共查询到18条相似文献，搜索用时 625 毫秒
1.
对用黑曲霉植酸酶基因构建的一株重组酵母E22所产植酸酶进行分离纯化并研究各种酶学性质,表明E22植酸酶分别在pH2.5～3.0和pH5.5左右具有2个最适pH峰,有活性pH范围为pH2.0～7.5,pH2.5时的最适温度为45℃左右、对植酸钠的Km值为0.000 2 mol/L、比活为493 328.7 u/mg、受Fe2+抑制,pH5.5时的最适温度为55℃.对植酸钠的Km值为0.000 1 mol/L、比活为624 376.2 u/mg、受Ca2+和Zn2+抑制,85℃热处理10 min酶活性保留70%,pH2.5下用胃蛋白酶、pH5.5下用胰蛋白酶处理6 h后酶活均保留90%左右,分子量为61.7KD,等电点在4.5到5.0之间. 相似文献
2.
3.
黑曲霉N25植酸酶的分离纯化及酶学性质研究 总被引：9，自引：0，他引：9
黑曲霉N2 5 (AspergillusNiger)菌株所产胞外植酸酶 ,经硫酸铵分级沉淀 ,纯化测得此植酸酶分子量为 6 9 15KD ;最适 pH 4 6 ;最适温度为 6 0℃。聚乙二醇 10 0 0 0、Fe2 +、低磷对酶有激活作用 ,而Ca2 +,Mg2 +,Mn2 +,EDTA对酶有抑制作用 相似文献
4.
对黑曲霉A 3214及其诱变株N14所产植酸酶进行分离纯化并研究各种酶学性质,表明A 3214植酸酶和N14植酸酶的最适pH均为2.5,最适温度均为50℃,60℃保温10 min后酶活保留均在80%左右,用胃蛋白酶处理后酶活均保留80%左右,分子量均为47.4 KD,等电点均在4.5到5.0之间,K+,Na+,Ca2+,Mg2+,Fe2+在高浓度时对A3214植酸酶和N 14植酸酶都有抑制作用,而Zn2+,Cu2+,Mn2+却几乎没有抑制作用,A 3214植酸酶对植酸钠的Km值为0.0005 mol/L,N 14植酸酶对植酸钠的Km值为0.0004 mol/L,A 3214植酸酶的比活为135 777.5u/mg,N 14植酸酶的比活为148 447.5u/mg. 相似文献
5.
摘 要：探讨蔵灵菇马克斯克鲁维酵母M3菌株胆盐水解酶的特性及其发酵动力学原理。采用单因素多水平试验,在pH4~8、温度31~43℃、底物浓度4~8 mmol/L及不同化学试剂(SDS、EDTA、尿素、Cu2+ 、Mg2+、Ca2+、Fe3+、Al3+、Mn2+)的条件下,胆盐水解酶与底物反应30min,检测酶活力。胆盐水解酶最适反应条件：pH为6.0、底物浓度为7 mmol/L、温度为37℃,Mn2+、Fe3+、Ca2+金属离子对酶活性有较大提高作用,其他化学试剂对酶活性影响不大。胆盐水解酶的酶促反应动力学常数Km为2.60 mmol/L。M3菌株在18~21 h进入稳定期,18h对数生长期时酶活性达到最高,表明其胆盐水解酶发酵动力学类型为生长偶联合成型。 相似文献
6.
对高产蛋白酶细菌P5菌株发酵产生的蛋白酶进行初步分离纯化并研究其酶学性质。结果表明,硫酸铵饱和度为70%时,酶活性达到最高(310.44U/mL);该酶最适反应温度为40℃,在35～40℃保温5h,酶活性基本没变化;酶反应最适pH值为7.0,酶活性在pH值6.0～7.5时比较稳定。K+、Ca2+、Mg2+、Fe3+对酶活性有促进作用,Na+对酶活性基本没有影响,Hg2+和Mn2+对酶活性有抑制作用,其他金属离子对酶活性的影响随离子浓度的不同而不同。 相似文献
7.
