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1.
为探究漂洗和斩拌对海鲈鱼肌球蛋白理化特性的影响,分别提取原料、漂洗鱼糜、斩拌鱼糜的肌球蛋白,通过测定总巯基、活性巯基、表面疏水性、浊度等基本性质,并结合红外光谱和原子力显微镜(atomic force microscope,AFM)技术对肌球蛋白二级结构和表面形貌进行研究。结果表明:相比原料,漂洗鱼糜肌球蛋白总巯基含量降低19.5%,活性巯基增大63.9%,而斩拌鱼糜肌球蛋白总巯基和活性巯基的质量分数相比漂洗鱼糜分别降低22.6%和66.8%,漂洗鱼糜的肌球蛋白变性程度最大;肌球蛋白浊度和表面疏水性在经过漂洗和斩拌均增大,漂洗对表面疏水性影响更大,斩拌对浊度影响更大;红外光谱研究结果显示,漂洗对二级结构影响更明显,原料经过漂洗后,α-螺旋相对含量降低了33.16%,无规则卷曲相对含量增加了79.42%,β-折叠和β-转角分别增加1.11%和10.38%,斩拌后,鱼糜肌球蛋白二级结构变化率较低;漂洗和斩拌都可改变肌球蛋白的表面形貌,使肌球蛋白聚集簇明显减小,聚集高度增加。研究结果证明,漂洗和斩拌对肌球蛋白理化特性有很大的影响,是鱼糜具有更好的凝胶性能的重要步骤。 相似文献
2.
利用氨水、Sephadex G-75对富铬酵母、空白酵母进行蛋白提取,采用红外光谱测定及数学方法对比分析铬作用前后蛋白质二级结构的变化,探讨铬对蛋白结构的影响。结果显示,铬与蛋白的键合导致大分子蛋白中的α-螺旋结构和无规则卷曲结构被破坏,α-螺旋结构由11.35%降至1.63%,无规则卷曲结构略有下降,β-转角结构增加,由33.88%升至52.72%,β-折叠结构几乎无变化;小分子蛋白的β-折叠结构被破坏,由61.41%降至48.54%,无规则卷曲和α-螺旋结构比例增加,由1.41%增加至13.30%,α-螺旋结构略有增加,β-转角结构几乎无变化。与铬结合的大分子蛋白中,β-转角结构占优势;与铬结合的小分子蛋白中,β-折叠结构占优势。 相似文献
3.
为研究辐照对鲈鱼过敏原生化性质、抗原性及二级结构的影响，本试验采用0、3、5、7、9 kGy剂量电子束辐照鲈鱼小清蛋白溶液及冻干粉，测定其浓度、浊度、疏水性、分子量和抗原性的变化，以及二级结构的含量。结果表明，随着辐照剂量增大，小清蛋白冻干粉及溶液的浓度降低，疏水性提高，浊度增加，过敏条带变浅，免疫印迹条带变浅，小清蛋白与抗体的结合能力减弱，抗原性降低；α-螺旋及无规则卷曲比例升高，β-折叠及β-转角变化不明显，二级结构被破坏。综上，电子束辐照使小清蛋白生化性质及结构发生了变化，有效降低了小清蛋白的抗原性，同时发现液态小清蛋白较固态对辐照更敏感。本研究结果为鲈鱼及其制品辐照消敏研究提供了理论依据。 相似文献
4.
PeaT1是来自于极细链格孢菌(Alternaria tenuissima)的一种具有耐热特性的蛋白激发子,包含一个初生多肽聚合复合物(nascent polypeptide associated complex,NAC)的结构域.为了研究PeaT1的耐热性机理,将其进行原核表达,经过亲和层析、离子交换层析和分子筛纯化后得到高纯度的PeaT1,通过同步辐射真空紫外圆二色谱(SRCD)对PeaT1的二级结构在不同温度下的变化进行了检测,温度从4℃经25℃、55℃升高到85℃,随后又经55℃、25℃回落到4℃.结果表明,在此过程中,α螺旋、转角结构比例先减少后增加;无规则卷曲比例先增加后减少,最后都基本恢复为原来的水平;而β折叠比例则变化不大.结合PeaT1的结构域信息,说明PeaT1主要是靠由β折叠组成的NAC结构域形成二聚体维持其热稳定性. 相似文献
5.
