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菊芋凝集素的分离鉴定及菊芋蛋白促进家兔离体回肠蠕动的研究 总被引:2,自引:1,他引:1
经过研磨、抽提、(NH4)2SO4沉淀后得到蛋白粗提物,通过离子交换和凝胶过滤色谱对该凝集素进行了提纯。在加入和不加入2-巯基乙醇条件下,菊芋凝集素相对分子量均约为17.6 kDa;基质辅助激光解吸附电离飞行时间质谱(MALDI-TOF)检测分子量为15.379 kDa。该凝集素可以凝集兔红血球,同时也对胰蛋白酶消化过的兔红血球有凝集作用;该凝集素为Ca2 依赖型,50℃以上其凝血活力显著下降;肝素、粘蛋白和清蛋白可以抑制该凝集素的凝血活性。在家兔离体回肠试验中,胰蛋白酶裂解粗蛋白产物使平均振幅增加25%左右,胃蛋白酶裂解粗蛋白产物使平均振幅增加20%左右。试验得到的菊芋凝集素理化性质与已知的菊芋凝集素差别很大;菊芋蛋白能够促进家兔离体回肠的蠕动,酶解后的蛋白作用更强烈。 相似文献
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采用DEAE-Sepharose FF离子交换层析和Superdex 200 10/300 GL凝胶过滤层析技术,从泥鳅血清中分离出两种天然凝集素MSL-I和MSL-Ⅱ.SDS-PAGE检测表明,MSL-I及MSL-Ⅱ均显示两条蛋白质着色带.采用凝胶过滤法测得MSL-I相对分子质量为25 000,MSL-Ⅱ相对分子质量为82 000.根据凝胶过滤测定及SDS-PAGE检测结果可知,MSL-Ⅱ由相对分子质量分别为29000和13 600两种亚基组成,MSL-I的亚基组成有待进一步研究.MSL-Ⅱ能结合多种糖,其中对乳糖的亲和力最强.MSL-Ⅱ具有较强的热稳定性,在pH 4~11范围内具有凝集活性,最适pH为6~8. 相似文献
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为克隆盾叶半夏凝集素基因,并对其功能进行分析。采用RACE技术从盾叶半夏中克隆得到盾叶半夏凝集素基因的全长cDNA序列,命名为ppl。同时,构建了ppl基因的原核表达载体,并成功实现了33 k Da重组蛋白在E.coli BL21中的表达。纯化后的重组蛋白PPL用于凝血和体外抗癌试验。该基因的全长cDNA序列为1 504 bp,其中开放性阅读框(ORF)813 bp,编码270个氨基酸,具有3个甘露糖结合识别位点。PPL具有凝血活性,这种凝血活性可受甘露糖抑制。PPL对人鼻咽癌细胞(CNE)、人宫颈癌细胞(Hela)及人乳腺癌细胞(Bcap-37)的生长均具有抑制作用,其中对Hela细胞的抑制效果最好。为进一步研究PPL蛋白的功能奠定了理论基础。 相似文献
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泰山赤鳞鱼肌肉中凝集素的研究(英文) 总被引:1,自引:0,他引:1
[目的]研究泰山赤鳞鱼肌肉中的凝集素,旨在为赤鳞鱼对环境的适应机制和免疫反应提供科学依据,从而有利于对泰山赤鳞鱼的保护与繁殖。[方法]以泰山赤鳞鱼为试验材料,运用双醛固定的血细胞凝集试验证实在泰山赤鳞鱼肌肉提取液中的存在凝集素并对其部分理化性质进行研究。[结果]赤鳞鱼肌肉提取液凝集素对6种动物血细胞都有凝集作用,其中对兔血红细胞的凝血活性效价最高;该凝集素属于巯基依赖型凝集素,其最适pH为4~8,最适温度是60℃;糖抑制试验显示只有蔗糖对其凝集有抑制作用,说明蔗糖在该凝集素的识别和凝集过程起重要作用。[结论]推测在不同种类的水生生物中存在的凝集素对热敏感性及发生凝集活性的适宜pH范围是相似的。 相似文献
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Suseelan KN Mitra R Bhatia CR Gopalakrishna T 《Plant foods for human nutrition (Dordrecht, Netherlands)》2004,59(3):123-128
Black gram (Vigna mungo L. Hepper) seed contains two D-galactose-specific lectin species, BGL-I and BGL-II, identified on the basis of elution from ion exchange column and immunochemical cross-reactivity. BGL-I consisted of two monomeric lectins, BGL-I-1 and BGL-I-2, of relative molecular weights 94 and 89 kDa, respectively. BGL-II is another monomeric lectin with a molecular weight of 83 kDa. The in vivo synthesis studies using pulse-chase experiment showed that BGL-II lectin was synthesized as early as 14 days after flowering (DAF). The 94-kDa BGL-I-1 lectin was synthesized around 17 DAF. There was no cotranslational or posttranslational modification of the lectin proteins. The amount of lectin in developing seeds was determined by radial immunodiffusion assay technique. The maximum amount of lectin per seed was found at 28 DAF. 相似文献