蚯蚓体内植酸酶活性的研究 总被引：4，自引：1，他引：4
分别以干蚯蚓、鲜蚯蚓与植酸钠在37℃、一系列pH值梯度下进行反应,来研究蚯蚓体内植酸酶活性及适宜的酶活pH值范围。试验结果显示,干、鲜蚯蚓中植酸酶在pH值2.00~8.00范围内均具有一定的活性。干蚯蚓体内植酸酶活性适宜pH值范围为2.00、3.40、4.40~6.00、7.05~8.00;鲜蚯蚓体内植酸酶活性适宜pH值范围为2.00、3.40、4.40~5.40、7.52。干、鲜蚯蚓植酸酶具有比其他来源植酸酶较宽的活性pH值范围,更符合单胃动物的胃肠道环境。 相似文献
8.
9.
对用黑曲霉植酸酶基因构建的一株重组酵母E22所产植酸酶进行分离纯化并研究各种酶学性质,表明E22植酸酶分别在pH2．5～3．0和pH5．5左右具有2个最适pH峰,有活性pH范围为pH2．0～7．5,pH2．5时的最适温度为45℃左右、对植酸钠的Km值为0．0002mol／L、比活为493328．7u／mg、受Fe^2＋抑制,pH5．5时的最适温度为55℃、对植酸钠的Km值为0．0001mol／L、比活为624376．2u／mg、受Ca^2＋和Zn^2＋抑制,85℃热处理10min酶活性保留70％,pH2．5下用胃蛋白酶、pH5．5下用胰蛋白酶处理6h后酶活均保留90％左右,分子量为61．7KD,等电点在4．5到5．0之间． 相似文献
10.
11.
[目的]对普鲁兰短梗霉N2-3菌株的碱性蛋白酶进行纯化,并对其性质进行研究。[方法]利用层析柱Sephadex G-75与阴离子交换柱DEAE Sepharose Fast Flow纯化菌株N2-3的胞外碱性蛋白酶,并对纯化的酶进行SDS-PAGE凝胶电泳检测,同时对纯化蛋白酶的最适反应温度、温度稳定性、最适反应pH、pH稳定性进行测定,研究金属离子及各种化合物对蛋白酶活性的影响。[结果]试验中N2-3菌株的碱性蛋白酶纯化倍数和回收率分别为2.34和25.9%;SDS-PAGE凝胶电泳显示该酶的分子量约为33 kDa;该酶的最适反应温度和pH分别为52℃和9.0;Mn2+、Mg2+、Na+离子浓度在5 mmol/L时对纯化蛋白酶的酶活有激活作用,Zn2+、Ca2+、K+、Li+对酶活的影响不大,而当存在Fe2+、Fe3+、Cu2+、Co2+、Ag+、Hg2+离子时,蛋白酶活明显降低;苯甲基硫酰氟(PMSF)强烈抑制了该蛋白酶的活性,而乙二胺四乙酸(EDTA)与碘乙酸微弱抑制了该蛋白酶的活性。[结论]为普鲁兰短梗霉N2-3菌株碱性蛋白酶的工业化生产提供了一定的理论基础。 相似文献
12.
以羧甲基纤维素钠为惟一碳源,从土壤中筛选出一株产纤维素酶的菌株XW-13,其摇瓶培养液的CMC酶活力为15.05 μg/mL,滤纸酶活力为15.13 μg/mL.酶学性质试验表明,该酶的最适反应pH 7.0,在pH 5.0～9.0时有较好的稳定性,酶活力保持60％以上.该酶的最适反应温度为40℃,在温度为20℃时基本稳定,保温2h仍有80％以上的活力.在化合物浓度为0.2 mg/mL.的条件下,NH4+、Na+、Fe2+、K+、Ca2+、Mn2+、Zn2+、Mg2+和Li+对酶活力有增进作用,Hg+和Cu2+对酶活力有抑制作用. 相似文献
13.
14.