为明确热处理过程中肌肉蛋白与萜类化合物的相互作用规律及机制,以肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）和肌浆蛋白（sarcoplasmic protein,SP）为研究对象,测定不同加热时间下表面疏水性、总巯基含量、粒径、二级结构含量等理化特性。选取炖煮猪肉中3种关键萜类化合物（3-蒈烯、柠檬烯、芳樟醇）,结合气相色谱-质谱联用,探究热处理过程中MP和SP对萜类化合物吸附能力与蛋白构象变化的相关性,并通过分子对接揭示肌肉蛋白与萜类化合物结合机制。结果表明：随加热时间延长,MP和SP的表面疏水性和总巯基含量先上升后下降,粒径持续上升,α-螺旋结构转化为β-折叠和无规则卷曲结构。加热5 min内,MP和SP二级结构展开,结合位点暴露,对萜类化合物吸附能力增强;继续加热后,MP和SP聚集使结合位点被掩埋,对萜类化合物吸附能力降低,且由于SP更高的聚集程度,加热10～60 min内吸附能力弱于MP。分子对接结果证明,疏水相互作用为3-蒈烯和柠檬烯与肌肉蛋白结合的主要驱动力,而芳樟醇通过疏水相互作用和氢键与肌肉蛋白结合。结果表明热处理可以通过改变肌肉蛋白构象控制风味结合位点暴露或掩埋,从而影响肌肉蛋白与萜类化合物的相互作用,研究结果可为热加工肉制品的风味调控提供理论指导。 相似文献
6.
挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构及功能性质的影响 总被引：4，自引：4，他引：0
为了研究挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构和功能性质的影响,选取龙粳31号大米米糠做为原料,采用双螺杆挤压技术对该原料进行稳定化处理。结果表明：米糠各组分蛋白在挤压处理后溶解性、起泡性和持油性显著降低（P?0.05）,持水性、起泡稳定性和乳化稳定性升高,谷蛋白持水性提高的幅度最大,较挤压前提高了39%。米糠谷蛋白的乳化活性与其他两种组分蛋白差异显著,清蛋白和球蛋白较挤压前分别降低5%和10%,谷蛋白乳化活性增加,较挤压前增加8%。结构特性分析结果表明产生这种差异的主要原因不是分子间作用力,而是挤压后各组分蛋白发生重组,形成大的聚集体过程中二级结构的变化截然相反,米糠清蛋白α-螺旋、β-转角和无规则卷曲含量都有所降低,β-折叠含量增势明显提高。挤压后的米糠谷蛋白结构与白蛋白显示出不同的趋势,谷蛋白的二级结构在酰胺I带变化显著,α-螺旋、β-转角与无规则卷曲的含量有所提高,β-折叠的含量下降。结果可为米糠各组分蛋白的工业化制备及在各种食品配方中的应用提供理论支撑。 相似文献
7.
为研究贮藏过程中蛋白质氧化对蛋白质分子间作用力的影响机理,通过建立羟基自由基(·OH)氧化体系体外模拟乌贼肉在冻藏过程中蛋白质氧化的过程,从而探究蛋白质分子间作用力与结构的变化情况。结果表明,随着·OH氧化体系中H2O2浓度的增加,乌贼肌原纤维蛋白分子间作用力平衡被打破,离子键和氢键含量逐渐降低,疏水作用力逐渐增强,二硫键和非二硫共价键含量逐渐增加;肌原纤维蛋白表面疏水性逐渐增加;巯基与活性巯基含量逐渐降低。应用红外光谱(FTIR)分析氧化过程中蛋白质二级结构的变化规律,结果表明,自由基对氨基酸侧链和蛋白肽链进行了攻击,随着H2O2浓度的增加,光谱带向不同波数方向有规律地移动,蛋白质二级结构发生变化,α-螺旋和β-折叠含量降低,β-转角和无规则卷曲含量增加。石蜡切片显示,随着H2O2浓度的增加,肌纤维蛋白结构趋于疏松、间隙持续增大、肌丝变细且断裂卷曲量增多。本研究为探究乌贼肉蛋白质氧化的机理提供了理论依据,为延长乌贼贮藏期、提高经济效益与食用品质等相关研究奠定了理论基础。 相似文献
8.
