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丝胶凝胶物理性状的研究 总被引：8，自引：3，他引：5
丝胶在凝胶化时,强力增加,而表面张力减小。丝胶凝胶,在30～40℃热水处理时,溶解量很小;50一70℃热水处理时,溶解量增多,溶解速度呈恒定状态;80℃以上,呈快速溶解。根据丝胶凝胶的DTA分析,其吸热分解峰向高温侧移动,这表明丝胶分子的有序性、结晶度提高了。丝胶凝胶在热水处理时,转化为液胶,同时丝胶分子也由β构象转化为无视卷曲结构。并且,丝胶液胶又可重新凝胶化。 相似文献
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家蚕膨松丝的聚集态结构研究 总被引：6，自引：1，他引：5
采用Ｘ射线衍射分析法、双折射法、声速模量法等测试方法，研究家蚕膨松丝的聚集态结构。测定结果表明家蚕膨松丝中丝素纤维的结晶度和取向度均低于普通生丝。这２种真丝材料的力学性能差异，主要由它们的聚集态结构不同而引起的，对真丝材料的力学性能起着决定性影响的最主要的基本结构因素是丝纤维大分子的取向程度，而材料的结晶度对其力学性能的影响不是主要因素。用圆二色光谱研究家蚕膨松丝的丝胶分子构象表明，它的无规卷曲结构多于普通生丝，而β结构含量较低，这是家蚕膨松丝的丝胶具有良好的膨润溶解性的主要原因 相似文献
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天然丝胶蛋白的生物学活性 总被引：9，自引：1，他引：8
丝胶由18种氨基酸组成,其中有8种是人体必需氨基酸,还有高含量的甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸和酪氨酸。从缫丝、丝织、绢纺 制棉等生产和加工过程的废液中回收的丝胶蛋白,经降解、水解或酶解处理后,获得的不同分子量的水溶性丝胶肽及其水解物,具有多种已知 的和未知的生物学活性功能。 相似文献
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《经济动物学报》2017,(4)
建立考马斯亮蓝显色法(Bradford法)测定梅花鹿茸水溶性蛋白质含量的方法,研究鹿茸不同规格和部位水溶性蛋白含量的变化;比较干燥和超微粉碎加工法对梅花鹿茸水溶性蛋白含量的影响。采用建立的Bradford检测法,以水溶性蛋白含量为指标,对梅花鹿茸的浸提方法,超声波次数,超声波方式进行比较选择,确定最佳浸提条件为0.1 g的鹿茸粉,加入pH 7.4的PBS(0.01 mol/L)4 mL,37℃浸提30 min,4℃冷浸24 h,超声波130 W 4 min处理3次,4℃,6 800 r/min离心8 min。结果表明:梅花鹿茸二杠茸水溶性蛋白为59.275~648.225μg/mL,梅花鹿三杈茸水溶性蛋白为55.878~683.721μg/mL。二杠茸高于三杈茸;烘干二杠茸不同部位的含量变化为粉片高于蜡片,腊片高于纱片和骨片,纱片和骨片相近;冻干茸高于烘干茸;3种超微粉碎鹿茸间水溶性蛋白含量差异不显著。 相似文献
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蚕丝脱胶方法的比较分析 总被引：25，自引：4，他引：21
对高温高压水、尿素溶液和碳酸钠溶液煮沸的蚕丝脱胶方法作了比较研究。结果表明 ,蚕丝在高温高压条件下丝胶蛋白易于溶解 ,脱胶率达 80 %以上 ,获得的丝胶分子量大 (10～ 2 0 0kD) ;在碱性的碳酸钠溶液中煮沸脱胶 ,丝胶蛋白易于降解或水解 ,其回收的丝胶分子量 2 0kD以下。蚕丝在高温高压水或高温高压尿素溶液中的脱胶率都随着处理温度和压力的增大而提高 ,而回收的丝胶蛋白分子量随着处理温度和压力的增大而下降。高温高压水蚕丝脱胶法是一种高效率、低成本、无污染的脱胶方法 ,特别适用于绢纺厂、丝棉厂等蚕丝的脱胶与加工以及纺织厂生丝的精练等。 相似文献
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丝胶溶解条件、组分及结构特性的研究 总被引：1，自引：1，他引：0
探讨了H_2O、1％SDS高温极短时间抽提丝胶和LiBr、NaSCN、CaCl_2浓溶液溶解丝胶对丝胶的破坏性。用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法分析了丝胶的肽链组分和分子量,归纳出丝胶含有约25种肽链,它们的分子量约从14000到256000。指出丝胶分子中含有两条肽链通过二硫键连结的结构。 相似文献
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<正> 在制丝生产中,茧层丝胶的膨润溶解与解舒是否良好、制丝工程能否顺利进行以及生丝品质等有着十分重要的关系。有关丝胶溶解性的研究,桑蚕方面报道颇多,如桑蚕丝胶的水溶性与温度、pH值、水中溶存的电解质及丝胶变性程度的关系等,但柞蚕方面的报道甚少。本实验,基于蛋白质中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等芳香族氨基酸残基在紫外280毫微波 相似文献
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上蔟环境与蚕茧物理性状的研究 总被引：1，自引：0，他引：1
蚕在高温多湿的环境中营茧,茧丝静剥离抵抗大,茧色黄而深浓,茧层丝胶在热水中的初期溶解率低,DSC曲线上的吸热分解峰在高温侧出现,且吸热峰强度大而陡,茧层丝胶分子中存在着β结构和无(?)卷曲结构.而在适温适湿的环境中营茧,外观形质好.茧层丝胶分子为无规卷曲结构.试验证明,家茧解舒的恶化是由于茧层丝胶分子结构变化所致. 相似文献
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利用氨基酸自动分析仪对从桑蚕丝条吐精炼液中回收的丝胶蛋白的氨基酸组成进行分析,采用聚丙烯凝胶电泳法对其相对分子质量进行测定,利用紫外分光光度计对其溶解性进行探究。结果表明:丝胶蛋白含有18种氨基酸,其中极性氨基酸占80.39%,丝氨酸占27.52%,天门冬氨酸占15.91%,苏氨酸7.41%;丝胶蛋白的相对分子质量集中分布于17~75 KD;丝胶蛋白溶解性优于大豆分离蛋白。 相似文献
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用高温高压水精练蚕丝及冻结解冻法回收丝胶的研究 总被引：2，自引：2，他引：0
以粗纤度生丝及普通纤度生丝为材料 ,采用高温高压水精练蚕丝 ,丝胶的平均分子量随温度的增加逐步降低 ,10 0℃时丝胶分子量为 2 0万～ 6 5万 ,130℃时 ,为 13万～ 4 3万以下。蚕丝经 12 0℃精练 1h后脱胶干净 ,且练液无污染 ,利于丝胶的回收利用。采用冻结解冻法回收其丝胶 ,可使 110℃精练的丝胶回收率达 80 %以上 ,温度增高回收率降低 ,冻结次数增多回收率提高。 相似文献
