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相似文献
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1.
蚕豆蛋白富含微量元素和人体必需的8种氨基酸,具有较高的开发价值。采用超声提取和水提取的方法提取蚕豆蛋白,研究了NaCl浓度和pH对蚕豆蛋白提取率、沉淀、功能性的影响。在pH值为8~12,超声提取和水提取均有较高的提取率。蚕豆蛋白的等电点在pH4.0~4.2之间。在pH4溶解性和乳化性最低,pH值在4~12时溶解性和乳化性随pH值的升高而升高, pH值为12时溶解性和乳化性最高。NaCl浓度从0 到 1.0 mol/L,溶解性和乳化性升高;当NaCl浓度继续增加,在pH 4、pH 7溶解性和乳化性随之下降。在相同的NaCl浓度和pH值时,超声提取比水提取蛋白的溶解性和乳化性高。该研究为蚕豆蛋白的提取工艺的确定及其在食品中的应用提供依据。  相似文献   

2.
为了探究不同挤压温度(40、60、80、100和120℃)对大豆分离蛋白(Soy Isolate Protein,SPI)与葡萄籽原花青素(Grape Seed Proanthocyanidin Extract,GSPE)复合物功能性质及结构特性的影响。该研究以溶解度、乳化性、乳化稳定性、ζ-电位、粒度为指标,利用荧光光谱、红外光谱分析该复合体系中大豆分离蛋白功能性质及结构的变化。结果表明:相较于挤压SPI,经过挤压处理的SPI-GSPE复合物的溶解度、乳化活性指数、乳化稳定性指数、ζ-电位绝对值及持水性均显著提高(P<0.05),其表面疏水性、持油性显著下降(P<0.05)。随着挤压温度的升高,SPI-GSPE复合物的溶解度、持油性及乳化活性均先增大后减小且在80℃达到最大值,而其表面疏水性先减小后增大且最小值在80℃,ζ-电位绝对值、乳化稳定性及持水性均随温度的升高而降低。粒径分析结果表明,挤压处理后SPI与GSPE形成了更加致密的复合物;荧光光谱及红外光谱结果表明,与GSPE的复合及挤压处理使SPI氨基酸残基所处微环境发生变化,蛋白结构发生变化。以上结果表明挤压温度为...  相似文献   

3.
为研究酶解花椒籽蛋白制得的抗菌肽的溶解性、起泡性和乳化特性,通过不同p H、温度等因素对制备的抗菌肽进行处理并分析其加工特性。结果表明:抗菌肽在p H值≥6、30~50℃内均具有良好的溶解性(氮溶解指数NSI80%);抗菌肽在酸性、碱性条件下的起泡性均高于中性条件,在10min、p H值≥6时具有良好的泡沫稳定性(≥82%);在35~55℃温度范围内,抗菌肽具有一定的起泡性(起泡性≥40%),10min时能保持很好的稳定性(≥73%);抗菌肽的乳化能力随着肽浓度的增加而减小,稳定性随着浓度的增加而增大;在p H值4.0时,抗菌肽的乳化性和乳化稳定性最差,乳化性为2.44m2·g-1,乳化稳定性小于22min;抗菌肽的亲水亲油平衡值(HLB值)大于16.7,亲水性较强。本研究为花椒籽蛋白抗菌肽在食品领域的应用提供了理论依据。  相似文献   