[目的]分离能水解獐牙菜苦苷的胞外β-葡萄糖苷酶,并研究其分子量、最适催化温度、最适pH、稳定性及催化特征。[方法]黑曲霉液体发酵3d,收集培养液,培养液经盐析、柱分离得到1个β-葡萄糖苷酶。[结果]该β-葡萄糖苷酶的分子量为86kD,最适pH为5.0～6.0,最适反应温度为50～60℃,在60℃以下时酶稳定;Ca2＋、Zn2＋、Fe3＋和Cu2＋能抑制β-葡萄糖苷酶的活性,而Mg2＋和Mn2＋能够激活β-葡萄糖苷酶的活性;纤维二糖是该β-葡萄糖苷酶的最适催化底物。[结论]该酶和大多数真菌来源黑曲霉相似,对獐牙菜苦苷的亲和性弱,对ρ-NPG的亲和力强。 相似文献
15.
[目的]研究沙棘叶片内过氧化氢酶（CAT）的酶活力和酶催化特性,为沙棘的开发利用提供参考。[方法]采用紫外分光光度法,对沙棘叶片内CAT活性进行测定,并研究温度、pH值、激活剂和抑制剂对其活性的影响。[结果]沙棘叶片CAT的最适温度在20～30℃之间,最适pH值为7.0。Mg2＋、Cu2＋和SDS对沙棘CAT有激活作用,而EDTA、Fe2＋、Ca2＋、Ag＋、Mn2＋和Fe3＋则有较强的抑制作用。在pH值为7.0,温度为30℃时,CAT活性可达1733U/g.min;[结论]沙棘叶片内过氧化氢酶具有很强的活性,温度、pH值、激活剂和抑制剂对其有明显影响。 相似文献
16.
[目的]研究嗜热木聚糖酶的酶学性质.[方法]考察了基因工程菌Rosetta(DE3)/pET28a-xynB64所产嗜热木聚糖酶反应的最适温度、最适pH,嗜热木聚糖酶的热稳定性、pH稳定性,以及不同金属离子对酶活力的影响.[结果]嗜热木聚糖酶的最适反应温度为110℃左右,最适pH为6.6,具有较广的pH稳定范围和非常好的热稳定性,高浓度的Mn2+、Mg2+、Ca2+对该酶有激活作用,Cu2+、Zn2+以及低浓度的Mn2+对该酶有抑制作用.[结论]研究可为嗜热木聚糖酶的广泛应用提供参考依据. 相似文献
17.
枯草芽孢杆菌凝乳酶的酶学性质 总被引：1，自引：0，他引：1
对枯草芽孢杆菌凝乳酶的酶学性质进行了研究,结果表明:枯草芽孢杆菌凝乳酶作用的最适反应温度为55℃、最适pH值为5.0,在pH值为6.0时最稳定,在65℃保温60 min酶活基本丧失,Mn2+、Li+、Fe2+、Na+、K+、Mg2+、Ca2+对该凝乳酶有促进作用,Mg2+、Ca2+促进作用较为明显,而Cu2+对该酶有明显的抑制作用;酶修饰剂中β-巯基乙醇对凝乳酶活力的影响较小,EDTA可抑制该凝乳酶的活力;蛋白酶抑制剂σ-phenantroline可以明显抑制酶活性,证实该酶为金属蛋白酶类。在与商品酶对比中发现枯草芽孢杆菌凝乳酶与商品酶的酶学性质相近。 相似文献
18.
[目的]为酶法降解壳聚糖提供科学依据。[方法]从脂肪酶中分离具壳聚糖降解活力的电泳纯酶,研究pH值、温度和金属离子对壳聚糖酶活力的影响,并分析了该酶的pH值稳定性、热稳定性和底物特异性。[结果]该酶降解壳聚糖的最适pH值为4.5,最适温度为60℃。Ni2+、Co2+和Mn2+对酶活具有明显的激活作用,而Fe3+、Pb2+和Hg2+则强烈抑制酶的活力。该酶对脱乙酰度为73%~82%的壳聚糖具有较高的水解活性,而对脱乙酰度为64%和90%的壳聚糖水解活力较低。[结论]该酶在pH值为5~9范围内和60℃以下都具有较好的稳定性。 相似文献