DSM 43183的海藻糖合酶最高相似性为84％,与其它已报道的海藻糖合酶有较大差异.序列比对的结果显示SlTs与已解析结构的海藻糖合酶TcTs(PDB.5h2t)等具有的基序"DGGYD""NHTS""QPDLN""RXDAVPYL""LLAEANQ""LRNHDELTLE"高度保守,具有一个由Asp218-Glu260-Asp330构成的活性中心,表明SlTs归属于糖苷水解酶GH13家族.经异源表达,Ni2+-NTA亲合层析后进行纯化.重组酶rSlTs最适反应温度为20℃,最适反应pH为7.5,在以麦芽糖为底物,最适反应条件下测得的比活力为67.6 U/mg.重组酶rSITs在20℃下处理1 h活力不变,处理9 h时,残留酶活为60％.但在50℃下处理0.5 h活力丧失,表明rSITs对热敏感.重组酶rSITs在pH5.0～8.0有活性,最适反应pH为6.0,在pH6.0～7.0处理12 h活力稳定.1 mmol/L Ca2+对重组酶rSlTs有激活作用,Ni2+、Zn2+、Cu2+对重组酶rSlTs有抑制作用,其余金属离子对酶活无影响.甲醇、乙醇、丙酮等有机溶剂和SDS对重组酶rSlTs有显著抑制作用,TritonX-100对酶活无显著影响.[结论]首次从Streptomyces lavendulae X33中克隆得到海藻糖合成酶,并对其进行了酶学性质研究,为开发新的海藻糖合成酶提供理论基础. 相似文献
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鱼腥草抗氧化成份的研究 总被引：1，自引：0，他引：1
经测定,鱼腥草POD、SOD、CAT的酶活力依次为根＞茎＞叶.根、茎、叶的维生素C含量的依次为叶＞茎＞根.在25 ℃、pH7.8下,鱼腥草SOD的活性为213.71 U·g-1FW;Km值为0.032 mol/L;Vmax为0.126 OD/min;鱼腥草SOD的最适温度为25 ℃,在15～45 ℃时对SOD的活性影响不大.SOD的最适pH为8～8.5之间;鱼腥草SOD在40～50 ℃条件下,酶活力最稳定;Ag+、Fe2+、Fe3+对鱼腥草SOD有较强的抑制作用,EDTA对鱼腥草SOD有较弱的激活作用.在25 ℃、pH7.0下鱼腥草CAT的活性为133 U·g-1FW; Km值为0.25 mol/L;Vmax为2.63 OD/min;CAT的最适温度为20～30 ℃之间;CAT的最适pH为7;CAT的活性在45～55 ℃下最稳定;Mg2+、Cu2+和SDS对鱼腥草CAT有激活作用,EDTA、Fe2+、Ca2+、Ag+、Mn2+、Fe3+和金钱草提取液对鱼腥草CAT有较强的抑制作用. 相似文献
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为了建立富含多糖的百合鳞茎蔗糖合成酶(sucrose synthase,EC2.4.1.13,SuSy)活性检测体系,深入研究其蔗糖代谢机制,以兰州百合(Lilium davidii var.unicolor)鳞茎外层鳞片为试材,分别研究了提取缓冲液种类及pH值、反应温度、底物浓度以及缓冲液pH值对SuSy合成和分解方向活性的影响.结果表明:SuSy合成方向活性检测的最适提取缓冲液是pH值为7.8的TrisHCl,最适反应温度为50℃,底物果糖最适浓度为50 mmol· L-1,UDPG最适浓度为5 mmol·L-1,反应缓冲液Tris-HCl最适pH值为7.5;SuSy分解方向活性检测的最适提取缓冲液为pH值7.8的Hepes-NaOH,最适反应温度为40℃,底物蔗糖最适浓度为10mmol· L-1,UDP最适浓度为7 mmol·L-1,反应缓冲液Mes-NaOH最适pH值为4.5. 相似文献
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[目的]研究养殖丁(Tinca tinca L.)肝胰脏淀粉酶的基本性质。[方法]采用酶学分析方法研究丁肝胰脏淀粉酶的pH、温度、底物浓度、缓冲液及8种金属离子对其肝胰脏淀粉酶活性影响。[结果]淀粉酶最适pH为7.5,最适温度44℃,最适底物浓度0.4%,最适缓冲液为0.2 mol/L Tris-HCl缓冲液。在设定浓度范围内(10～50 mmol/L),K+、Na+对淀粉酶活力影响具有促进作用;Ca2+、Mg2+对淀粉酶活力也有促进作用;Fe3+在低浓度(10 mmol/L)表现为促进,高浓度(20～50 mmol/L)表现为抑制作用;Al3+、Pb2+、Ag+对酶活力具有抑制作用。[结论]结果为丁鱼岁的人工养殖和饲料优化,提供一定的理论依据。 相似文献
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枯草芽孢杆菌凝乳酶的酶学性质 总被引：1，自引：0，他引：1
对枯草芽孢杆菌凝乳酶的酶学性质进行了研究,结果表明:枯草芽孢杆菌凝乳酶作用的最适反应温度为55℃、最适pH值为5.0,在pH值为6.0时最稳定,在65℃保温60 min酶活基本丧失,Mn2+、Li+、Fe2+、Na+、K+、Mg2+、Ca2+对该凝乳酶有促进作用,Mg2+、Ca2+促进作用较为明显,而Cu2+对该酶有明显的抑制作用;酶修饰剂中β-巯基乙醇对凝乳酶活力的影响较小,EDTA可抑制该凝乳酶的活力;蛋白酶抑制剂σ-phenantroline可以明显抑制酶活性,证实该酶为金属蛋白酶类。在与商品酶对比中发现枯草芽孢杆菌凝乳酶与商品酶的酶学性质相近。 相似文献
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[目的]分离能水解獐牙菜苦苷的胞外β-葡萄糖苷酶,并研究其分子量、最适催化温度、最适pH、稳定性及催化特征。[方法]黑曲霉液体发酵3d,收集培养液,培养液经盐析、柱分离得到1个β-葡萄糖苷酶。[结果]该β-葡萄糖苷酶的分子量为86kD,最适pH为5.0～6.0,最适反应温度为50～60℃,在60℃以下时酶稳定;Ca2＋、Zn2＋、Fe3＋和Cu2＋能抑制β-葡萄糖苷酶的活性,而Mg2＋和Mn2＋能够激活β-葡萄糖苷酶的活性;纤维二糖是该β-葡萄糖苷酶的最适催化底物。[结论]该酶和大多数真菌来源黑曲霉相似,对獐牙菜苦苷的亲和性弱,对ρ-NPG的亲和力强。 相似文献