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热激蛋白在动物应激中的应用 总被引：4，自引：0，他引：4
热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中，是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白，与机体的应激关系密切，在进化上高度保守。本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上，对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述，指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义。 相似文献
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应激宁对HSP70在大鼠应激性溃疡中表达的影响 总被引：2，自引：0，他引：2
为了探讨热休克蛋白70(HSP70)在应激性溃疡中表达的变化及应激宁对其变化的影响,选用Wistar大鼠水浸-束缚应激(WRS)4 h的方法,建立应激性溃疡模型.用免疫组织化学方法检测胃黏膜组织HSP70的表达.结果表明,HSP70的表达主要分布在胃腺区,对照组大鼠胃黏膜组织中有散在的表达,应激组中HSP70阳性细胞数目较应激宁组增多,两者具有明显的差异(P＜0.05),而且,应激组和应激宁组中HSP70阳性细胞数目均比对照组明显增多(P＜0.01).表明应激宁对WRS后胃黏膜组织HSP70的表达具有调节作用,这也表明应激宁具有抗应激的作用. 相似文献
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热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物… 相似文献
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热应激对肉鸡的影响及热休克蛋白70的研究进展 总被引：1，自引：1，他引：0
在现代化畜禽生产中,热应激已成为制约肉鸡生长、代谢、肉品质及生理功能的重要因素之一,给养殖业带来了严重的经济损失。热应激蛋白（heat shock protein,HSPs）是动物在不良因素作用下所产生的一组特异性蛋白质,而HSP70是其家族成员中最保守、最重要的蛋白之一;它具有分子伴侣、热耐性,抗过氧化损伤等特性,能够使机体迅速适应环境变化,在热应激保护中发挥了重要的作用。作者主要阐述了热应激对肉鸡的影响和HSP70的生物学特点及其抗热应激的作用机理,以期为从药物方面探讨HSP70的抗应激功能提供理论依据。 相似文献
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谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响 总被引：2，自引：0，他引：2
谷氨酰胺的研究是生理和营养免疫领域研究的热点之一 ,近年来发现当动物处于应激状态下 ,谷氨酰胺不能满足机体需要 ,添加谷氨酰胺有助于增强机体对应激的抵抗能力。热休克蛋白 (HSP)是动物对外界刺激作出应答反应时产生的多肽类物质 ,起减缓应激不良影响、恢复机体正常机能的作用。鉴于最近几年来谷氨酰胺和热休克蛋白关系的研究 ,本文从体内、外试验研究两方面论述了谷氨酰胺对应激细胞的保护作用 ,以及添加谷氨酰胺与提高HSP表达的关系 ,且对其作用机制作了初步的探讨 相似文献
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运用HE染色法、透射电镜技术、免疫组织化学、免疫印迹和ELISA等方法,探讨不同运输时间对山羊(Capra hircus)心的病理损伤及对热休克蛋白表达的影响,分析公路运输应激2、6 h条件下山羊心的显微结构、超微结构及HSP27、HSP70、HSP90的定位和表达量的变化情况。结果表明运输应激组山羊心肌纤维有程度不一的弥漫性颗粒变性,细胞内线粒体肿胀、破裂,间质水肿、出血、炎性细胞浸润,毛细血管扩张、充血,运输6 h组的病变更严重。HSP27、HSP70、HSP90主要在心肌细胞的细胞质中表达,HSP27和HSP90在细胞核中也有表达,三种蛋白在不同区域的心肌纤维和心肌细胞中分布不均。与对照组相比,运输应激2 h组山羊心HSP27蛋白表达量显著升高,运输应激6 h组HSP27表达量下降;与对照组相比,运输应激2和6 h组HSP70、HSP90蛋白表达量均显著或极显著升高。总之,运输应激山羊心组织细胞发生了病理损伤,心肌细胞急性变性十分明显,运输应激6 h组心肌细胞变性更严重,运输后HSP27、HSP70和HSP90蛋白表达量发生了明显变化,与心的应激损伤存在一定的关联。 相似文献
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运输应激对山羊血清和空肠中HSP27、HSP70和HSP90含量的影响 总被引：1，自引：0，他引：1
《中国畜牧杂志》2019,(3)
为探讨运输应激对山羊血清和空肠中HSP27、HSP70和HSP90 3种热休克蛋白含量的影响,试验选取12只赣西山羊,随机分为对照组、运输应激2 h组和运输应激6 h组,应用双抗体夹心ELISA法测定山羊血清和空肠中3种热休克蛋白浓度。结果表明:与对照组相比,运输2 h山羊血清中HSP70和HSP90极显著升高(P<0.01),空肠中HSP70和HSP90显著升高(P<0.05),血清和空肠中HSP27有升高趋势(P>0.05);与对照组相比,运输6 h后血清中HSP70和HSP90分别极显著和显著升高(P<0.05和P<0.01),血清中HSP27含量以及空肠中3种蛋白含量均无显著变化(P>0.05);与运输2 h相比,运输6 h后3种蛋白含量都极显著降低(P<0.01)。结果显示,山羊对运输应激在细胞水平的适应性调节与血清中HSP70和HSP90蛋白水平升高有密切联系,运输2 h山羊通过上调HSP70和HSP90对应激导致的空肠损伤发挥细胞保护作用。 相似文献
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为阐明运输应激对小鼠肺脏的病理损伤及热休克蛋白表达的影响,本实验运用HE染色、醋酸铀-枸橼酸铅染色、免疫组织化学染色和图像分析等方法,分析运输应激小鼠显微结构、超微结构以及HSP27、HSP70和HSP90表达的变化情况。结果表明:运输应激小鼠肺泡腔塌陷或发生融合,肺泡腔中可见脱落的细胞及胞质内容物,肺泡隔增厚,毛细血管明显扩张,炎性细胞浸润,肺泡Ⅰ型和Ⅱ型上皮细胞均发生明显的超微病理损伤,部分细支气管上皮脱落;与对照组相比,运输应激小鼠肺脏HSP27蛋白表达未见明显变化,HSP70蛋白表达量是对照组的10倍(P0.01),HSP90蛋白表达量下降。综上可知,运输应激对小鼠肺脏组织结构造成较大损伤,细胞病变较明显,HSP70和HSP90蛋白与肺脏应激损伤的发生发展存在一定的关联。 相似文献
