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灯盏花乙素(scutellarin,Scu)具有清热解毒、扩张心脑血管、改善微循环等作用。通过观察不同浓度Scu对猪肾小管上皮细胞(pig kidney proximal tubular,LLC-PK1)热休克蛋白72(heat shock protein72,HSP72)、B细胞淋巴瘤/白血病-2(B-cellymphoma/leukemia-2,Bcl-2)及Bcl-2相关X蛋白(Bcl-2associated X protein,Bax)表达的影响,探讨灯盏花乙素提高细胞耐热性的可能机制。将培养的LLC-PK1细胞随机分为37℃空白对照(Ⅰ组),42℃单纯热应激1 h(Ⅱ组),以及分别用不同浓度(1×10-5、1×10-6和1×10-7mol/L)Scu处理并42℃热应激1 h组(分别为Ⅲ、Ⅳ和Ⅴ组),提取各组细胞总RNA和总蛋白,用实时荧光定量PCR和Western blot分别检测HSP72、Bcl-2和Bax基因及蛋白的表达量。结果显示,与Ⅰ组相比,Ⅱ组LLC-PK1细胞HSP72和Bax的mRNA及蛋白表达量显著升高(P0.05),Bcl-2/Bax mRNA和蛋白比值显著降低(P0.05),Bcl-2 mRNA和蛋白表达量并无显著差异(P0.05)。与Ⅱ组相比,Ⅳ和Ⅴ组LLCPK1细胞HSP72 mRNA和蛋白的表达量均显著升高(P0.05),Ⅲ组无显著差异(P0.05);Ⅳ组细胞Bcl-2 mRNA和蛋白表达量均显著升高(P0.05),Ⅲ和Ⅳ组并无显著差异(P0.05);Ⅲ、Ⅳ和Ⅴ组Bax mRNA和蛋白表达量均显著降低(P0.05);Ⅳ和Ⅴ组Bcl-2/Bax蛋白比值显著升高(P0.05)。研究结果表明,热应激条件下Scu可诱导LLC-PK1细胞HSP72表达,提高Bcl-2/Bax比值。结果提示,Scu可增强细胞的抗热休克作用。本研究丰富了体外培养细胞热应激反应的理论,为在实践中增加细胞抗热休克能力提供了理论依据。 相似文献
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随着温室效应的加剧,全球气候变暖已经成为现代畜牧业生产体系所面临的严峻挑战。高温炎热气候已成为影响畜禽生长繁殖的一种主要的非生物胁迫。热应激刺激时,动物体产生一系列生理变化来提高机体的耐受性,而本文旨在阐述钙(calcium,Ca2+)-钙调蛋白(calcium-activated calmodulin,Ca M)参与的耐热信号的转导机制,即热应激蛋白(heat shock proteins,Hsps)的表达机制。热应激时,细胞内Ca2+浓度上升,激活Ca M及其表达量的增加,随即Ca M作用于其下游的2种靶蛋白,即2条信号转导支路来提高热激转录因子1(heat shock factor 1,HSF1)的转录活性,进而调节热应激蛋白70(Hsp70)的表达。热应激时,Hsps表达的2条具体通路:1 Ca2+-Ca M激活下游的靶蛋白—钙/钙调素依赖性蛋白激酶Ⅱ(Ca2+/calmodulin-dependent protein kinaseⅡ,Ca MKⅡ),Ca MKⅡ通过促进HSF1(230)的磷酸化来提高HSF1的转录活性,进而诱导Hsp70的表达;2 Ca2+-Ca M激活下游另一个靶蛋白Hsp70,Hsp70通过与增多的Ca M形成复合物,释放HSF1单体,增多的HSF1形成有活性的HSF1三聚体,并入核与热激元件(heat shock element,HSE)结合,使HSF1具有转录活性,进而诱导Hsp70的表达。本文系统完整地综述了Ca2+-Ca MHSF1-Hsp70热应激信号系统,在感受、传导和响应热应激刺激时的机制。 相似文献