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广谱性抗真菌肽Drosomycin的成熟肽由44个氨基酸组成,其中8个半胱氨酸形成4对二硫键,结构复杂.在原核表达该蛋白时容易形成包涵体,不利于实际利用.本研究希望通过与转铁蛋白TF融合表达的方式提高其可溶性表达.首先以果蝇DNA为模板扩增目的基因Drs,克隆至pCold TF载体,转化进大肠杆菌BL21(DE3),通过IPTG诱导进行表达,利用SDS-PAGE及Western blot鉴定表达产物.结果表明重组表达质粒pCold TF-Drs构建成功,转化大肠杆菌后能正常表达,且目的产物为可溶性表达.这一结果为抗真菌肽Drosomycin实现生产上的利用奠定基础. 相似文献
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