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孔保华! 《农业工程技术:农产品加工》2000,(2)
三、有机酸及盐在鲜肉保鲜中的应用鲜肉保鲜中使用的有机酸主要包括乙酸、甲酸、柠檬酸、抗坏血酸、山梨酸及其钾盐、酒石酸、磷酸盐等。试验证明,这些酸单独使用或几种配合使用,对鲜肉保存期均有一定影响。其中使用较多的是乙酸、山梨酸钾、磷酸盐和抗坏血酸。（一）乙酸乙酸溶液从１．５%起就有明显的效果,５天～６天后,重新达到初始污染,当浓度增至４%时,在１３天时才再次出现初始污染。在４%范围内,乙酸不会影响肉的颜色。当浓度超过４%时,对肉色有不良作用,这是酸本身对颜色的作用。乙酸具有很强的酸味,甚至在低浓度时也能闻到,但在较… 相似文献
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东坡肉是苏东坡在黄州任团练副使时 ,亲自创制的一种酱卤肉。东坡肉色泽均匀 ,酥润宜口 ,是助食的佳肴。制作东坡肉以肋条肉为佳。将肋条肉洗净清毛 ,切成方形 ,加香料、红腐乳适量。肋条肉１千克加盐３５～４０克 ,白糖４０克 ,绍酒４０～５０克 ,下锅 ,清水以淹至猪肉三分之二为度。旺火烧开 ,文火进味 ,煮焖４～６小时 ,至酥烂离骨 ,汤汁将干时起锅。东坡肉是如何加工的?@孔保华$东北农业大学食品学院!150030 相似文献
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研究主要探讨美拉德反应修饰对猪血浆蛋白抗氧化肽功能特性的影响。采用D-半乳糖对猪血浆蛋白抗氧化肽进行美拉德修饰,蛋白质和糖的比例为1??3(W/W),在90℃水浴中分别加热0、1和6 h,得到美拉德反应产物(MRPs),测定其溶解性、表面疏水性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性。结果表明,经美拉德反应修饰后猪血浆蛋白抗氧化肽的功能特性有明显改善,其溶解性、乳化及乳化稳定性、起泡及起泡稳定性均随反应时间增加而逐渐增大(P0.05),表面疏水性则随反应时间增加而降低(P0.05)。同时,MRPs功能特性随体系中p H的改变而显著变化(P0.05)。因此,采用美拉德修饰改善猪血浆蛋白抗氧化肽功能特性,可使其广泛应用于食品加工业。 相似文献
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猪血浆蛋白水解物在生猪肉糜中抗氧化效果的研究 总被引：3，自引：0，他引：3
在生猪肉糜中添加0.5%,1.0%,1.5%,2.0%的猪血浆蛋白碱性蛋白酶5h水解物,并与添加0.02%丁基羟基茴香醚(butylated hydroxyanisole,BHA)的生猪肉糜进行比较。在冷藏过程中测定肉糜的红度值(a*值)、pH值、TBARS值、羰基含量,并对感官指标进行评定,研究其抗氧化效果。试验结果表明,与对照组相比,添加水解物的处理组在7d内能显著抑制脂肪的氧化,增加肉糜鲜红的色泽,且添加量越大效果越好,但不如添加BHA处理组的好。同时感官评定得出猪血浆蛋白水解物在颜色、降低脂肪氧化异味等方面都具有较好的效果。 相似文献
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含蔗糖的亚硝基血红蛋白色素稳定性研究 总被引：1，自引：0，他引：1
本试验将猪血球蛋白粉与亚硝酸钠反应,制备亚硝基血红蛋白,研究了反应前添加蔗糖和不添加蔗糖这两种不同制备条件下的亚硝基血红蛋白的储藏和光照稳定性,确定了较稳定的一组,并以此考察储藏、光照、氧化剂、温度、金属离子、pH和食品辅料等因素对该组亚硝基血红蛋白稳定性的影响。结果表明,在合成时添加蔗糖的处理组其储藏和光照稳定性较好,并且低温储藏可以抑制色素的氧化,但光照可以增加色素的分解速率,对亚硝基血红蛋白的稳定性起到破坏作用;氧化剂和温度对亚硝基血红蛋白色素的稳定性影响较大,温度越高,色素的分解速率越大;Fe2+、Fe2+和Zn2+可以明显加速蛋白的分解速率,Cu2+溶液可以降低其溶解性,而Na+、K+、Mg2+和Ca2+溶液对亚硝基血红蛋白的稳定性影响相对较小;pH和几种常用食品辅料对亚硝基血红蛋白色素均无不良影响。 相似文献
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复合防腐剂在红肠保鲜中的应用 总被引：7，自引：0，他引：7
以哈尔滨红肠作为原料,研究在红肠中添加Nisin为主的复合防腐剂,提高其产品的保质期。复合防腐剂选用Nisin与山梨酸钾、双乙酸钠、EDTA二钠进行搭配,在(25±1)℃的条件下贮藏,每2天对细菌总数、pH、色差值及感官指标进行测定,并与市售的复合型防腐剂进行比较效果,找出最佳的防腐剂组合。结果表明,添加Nisin为主的复合防腐剂可显著降低细菌总数,并延长产品保质期,最佳添加量为Nisin 0.025%、山梨酸钾0.025%、双乙酸钠0.15%、EDTA二钠0.01%。 相似文献
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为了深入了解蛋白氧化对凝胶特性的影响,以此探讨乳清蛋白氧化对其功能性质的影响机制,该文主要研究了氧化对乳清蛋白凝胶质地、流变学特性和微观结构变化的影响。试验采用羟基自由基氧化体系,在不同H2O2浓度(1～20mmol/L)及不同FeCl3浓度(0.1～1mmol/L)对乳清蛋白分别氧化3h,通过质构仪、流变仪和扫描电镜对凝胶特性和微观结构进行研究。结果显示:同未氧化乳清蛋白相比,在所有氧化条件下,凝胶硬度降低了90%以上,贮藏模量(G')值降低了17%以上,复合模量(G*)值降低了20%以上;高浓度氧化条件下,弹性降低了20%以上。氧化明显改变了凝胶的微观结构,随着氧化剂的加入,导致了疏松多孔且不规则凝胶的形成。上述结果表明,氧化对蛋白凝胶质地和凝胶形成能力起着很大的破坏作用,并影响着其微观结构。 相似文献