4.
采用广义回归神经网络建立酪蛋白乳化性与疏水性关系   总被引:2,自引:1,他引:1  
为了研究琥珀酰化修饰后酪蛋白乳化性与疏水性关系,该文以琥珀酰化牦牛乳酪蛋白为研究对象,分析了不同酰化程度酪蛋白乳化性及疏水性变化趋势,采用广义回归神经网络建立了牦牛乳酰化酪蛋白乳化性与疏水性关系模型。结果显示,琥珀酰化牦牛乳酪蛋白乳化性和疏水性均与酰化程度、pH值有关,pH值为5以上,随着酰化程度的增加,酪蛋白乳化活性增大;等电点附近,酪蛋白乳化活性较差,等电点之后乳化活性迅速增大。pH值介于2-6时,所有酪蛋白乳化稳定性较强,pH值介于6-11之间时,酪蛋白乳化稳定性差异较小,pH值为12时乳化稳定性有所增加。酪蛋白内荧光与1-苯胺基萘-8-磺酸(1-aniline napthalene-8-sulfonic acid,ANS)外源荧光最大荧光强度和最大发射波长随酰化程度及pH值变化表现出较为复杂的关系。通过广义回归神经网络(generalized-regression-neu-network,GRNN)建立了牦牛乳酪蛋白疏水性参数、pH值、酰化程度与乳化性关系,网络模型对乳化性的预测相对误差小于10%,预测结果良好。研究结果为酪蛋白乳化性研究提供了参考依据。  相似文献   

5.
为了拓宽蚕豆蛋白在食品中的应用,解决传统工业方法制备的蚕豆蛋白溶解性差的问题,本文以传统的碱溶酸沉法提取的蚕豆蛋白为原料,采用限制性酶法对其进行增溶改性工艺优化,并对改性后的蚕豆蛋白的功能性质进行了研究。结果表明:风味蛋白酶是提高蚕豆蛋白溶解性的适宜用酶,酶解改性的最佳工艺条件为:料液比1∶14、酶加量(ES)0.1%、温度58℃、pH值7.5、酶解时间30 min,此条件下蚕豆蛋白的溶解性达到99.73%。改性后的蚕豆蛋白的溶解性、起泡性、乳化性及乳化稳定性在酸性和碱性条件下均显著提高,泡沫稳定性在碱性条件下显著提高,持水力在pH值为2~12的范围内显著下降。  相似文献   

6.
为了探讨微射流均质预处理对大豆分离蛋白酶解效率及酶解产物乳化性能的影响,该文研究比较了微射流均质预处理前后大豆分离蛋白酶解产物的理化性质(水解度、亚基组成、蛋白溶解性、表面疏水性和分子量分布)和乳化性能(通过测定分析样品乳状液的平均粒径和微观结构评估样品的乳化性能)的变化。研究表明:大豆分离蛋白经过微射流均质预处理后采用木瓜蛋白酶水解,其酶解产物(水解度为1.7%)与对照大豆分离蛋白和未经预处理的酶解产物相比,在较低浓度下(30 g/L)制备出粒径细小的稳定乳状液(体积平均粒径≈1.6μm)。微射流均质预处理提高了大豆分离蛋白中α-7S和A-11S亚基的酶解敏感性,使酶解产物在水解度1.3%~1.7%范围内蛋白溶解性显著增加(P0.05),同时保持较高的表面疏水性值,与未经预处理的酶解产物相比形成了更多具有界面活性的可溶性多肽(分子量主要分布在11.3 k Da左右),在乳化过程中可有效防止乳液滴间发生桥联絮凝。因此微射流均质预处理是一种辅助提高大豆蛋白酶解效率和酶解产物乳化性能行之有效的方法。研究结果可为大豆蛋白深加工蛋白乳化剂提供理论和方法参考。  相似文献   

7.
花生蛋白粉溶液流变学特性及功能性的研究   总被引:5,自引:1,他引:4  
用旋转粘度计对花生蛋白粉溶液的流变学特性进行了研究。探讨了不同花生蛋白浓度、pH、温度对其溶解性、粘度、起泡性、持水性的影响。实验结果表明,当pH在4.2~5.3范围内为其等电点,此时花生蛋白粉的溶解性、粘度、起泡性、持水性最低,在其两侧这些特性逐渐增强;随着温度升高花生蛋白粉的粘度、持水性下降,而起泡性增加;当温度超过70℃时,为花生蛋白溶液大幅度变性的临界温度,其溶解度显著下降,3%花生蛋白粉溶液的起泡性最高。花生蛋白粉的粘度随浓度增大而增大,为非牛顿型流体,具有剪切稀化现象  相似文献   