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家蚕茧解舒机理的研究 总被引：1，自引：1，他引：0
丝胶的胶着性与胶凝有密切的关系。在一定的条件下，丝胶分子相互藉氢键的结合而发生凝集，形成束状的网络结构，分子结构由无规卷曲转化为β构象，失去流动性而发生胶凝作用，随着胶凝作用的进行胶着力增强并固化。高温多湿环境中蚕儿吐丝时由于水分发散难，长时间处于多湿环境中，丝胶分子由无现卷曲转化为β构象，丝胶发生胶凝作用，干燥固化而被覆于茧丝表面。丝胶的强度、胶着力相对增加，茧丝剥离抵抗强，蚕茧解舒就变劣。因此，相对优良的营茧环境是控制丝胶分子不发生构象转化、胶凝作用，生产优质蚕茧的有效途径。 相似文献
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蓖麻蚕丝胶的溶解特性与组成结构关系的探讨 总被引：1，自引：0，他引：1
对蓖麻蚕丝胶的化学组成与聚集态结构进行了研究，认为蓖麻蚕茧丝中丝胶的难溶性与其丝胶包含着丰富的茧丝蜡和单宁物质有密切关系，而蓖麻蚕丝胶分子的聚集态结构的存在形式对其丝胶溶解性关系不大。 相似文献
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39个家蚕丝胶蛋白降解细菌分离株的聚类分析及降解活性测定 总被引：1，自引：1，他引：0
从制丝厂的废水池中分离获得39个可以降解家蚕丝胶蛋白的细菌分离株,采用考马斯亮蓝G-250法测定各菌株对丝胶蛋白的降解活性,降解率介于2.69%～28.86%之间,各菌株间的降解活性存在显著差异(P0.000 1),以X10菌株的降解活性最高。采用rep-PCR技术对39个细菌分离株进行聚类分析,在rep-PCR图谱的相异百分数为0.9的水平上被聚类为12个类群,39个分离株各自具有独特的带型,说明各细菌分离株的基因组之间存在显著异质性,表现出丰富的基因型多态性。分离这些丝胶蛋白降解细菌是为了进一步筛选后用于制丝厂的废水处理。 相似文献
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建立了检测止痢散、白头翁散、苍术香连散等三种中兽药散剂中违规添加氟苯尼考的高效液相色谱法。根据氟苯尼考临床预防、治疗用量和中兽药散剂临床用量,在散剂中定量添加氟苯尼考作为阳性样品。样品经乙腈提取、流动相（乙腈-水）稀释,高效液相色谱-二极管阵列检测器测定氟苯尼考含量。结果显示,在10～500μg/mL浓度范围内线性关系良好;添加回收率在95%～101%之间,变异系数小于1.4%,检测限均为50 mg/kg。该方法快速、准确,可用于上述三种中兽药散剂中违规添加氟苯尼考的定量测定。 相似文献
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This study examined the effect of stress classification (stress-positive, stress-carrier, stress-negative) of pigs on selected properties of postmortem muscle, including protein solubility and degradation of proteins such as titin. Longissimus muscle samples were removed 45 min postslaughter, divided into samples, and stored at 0 to 2 degrees C for analysis at 0, 1, 3, 5, and 7 d postmortem. Whole-muscle samples (homogenates) and purified myofibrils were prepared from each sample for analysis by SDS-PAGE. A portion of each muscle sample also was extracted 1) with a low-ionic-strength solution to obtain a sarcoplasmic protein fraction and 2) with two different high-ionic-strength solutions to obtain a myofibrillar/cytoskeletal protein fraction for measurement of protein solubility and for analysis of extracts by SDS-PAGE. No significant differences were observed between muscle from stress-negative and stress-carrier animals in this study. Sarcoplasmic (P less than .05) and myofibrillar/cytoskeletal (P less than .01) protein solubility was lower in muscle samples from stress-positive animals than in muscle samples from stress-carrier and stress-negative animals at all postmortem times studied. The high molecular weight protein titin was degraded more slowly postmortem in muscle from stress-positive than in muscle from stress-negative animals, as observed by SDS-PAGE analysis of whole-muscle samples (homogenates) an myofibrils. The combination of lowered protein solubility and reduced rate of postmortem degradation of structural proteins such as titin may explain, at least in part, the reduced quality and protein functionality of muscle from stress-positive pigs. 相似文献