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用荧光光谱及紫外吸收光谱方法,研究了一种三氮唑类西佛碱与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,分析了不同温度下西佛碱对BSA的荧光猝灭作用。研究表明三氮唑类西佛碱对BSA有较强的荧光猝灭作用,西佛碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭。并根据修正的Stern-Volmer方程,计算了西佛碱与BSA间的结合常数Ka,根据非辐射能量转移理论求得了西佛碱与BSA间的结合距离r;用Van,t Hoff方程计算了热力学参数,用三维荧光光谱研究了BSA构象的变化和用分子对接方法研究了西佛碱与BSA的结合位点,热力学数据表明二者主要以氢键和范德华作用力结合。 相似文献
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用荧光光谱法和吸收光谱法研究了在生理条件下吡啶甲酸铬(CP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,CP对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出CP与BSA的结合常数(KA)及结合位点数(n).根据同步荧光光谱法研究了CP对BSA构象的影响. 相似文献
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采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了白藜芦醇与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明白藜芦醇对BSA有较强的荧光猝灭作用,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭和非辐射能量转移;根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到白藜芦醇与BSA之间的结合常数KA为6.11×104(25℃)、4.46×104(35℃)和3.84×104(45℃)。根据F rster非辐射能量转移理论,求出了白藜芦醇与BSA之间的结合距离为2.36 nm(25℃)、2.73 nm(35℃)和2.48 nm(45℃)。通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时用同步荧光光谱探讨了白藜芦醇对BSA构象的影响。 相似文献
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采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了5种二价金属离子与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,通过生物大分子猝灭反应机制和结合位点模型研究发现锌离子Zn2+,镍离子Ni2+,钴离子Co2+ 和钙离子Ca2+ 均可导致牛血清白蛋白内源荧光猝灭,Zn2+,Ni2+ 和Co2+ 离子半径处在正常范围,能有效进入牛血清白蛋白结合位点与牛血清白蛋白结合形成超分子配合物,使牛血清白蛋白的二级结构发生改变,主要表现为静态猝灭。Ca2+离子半径较大,受空间位阻影响不能有效进入结合位点对BSA二级结构影响较小,不能与BSA形成配合物,表现为动态猝灭;而Mg2+ 由于大的水合半径阻碍了Mg2+ 与牛血清白蛋白的有效碰撞,使电子或能量的转移受阻,从而导致Mg2+ 对牛血清白蛋白内源荧光无猝灭作用。图3表2参16 相似文献
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用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究聚肌胞(PPA)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子对两者结合作用的影响.结果表明:PPA对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出PPA与BSA的结合常数Kb及结合位点数n.根据热力学参数确定了PPA和BSA之间的作用力类型主要表现为疏水作用力.PPA在BSA中的结合位点主要位于ⅡA中.Hill系数略小于1,表明PPA对BSA的结合为弱的负协同作用.此外还详细探讨了共存金属离子对PPA与BSA结合作用的影响. 相似文献
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应用紫外吸收光谱、荧光光谱和同步荧光光谱法研究了矢车菊-3-O-葡萄糖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:矢车菊-3-O-葡萄糖苷能使BSA发生内源荧光猝灭,属静态猝灭机理。25℃和30℃下,矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA的静态猝灭速率常数分别为3.7×104 L.mol-1,4.1×104 L.mol-1,结合常数为1.1×105 L.mol-1,1.5×105 L.mol-1,结合位点数为1。根据Fòrster非辐射能量转移机理,矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA之间的作用距离约为5.6 nm,能量转移效率为0.085。热力学分析表明矢车菊-3-O-葡萄糖苷与BSA存在疏水相互作用,矢车菊-3-O-葡萄糖苷对BSA构象影响较小。 相似文献
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在模拟生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究头孢硫脒和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。研究表明:头孢硫脒与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭BSA的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程。根据Stern-Volmer方程得出了不同温度下结合位点数n和结合常数Ka;结合位点位于BSA的亚结构ⅡA中。通过计算相应的热力学参数,确定了头孢硫脒与牛血清白蛋白之间的作用力主要为氢键和范德华力。利用同步荧光光谱探讨了头孢硫脒与BSA作用前后BSA的构型变化。Hill系数nH<1,表明头孢硫脒有弱的负协同作用。此研究不仅对于揭示体内药物动力学问题和指导临床合理用药具有一定意义,而且对药物分子设计及新药开发等也具有重要指导意义。 相似文献