8.
燕麦麸分离蛋白的酶解对其功能性质的影响   总被引:4,自引:3,他引:4  
为了改善燕麦蛋白的功能性质以扩大其在食品工业中的应用,该文以燕麦麸为原料制备了燕麦麸分离蛋白(OBPI),并利用胰蛋白酶对其进行水解,得到了3种不同水解度(4.1%、6.4%、8.3%)的酶解产物。SDS-PAGE分析结果表明OBPI中的主要蛋白成分是球蛋白,其经过胰蛋白酶处理后,球蛋白酸性亚基被部分水解而碱性亚基相对保持完整。胰蛋白酶水解显著改变了OBPI的功能性质。在所考察的水解度范围内,随着水解度的升高,酶解产物的溶解性、持水性、乳化活性及起泡能力等方面均逐渐增加;但持油性、乳化及泡沫稳定性有不同程度的降低。  相似文献   

9.
为提高米糠谷蛋白功能性质,本研究对米糠谷蛋白与β-环状糊精进行复合热处理(温度60、70、80、90、99℃,时间40、80、120、160、200 min),分析复合聚集体的浊度、接枝度、乳化性质及结构特性等,探究米糠谷蛋白与β-环状糊精复合热聚集行为。结果表明,米糠谷蛋白与β-环状糊精在90℃条件下加热复合160 min时,复合聚集体乳化活性指数达到最大,与天然米糠谷蛋白相比提高了2.39倍;在80℃条件下加热复合200 min时,复合聚集体乳化稳定性指数最大,与天然米糠谷蛋白相比提高了2.39倍。复合物在80℃条件下受热后,米糠谷蛋白与β-环状糊精结合生成较大颗粒的聚集体;复合物中米糠谷蛋白肽链结构打开,游离巯基含量增加,二硫键断开,疏水基团暴露,β-折叠向α-螺旋和β-转角转化,以共价键的形式形成分子间氢键,使得复合聚集体分子更好地结合到油水的界面,复合聚集体乳化活性和稳定性显著提高(P<0.05)。本研究结果为后续米糠蛋白质功能性质的改善及米糠蛋白质的深加工提供了理论依据。  相似文献   

10.
为了进一步改善大豆分离蛋白的分散性及功能性质,该研究以大豆分离蛋白为原料,通过对天然大豆分离蛋白进行高压高剪切处理并联合冷冻干燥技术,制备大豆分离蛋白微粒,考察压力(60~100 MPa)对大豆分离蛋白微粒尺寸、功能性质及结构特性的影响,探究其构效关系。结果表明:随着压力逐渐增加,大豆分离蛋白平均粒径大幅度减小,粒径分布曲线向左侧移动,与天然大豆分离蛋白相比,在100 MPa时大豆分离蛋白粒径减小了1 631%,粒径曲线分布较宽。在60~100MPa压力范围内随着压力的增加。与天然大豆分离蛋白相比,大豆分离蛋白微粒的分散性指数(Protein Dispersibility Index, PDI)和功能性质均显著提高(P0.05),其中在100 MPa时大豆蛋白质的溶解性提高了172.98%,乳化活性和乳化稳定性分别增加了约28.71%和77.82%,持油性增加了约123.76%,起泡性随时间的变化其泡沫高度也均有所提高。由扫描电镜图可以观察到,未经过高压均质的大豆分离蛋白粒子呈聚集状态,球状的表面向内凹陷,经过高压均质联合冷冻干燥处理后的大豆分离蛋白微粒呈现网络结构。在高压和高剪切力的作用下,大豆分离蛋白微粒的疏水基团大量暴露,表面疏水性随之增加,静电斥力增加,α-螺旋和β-转角向β-折叠和无规则卷曲结构的转化是蛋白质的溶解性等功能性质提高的主要原因。溶解性等功能性质的提高有利于大豆分离蛋白更好的应用于食品加工行业,进一步为蛋白的理化性质及结构优化提供新思路。  相似文献   