不同温度处理对红芸豆蛋白热稳定性及结构的影响 总被引：2，自引：2，他引：0
为探究加热过程中红芸豆分离蛋白（Red Kidney Bean Protein Isolate, KPI）溶解特性和结构特性变化及评估不同温度（50～95 ℃）处理对KPI溶液热聚集特性的影响。该研究以不同温度处理KPI溶液为研究对象,采用热力学和光谱学对其热聚集特性进行分析研究。结果表明：随处理温度升高,红芸豆蛋白溶解度呈先升后降趋势,70 ℃时蛋白溶解度达到最高值82.68%,温度升高至95℃时,溶解度下降至65.63%;电泳结果显示,90 ℃处理蛋白上清液电泳图谱中出现一条分子量约为135 kDa的新条带。随温度升高,总巯基数量则呈下降趋势,游离巯基呈先升后降趋势。随温度上升,加热造成蛋白α-螺旋结构占比呈下降趋势,不规则结构占比呈上升趋势,β-折叠和β-转角变化幅度不大,而KPI内源荧光的最大发射波长呈红移趋势。研究结果为实践生产热处理过程中红芸豆蛋白结构和稳定性的变化规律和红芸豆食品热加工工艺优化和质量控制提供了理论基础。 相似文献
9.
毛竹IDD基因家族的生物信息学分析 总被引：2，自引：0，他引：2
IDD基因家族编码一种混合型的转录因子,本文通过本地Blast从毛竹(Phyllostachys heterocycla)基因组数据库获取到了9个IDD家族基因,并命名为PhID1和PhIDD1-8,其氨基酸序列均具IDDdomain结构特征,一个假定的核定位信号、2个C2H2和2个C2HC。氨基酸理化性质分析发现,PhIDD蛋白均为亲水性蛋白,含量较多是丙氨酸(Ala)、丝氨酸(Ser)和甘氨酸(Gly),全序列等电点分布在8.8~9.7之间,仅PhIDD2蛋白的等电点为5.6。除PhIDD2外,IDD-domain的等电点与全序列等电点基本一致。PhIDD蛋白二级结构含量分析发现无规则卷曲和α-螺旋含量最多,β-转角和延伸链分布在整个蛋白中。蛋白磷酸化位点预测结果显示磷酸化位点数量在20~29个不等。三维结构分析显示,PhIDD1在63-175氨基酸处,会形成α-螺旋,β-折叠及无规则卷曲及明显的锌原子结合位点。 相似文献
10.
不同发育阶段谷蠹侵害对储藏小麦蛋白结构的影响 总被引：2，自引：2，他引：0
为探索谷蠹在不同生长发育阶段对储藏小麦蛋白结构的影响,该文以谷蠹种虫感染后的小麦为研究对象,对谷蠹不同发育阶段(卵期、幼虫期、蛹期、成虫期)侵害后小麦中麦谷蛋白大聚合体(glutenin macropolymer,GMP)、沉降值、面筋蛋白持水力、蛋白二级结构、巯基(-SH)、二硫键(-S-S-)及面筋显微结构进行测定与分析。结果表明:在谷蠹发育的4个阶段,GMP、沉降值、β转角总体呈增加趋势,-SH、β折叠比例变化与之相反;面筋蛋白持水力、-S-S-和α螺旋比例总体呈先降后升趋势,无规卷曲比例变化则与之相反。卵期谷蠹危害较小,只有β转角和面筋蛋白持水力有显著变化(P0.05);幼虫期和蛹期谷蠹危害严重,与相同试验条件下相应时期的无虫小麦对照样相比,GMP、无规卷曲和β转角比例及沉降值均显著增加(P0.05),面筋蛋白持水力、-SH、-S-S-、α螺旋和β折叠显著减少(P0.05)。面筋蛋白显微结构显示:随着谷蠹在小麦籽粒内部发育,面筋表面粗糙程度加重,微纤维状丝增多,结构疏松散乱,断裂严重,至成虫期时,面筋结构已无法识别,因此在实际储藏过程中不仅要关注成虫的数量,还应注意及时控制谷蠹的生长发育。 相似文献
11.