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应用荧光光谱法结合紫外-可见分光光度法研究了中药分子土大黄苷（rhaponticin,RT）与牛血清白蛋白（bovine serum albumin,BSA）的结合反应机制,并考察了金属离子的介导作用。依据不同理论模型测定了反应体系的结合常数K、结合位点数n,并进行了分析比较,探讨了荧光猝灭机制。根据Fōrster非辐射能量转移机制确定了授体-受体间结合距离和能量转移效率。采用同步荧光技术考察了RT对BSA分子构象的影响。结果表明：不同理论模型计算的结合参数基本相符并显示出RT与BSA结合反应形成了稳定的静态复合物,RT对BSA分子的结构域微区构象产生了影响,导致BSA相应结构微区疏水环境改变。金属离子钴（Ⅱ）,镍（Ⅱ）竞争RT与BSA的结合反应,使BSA-RT的结合距离发生改变。同时,提出了一个新变量-伸展度ED的计算公式,以此定量表征药物分子对蛋白质分子微区构象的影响。图8表3参31 相似文献
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在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了Diludine与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明,Diludine对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下Diludine对BSA的荧光作用及Stern-Volmer方程得到Diludine与BSA反应的结合常数K为1.23×106 L/mol(298 K)和2.27×104 L/mol(303 K)。根据Lineweaver-Buck,结合位点数为0.938 7(298 K)和0.674 03(303 K)。热力学参数△H和△S分别为1.84×10-3 J/mol和-1.91×103 J/mol,热力学数据说明Diludine与BSA之间主要以静电作用力与疏水作用力相互结合。根据Forster非辐射能量转移理论,求出Diludine与BSA间的结合距离r=4.58 nm。 相似文献
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[目的]探讨克百威与牛血清白蛋白的相互作用。[方法]采用同步荧光光谱法,研究在pH 7.40 Tris-HCl缓冲体系下克百威与牛血清白蛋白的相互作用,计算不同温度下的结合常数,并探讨了克百威与BSA之间的作用力类型。[结果]在正常生理条件下克百威对牛血清白蛋白的较强的猝灭作用为静电作用。根据不同的药物浓度及温度的变化,判断其猝灭方式可能为静态猝灭。在25、37、50℃温度下反应的结合常数KSV分别为1.17×104、1.07×104和0.99×104L/mol,克百威与BSA按1∶1的比例结合。[结论]该研究对从分子水平上了解克百威的体内转运与代谢具有一定的指导意义。 相似文献
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采用荧光光谱法研究了烟酸(NTA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,NTA主要以动态猝灭的方式使BSA的内源性荧光下降.通过计算得出了在测定温度(T)为293和310 K时,NTA与BSA的结合常数(KA)分别为31.9和72.9 L·mol-1.根据热力学参数确定了NTA与BSA之间以疏水力相互作用.同步荧光光谱与紫外光谱技术分析表明,NTA对BSA的构象几乎没有影响. 相似文献
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用荧光光谱法结合紫外可见吸收光谱法、圆二色谱法(CD)研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚(PAN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,PAN与BSA发生了生成复合物的静态猝灭作用;紫外可见吸收光谱辅证了PAN对牛血清白蛋白的猝灭机制属于静态猝灭;利用Van’t Hoff方程计算体系的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS),ΔH和ΔS的值均小于0,表明两者主要以氢键和范德华力作用力结合;圆二色谱法研究表明,PAN指示剂引起BSA二级结构的改变。 相似文献
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为明确Se(Ⅳ)是否影响Cr(Ⅵ)-蛋白质(牛血清白蛋白,BSA)互作体系,进而降低Cr(Ⅵ)对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se(Ⅳ)对Cr(Ⅵ)-BSA互作光谱特征的影响。结果显示:Cr(Ⅵ)-BSA互作使得BSA紫外吸收增加、峰位红移、空间构象改变,表明Cr(Ⅵ)与BSA有明显的结合特征。Se(Ⅳ)与BSA未发生有效的结合,对BSA的构象和光谱特征均无显著影响。Cr(Ⅵ)能够猝灭BSA的特征荧光,是由于生成了不发荧光的1∶1基态配合物,猝灭方式为静态猝灭。通过范特霍夫(Van't Hoff)方程确定了焓变(△H=-53.528 kJ·mol-1)、熵变(△S=-0.110 kJ·mol-1·K-1)和吉布斯自由能变(△G<0),进而推断出二者间的作用力为氢键和范德瓦耳斯力,且Cr(Ⅵ)与BSA体系的相互作用为自发过程。BSA-Cr(Ⅵ)的结合距离是0.14 nm,结合位点为site Ⅱ。在Cr(Ⅵ)-BSA互作体系中,Se(Ⅳ)的添加并未改变由Cr(Ⅵ)作用引起的BSA构象和光谱特征改变。 相似文献
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本文从光谱学的角度研究了有毒物质丙烯酰胺(AA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,在pH =7.0和室温条件下,AA可通过静态猝灭的方式有效地猝灭BSA的荧光,AA的加入影响了BSA的构象.通过荧光数据计算可得到AA与BSA的结合位点数(n=0.933)及表观绑定常数(KA=5.55×103 mol·... 相似文献