11.
邱苗  李果  王向阳  黄建颖 《核农学报》2019,33(5):954-961
为探究蛋白质与多糖之间的相互作用及其复合物的研究乳化性质,本试验以牛血清白蛋白(BSA)-水溶性壳聚糖(WCS)复合体系为研究对象,采用紫外吸收光谱、荧光发射光谱、电位粒径分析、乳液储藏稳定性观察等方法研究在微观环境下蛋白质与多糖的相互作用机理,并进一步探究两者对水包油型乳液乳化性能的影响。结果表明,多糖和蛋白质的相互作用随着pH值和BSA/WCS复合比的变化而不同,混合溶液的紫外吸收峰和荧光发射峰发生偏移,且当复合比小于1∶2时发生荧光淬灭。混合溶液的Zeta电位和平均粒径测定结果表明,BSA与WCS之间主要通过静电相互作用形成复合物,且该复合物的电荷性质、尺寸大小具有pH值和复合比依赖性。研究混合溶液乳化性发现,当pH值为3.0、4.0、复合比为4∶1~1∶1时,形成的乳液液滴粒径较小,性质稳定;当pH 值大于5.0时,乳液液滴粒径大,出现相分离、乳液高度不稳定现象。本研究为设计具有可预测稳定性或刺激响应性的乳液配方及新型功能特性材料提供了理论依据。  相似文献   

12.
微波对大豆蛋白氧化聚集体结构及功能特性的影响   总被引:2,自引:2,他引:0  
为了探究不同时间微波处理对大豆蛋白氧化聚集体的结构和功能性质的影响,由偶氮二异丁脒盐酸盐(2,2′-azobis (2-amidinopropane) dihydrochloride,AAPH)诱导构建大豆蛋白氧化反应体系,采用功率为350 W的微波对其照射不同时间(0、10、20、30、40、50、60、70 s),探究微波处理对氧化聚集大豆蛋白的结构特性和加工特性的影响。结果表明,氧化可诱导形成粒径、分子量更大,结构更致密的蛋白质聚集体,同时对加工特性造成损害。适当时间(<30 s)的微波处理会导致氧化聚集体的分子结构打开、粒径降低和浊度降低,无序结构减少,进而改善了起泡性、乳化性和持水、持油性。长处理时间(>30 s)的微波处理导致已解聚的大豆蛋白分子重新形成更大的分子聚集体,降低功能性质。这表明微波物理场可以通过改变大豆蛋白氧化聚集体的结构和聚集行为调节其功能性质,为大豆蛋白功能性质的改善及微波在大豆蛋白氧化聚集体行为调控的应用方面提供参考。  相似文献   

13.
Lipase inactivation is an essential treatment for oat processing, because of the negative effects of lipase on nutrient preservation and storage extension. The effects of different lipase inactivation treatments including hot air roasting, infrared roasting, normal‐pressure steaming, and high‐pressure steaming on the physicochemical properties of oat globulins were investigated. Results showed that normal‐pressure steaming had little effect on solubility of oat globulins; hot air roasting increased foaming capacity of oat globulins but did not change their foaming stability; and all the inactivation treatments increased the surface hydrophobicity and content of total sulfhydryls of oat globulin but decreased exposed sulfhydryl groups. In addition, oat globulin granules from the hot air roasting treatment were distributed more evenly in oat globulin powder compared with the control group. All treatments except normal‐pressure steaming changed the molecular weight of oat globulin subunits, which made the bands of 66,000 and 45,000 disappear from SDS‐PAGE. These results indicated that normal‐pressure steaming was ideal to maintain good solubility of oat globulins, and hot air roasting was ideal to maintain relatively good foaming properties. The treatments changed physicochemical properties of oat globulins by influencing protein aggregation and subunit composition that resulted in different content of sulfhydryl groups and surface hydrophobicity.  相似文献   

14.
以果胶为稳定剂的调配型酸乳饮料(AMD)分别贮藏于25℃、35℃、45℃、55℃的恒温箱中,贮藏期为6个月,定期检测其理化指标(离心沉淀率、粘度、pH值、粒径)和感官指标。结果表明酸乳饮料贮藏期离心沉淀率增加、粘度降低、粒径增加,贮藏温度越高,理化指标变化越快。酸乳饮料贮藏期pH值没有发生变化,其他理化指标如离心沉淀率、粘度、粒径和感官质量显著相关。通过动力学和热力学分析,建立了以果胶为稳定剂的酸乳饮料的动力学和热力学稳定性预测模型。  相似文献   