The properties of cast films from hemp protein isolate (HPI) including moisture content (MC) and total soluble mass (TSM), tensile strength (TS) and elongation at the break (EAB), and surface hydrophobicity were investigated and compared to those from soy protein isolate (SPI). The plasticizer (glycerol) level effect on these properties and the interactive force pattern for the film network formation were also evaluated. At some specific glycerol levels, HPI films had similar MC, much less TSM and EAB, and higher TS and surface hydrophobicity (support matrix side), as compared to SPI films. The TS of HPI and SPI films as a function of plasticizer level (in the range of 0.3-0.6 g/g of protein) were well fitted with the exponential equation with coefficient factors of 0.991 and 0.969, respectively. Unexpectedly, the surface hydrophobicity of HPI films (including air and support matrix sides) increased with increasing the glycerol level (from 0.3 to 0.6 g/g of protein). The analyses of protein solubility of film in various solvents and free sulfydryl group content showed that the disulfide bonds are the prominent interactive force in the HPI film network formation, while in the SPI case, besides the disulfide bonds, hydrogen bonds and hydrophobic interactions are also to a similar extent involved. The results suggest that hemp protein isolates have good potential to be applied to prepare protein film with some superior characteristics, e.g., low solubility and high surface hydrophobicity. 相似文献
12.
Oliviero M Verdolotti L Di Maio E Aurilia M Iannace S 《Journal of agricultural and food chemistry》2011,59(18):10062-10070
The effect of alkaline lignin (AL) and sodium lignosulfonate (LSS) on the structure of thermoplastic zein (TPZ) was studied. Protein structural changes and the nature of the physical interaction between lignin and zein were investigated by means of X-ray diffraction and Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy and correlated with physical properties. Most relevant protein structural changes were observed at low AL concentration, where strong H-bondings between the functional groups of AL and the amino acids in zein induced a destructuring of inter- and intramolecular interactions in α-helix, β-sheet, and β-turn secondary structures. This destructuring allowed for an extensive protein conformational modification which, in turn, resulted in a strong improvement of the physical properties of the bionanocomposite. 相似文献
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热处理及β-环糊精添加量对豆乳风味的影响 总被引：2，自引：1，他引：1
风味是评价豆乳产品品质的重要指标,而在豆乳生产中,热处理及 β-环糊精的添加对豆乳风味品质的影响则未可知.因此,该研究首先分析了豆乳加热过程中(30-90℃范围内)关键性风味物质的含量变化,并比较了在不同加热阶段(加热前、加热至40℃时、加热至60℃时、加热后)添加不同质量分数β-环糊精(0.25%、0.50%、0.75%、1.00%)所获得的豆乳的风味品质.研究结果显示,豆乳中的关键性风味物质对温度的敏感度因风味物质的种类不同而异,随着加热过程中温度的升高,豆腥味的强度呈现显著降低的趋势,而非豆腥味的强度则相对增强.添加 β-环糊精能够显著降低关键性风味物质在豆乳体系中的浓度,当添加量为≥0.50%的β-环糊精在豆乳加热至60℃阶段添加时,所得豆乳中己醛、己醇、1-辛烯-3-醇等关键性豆腥味成分含量的降低幅度最为显著(P<0.05),但同时反-2-辛烯醛这种非豆腥味成分的含量也有所损失.豆乳豆腥味、蘑菇味和甜香味的感官评价结果也呈现类似的趋势,另外,根据感官评价的综合得分,当添加量为0.75%β-环糊精在豆乳加热至60℃时添加时,所得豆乳的整体风味品质最佳.由于β-环糊精价格低廉、且安全性高,其在豆乳加工过程中的添加又较易实现,因而在豆乳生产中具有良好的应用价值. 相似文献
14.