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热应激蛋白（HSPs）是机体在应激条件下产生的一类高度保守的蛋白质分子家族,对畜禽抗应激机理有着重要的作用,本文简要介绍了热应激蛋白的分类,以及HSP70、HSP90和小分子质量HSPs家族的基因结构、功能及在热应激条件下的表达,为畜禽生产中的抗应激机理研究提供理论参考。 相似文献
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Full-length canine HSP70 cDNA was sequenced and the expression of HSP70 mRNA was investigated. The full-length cDNA sequence of the HSP70 gene (2322 bp) contained a single long open reading frame (1920 bp) coding a protein of 640 amino acids. The amino acid sequence of the canine HSP70 gene shared about 90-95% sequence similarity with bovine, human and mouse HSP70 proteins. Southern blot analysis with HSP70 probe gave three distinct bands of 9.4 kb, 5 kb and 4.4 kb in BamHI digests and two distinct bands of 19 kb and 4 kb in EcoRI digests. Canine HSP70 mRNA was detectable in canine peripheral blood mononuclear cells and stomach but not in liver, kidney, spleen, small intestine, large intestine and skin of dogs. 相似文献
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Tian Z Liu G Zhang L Yin H Wang H Xie J Zhang P Luo J 《Veterinary parasitology》2011,181(2-4):282-290
A Haemaphysalis longicornis heat shock protein 70 (HLHsp70) was identified from a cDNA library synthesized from tick eggs. The HLHsp70 cDNA is 2311 bp in length and encodes 661 amino acid residues with the predicted molecular weight of 72.5 kDa and an isoelectronic point (pI) of 5.2. It also contains the highly conserved functional motifs of the Hsp70 family and a specific endoplasmic reticulum (ER) retention signal "KDEL" that is common among ER-localized proteins. The HLHsp70 exhibits 90% amino acid identity to the putative Hsp70 of Ixodes scapularis, and 85% to Gallus gallus 78 kDa glucose-regulated protein precursor. Real time RT-PCR analysis showed that the expression levels of the Hsp70 in ovaries and salivary glands were significantly higher than in other tested tissues in partially fed females. Although the expression level of the HLHsp70 was constantly low in unfed ticks, it was significantly induced by blood-feeding. Further, the expression was positively correlated to the temperature (4-37°C, tested). Western blot analysis showed that the rabbit antiserum against the recombinant HLHsp70 protein (rHLHSP70) recognized bands of approximately 100, 72, and 28 kDa from egg lysates, as well as a 72kDa fragment in protein extracts from partially fed larvae. Immunization of rabbits with the rHLHSP70 did not result in a statistically significant reduction of female tick engorgement and oviposition. These results suggest that although HLHSP70 plays a role in the physiological activities of ticks, as a constitutive protein it was not suitable for selection as a candidate vaccine antigen against ticks. 相似文献
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