15.
姜黄素具有许多生物活性功能,但较差的溶解度和稳定性限制了其在食品和医药领域的应用。为筛选出具有良好稳定性的姜黄素乳液,本研究以亚麻籽油为姜黄素的油相载体,经高压均质法制备出姜黄素乳液中研究卵磷脂、吐温-80、阿拉伯胶和乳清分离蛋白4种食品级乳化剂对姜黄素乳液的理化特性和贮藏稳定性的影响,从包埋率、浊度、粒径、电位等方面进行稳定性评价。结果表明,吐温-80稳定的姜黄素乳液中姜黄素包埋率较高(76.98%),浊度和平均粒径最小,分别为848.0 NTR、214.23±1.52 nm;同时在贮藏期内姜黄素乳液的平均粒径变化最小,增长不到1%,贮藏稳定性表现良好。同时,4℃低温条件下姜黄素保留率最高,达到88.02%。结果表明,选用吐温-80作为乳化剂,姜黄素乳液具有最好的溶解性和稳定性,这为今后姜黄素在食品工业中的广泛应用提供了新思路。  相似文献   

16.
Helianthinin, the main storage protein of sunflowers, has low water solubility and does not form a gel when heated; this behavior is different from other 11S globulins and limits its food applications. To understand this particular behavior, changes on helianthinin association-dissociation state induced by modifications in pH and ionic strength were analyzed. The influence of these different medium conditions on its thermal stability and tendency to form aggregates was also studied. Helianthinin behavior at different pH values and ionic strengths is similar to other 11S globulins except that it remains in a trimeric form at pH 11. Helianthinin thermal stability is higher than other 11S globulins but is lower than oat 11S globulin. Alkaline pH produces a 10 degrees C decrease of its denaturation temperature and also of the cooperativity of denaturation process, but it does not affect the denaturation activation energy. The decrease in thermal stability with the pH increase is also manifested by its tendency to form aggregates by SH/SS interchange reactions. When thermal treatments at alkaline pH are performed, all helianthinin subunits form aggregates, characterized by a higher proportion of beta-polypeptides than alpha-polypeptides, which is an indication that aggregation is accompanied by dissociation. Treatments at 80 degrees C are sufficient to induce aggregation but not to produce denaturation, and in these conditions hexameric forms remain after the treatment.  相似文献   

17.
The influence of pH and iota-carrageenan concentration on the properties of beta-lactoglobulin (beta-Lg)-stabilized oil-in-water emulsions was investigated by measuring the particle charge, particle size distribution, and creaming stability. Emulsions containing droplets stabilized by beta-Lg were produced by homogenization, and then, iota-carrageenan was added. At pH 3, the droplet charge did not change for iota-carrageenan concentrations 相似文献   

18.
The functional properties of cod myosin and washed cod mince (myofibrillar protein fraction) treated at high (11) and low (2.5) pH were investigated after pH readjustment to 7.5. The solubility of refolded myosin was essentially the same as the native myosin. The pH-treated myofibrillar proteins had increased solubility over the whole ionic strength range studied. Acid and alkali treatment gave myosin and myofibrillar proteins improved emulsification properties, which were correlated with an increase in surface hydrophobicity and surface/interfacial activity. Enhanced gel strength was observed with acid- and alkali-treated myosin compared to native myosin, while the same treatment did not significantly improve the gel strength of acid- and alkali-treated myofibrillar proteins. The acid- and alkali-treated protein samples unfolded and gelled at a lower temperature than did the native proteins, suggesting a less conformationally stable structure of the refolded proteins. Functional studies show that acid and alkali treatment, which leads to partial unfolding of myosin may improve functional properties of cod myosin and myofibrillar proteins, with the greatest improvement being from the alkali treatment. The results also show that improvements in functionality were directly linked to the extent of partial unfolding of myosin on acid and alkali unfolding and refolding.  相似文献   

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