冷熏对高白鲑理化性质及肌球蛋白构象的影响 总被引：1，自引：0，他引：1
以新疆塞里木湖高白鲑为研究对象,研究冷烟熏过程对鱼肉理化性质及肌球蛋白构象的影响。冷熏温度为(20±2)℃,发烟温度140℃,冷熏时间分别为0、6、12、18、24 h,研究冷熏鱼肉理化性质(含水率、水分活度、色泽、质构特性、TVB-N)及肌球蛋白构象(蛋白浓度、总巯基含量、Ca^2+-ATPase、表面疏水性)变化。研究结果表明,冷熏0~24h,鱼肉含水率由75.75%下降至53.03%,水分活度(Aw)由0.988下降至0.952;鱼肉亮度值(L^*)显著降低(P<0.05),红度值(a^*)缓慢增加,黄度值(b^*)显著增加(P<0.05);表征鱼肉质构特性的剪切力与韧性均呈明显上升趋势(P<0.05);鱼肉挥发性盐基氮(TVB-N)由9.81上升至14.23 mg/100g;肌球蛋白浓度、总巯基含量、Ca^2+-ATPase活性均显著降低(P<0.05),表面疏水性增加(P<0.05);综上,控制冷熏时间12~18 h有利于提高冷熏鱼肉品质,降低鱼肉肌球蛋白变性与氧化程度。该研究为特色淡水鱼冷熏制品开发与烟熏过程中蛋白氧化调控提供理论依据与技术参考。 相似文献
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Gerbanowski A Malabat C Rabiller C Guéguen J 《Journal of agricultural and food chemistry》1999,47(12):5218-5226
Lysyl residues of rapeseed napin (2S) and cruciferin (12S) were acylated and sulfamidated by means of anhydrides and sulfonyl chlorides, respectively. The secondary and tertiary structures as well as the surface hydrophobicity of the modified proteins were studied using circular dichroism, intrinsic fluorescence, and binding of anilinonaphthalenesulfonic acid. The results showed clearly that grafting of hydrophobic chains induced different structural modifications and surface hydrophobicities on the monomeric (2S) and on the hexameric (12S) proteins. Thus, the original structure of the 2S modified protein seemed to be preserved. Therefore, the surface hydrophobicity increased proportionally with the number of groups grafted. Conversely, after modification, 12S was shown to be expanded. As a result, hydrophobic regions were exposed, leading to a much greater hydrophobization of the protein surface. Acylation and sulfamidation appeared, therefore, to be good methods to hydrophobize efficiently the surface of the two proteins and thus might probably induce new functional properties. 相似文献
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The functional properties of cod myosin and washed cod mince (myofibrillar protein fraction) treated at high (11) and low (2.5) pH were investigated after pH readjustment to 7.5. The solubility of refolded myosin was essentially the same as the native myosin. The pH-treated myofibrillar proteins had increased solubility over the whole ionic strength range studied. Acid and alkali treatment gave myosin and myofibrillar proteins improved emulsification properties, which were correlated with an increase in surface hydrophobicity and surface/interfacial activity. Enhanced gel strength was observed with acid- and alkali-treated myosin compared to native myosin, while the same treatment did not significantly improve the gel strength of acid- and alkali-treated myofibrillar proteins. The acid- and alkali-treated protein samples unfolded and gelled at a lower temperature than did the native proteins, suggesting a less conformationally stable structure of the refolded proteins. Functional studies show that acid and alkali treatment, which leads to partial unfolding of myosin may improve functional properties of cod myosin and myofibrillar proteins, with the greatest improvement being from the alkali treatment. The results also show that improvements in functionality were directly linked to the extent of partial unfolding of myosin on acid and alkali unfolding and refolding. 相似文献