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多酚与蛋白质的相互作用取决于蛋白质和多酚的结构与类型,为研究不同植物多酚与牛血清白蛋白（bovine serum albumin,BSA）之间的相互作用,探明不同植物多酚对BSA结构的影响,进而筛选出稳定的植物多酚-BSA复合物。该研究采用原花青素（proanthocyanidins,PC）、儿茶素（catechin,C）、表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)、茶多酚（tea polyphenol,TP）,通过紫外光谱法、荧光光谱法、红外光谱法和分子对接研究植物多酚与BSA相互作用及其对蛋白质结构的影响。结果表明：4种植物多酚-BSA复合物的紫外最大波长红移由大到小为EGCG（365 nm）＞PC（364 nm）、C（364 nm）＞TP（363 nm）;红外光谱发现,酰胺Ⅰ带的吸收峰（1 657.44 cm-1）发生蓝移由大到小为PC（1 656.15 cm-1）＞TP（1 632.07 cm-1）＞EGCG（1 631.49 cm-1）＞C（1 631.44 cm-1）,烟酰胺II带峰形变宽;BSA二级结构由β-转角、无规卷曲转变为β-折叠、ɑ-螺旋,β-折叠含量增加C-BSA（40.20%）>PC-BSA（39.50%）>EGCG-BSA（39.32%）>TP-BSA（34.04%）,表明C更能促进BSA的二级结构稳定;荧光光谱表明4种多酚对BSA的猝灭类型均为静态猝灭,且结合位点约为1,表明存在一个结合位点;分子对接结果表明该结合位点位于Sub-domain IIA的疏水腔中,分子间相互作用力主要是氢键、疏水作用力,结合能由小到大为C（-3.72 kJ/mol）＜EGCG（-1.77 kJl/mol）＜PC（-1.02 kJ/mol）＜TP（-0.38 kJ/mol）;4种多酚中C和EGCG与BSA相互作用程度较大,C与BSA的结合能最小,形成的复合物最稳定。通过多酚与蛋白相互作用研究,更好地发挥多酚和蛋白两种组分的功能作用,可为开发功能性多酚-蛋白质复合物产品提供参考。 相似文献
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基于OBE理念,进行了“食品工厂设计”课程教学改革。围绕学生取得的学习成果提出了“食品工厂设计”课程建设基本思路,从构建课程目标、优化理论教学、提高实践能力、完善考评体系等4个方面进行了教学研究。以期提高理论和实践教学效果和质量,为我国新时代工程人才培养和形成世界水平的工程教育体系提供思路及方法。 相似文献
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将溶菌酶与卵黏蛋白相互作用,以溶菌酶与卵黏蛋白为对照,研究溶菌酶与卵黏蛋白在不同反应时间(10、20、30、40、50、60 min),温度(5、15、25、35、45 ℃),pH(7.0、7.5、8.0、8.5、9.0),质量比(0.50∶1.00、0.75∶1.00、1.00∶1.00、1.00∶0.75、1.00∶0.50)下相互作用的浊度、表观黏度的变化;通过SDS–PAGE凝胶电泳、傅里叶红外光谱、低场核磁共振技术、扫描电镜对复合物的类型、作用力及结构等进行表征。结果表明：在反应时间为40 min、反应温度为25 ℃、pH为8.5、溶菌酶与卵黏蛋白的质量比为0.75∶1.00时,溶菌酶与卵黏蛋白相互作用最强;相较于卵黏蛋白和溶菌酶,复合物中α–螺旋和β–转角占比增加,β–折叠和无规则卷曲占比减少;互作后其结合水含量增加,自由水含量有所降低,疏水性高于溶菌酶,而低于卵黏蛋白;卵黏蛋白与溶菌酶互作包括氢键和二硫键结合及存在静电相互作用、表面疏水作用等分子间作用力;互作后微观结构发生变化,呈现出絮状结构。表明蛋白质间相互作用会导致其结构和聚集状态发生较大变化,产生不溶性复合物,可能与蛋清浓蛋白的黏弹性有关。 相似文献
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为了探究NaCl和茶多酚（TP）对碱诱导卵白蛋白（OVA）凝胶的作用，本研究以OVA为主要原料，以未添加NaCl和TP组为空白对照（CK），分析单独添加NaCl或TP以及两者组合对碱诱导OVA凝胶理化特性和结构特性的影响。结果表明，与CK相比，NaCl、TP以及两者混合添加组pH值分别降低了1.17%、1.34%和4.02%(P<0.05);Zeta电位绝对值从24.91 mV分别变化至10.81、31.71和32.68 mV;4组样品中TP组凝胶强度最大，NaCl组硬度增加了10.18%(P<0.05),TP组的弹性增加了9.30%;3组凝胶样品的弛豫时间均向短弛豫方向移动；NaCl组和TP组的α-螺旋和β-转角含量下降，β-折叠含量上升；NaCl和TP均能使碱诱导OVA凝胶的结构更加致密；NaCl组的荧光峰强度最大。本研究结果为鸡蛋皮蛋凝胶形成机制研究提供了理论基础，并为拓宽OVA的应用领域提供了重要信息。 相似文献
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