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分别对缫丝蚕蛹中的水溶性和碱溶性蛋白组分进行营养学评价,为高效开发蚕蛹食品提供依据;通过蚕蛹蛋白酶解产物对血管紧张素转换酶(ACE)的体外抑制活性试验,探讨蚕蛹蛋白作为天然降压药品原料的利用潜力。营养学分析表明:蚕蛹蛋白水溶性和碱溶性组分中的氨基酸种类齐全,且必需氨基酸占总氨基酸的质量分数分别为41.2%和39.2%,明显高于WHO推荐的氨基酸组成模式(>36%);蚕蛹水溶性蛋白有第1～第4限制性氨基酸(依次为亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苏氨酸),而蚕蛹碱溶性蛋白仅有第1和第2限制性氨基酸(依次为蛋氨酸+胱氨酸、异亮氨酸),2种溶解性蛋白的生物效价均较低,在开发利用中,应补充限制性氨基酸或与其它蛋白搭配使用,以提高产品的营养价值。体外ACE抑制活性试验表明,蚕蛹的水溶性蛋白和碱溶性蛋白的碱性蛋白酶酶解产物均具有较强的ACE抑制活性,IC50值分别为0.121、0.113 mg/mL,2种蛋白有可能成为降血压肽生产原料。 相似文献
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酶解蚕蛹蛋白制备血管紧张素转换酶抑制肽的工艺优化 总被引：2，自引：0，他引：2
采用碱性蛋白酶水解蚕蛹蛋白,制备血管紧张素转换酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制肽,是蚕蛹蛋白深度开发的途径之一。以ACE抑制率为响应值,用响应面分析法研究酶解温度、酶解pH和加酶量等因素对酶解产物的ACE抑制活性的影响,优化制备工艺。结果表明,各因素对制备ACE抑制肽的活性影响程度由大到小依次为酶解pH、酶解温度、加酶量。获得碱性蛋白酶水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽的最佳工艺条件为:酶解温度50.8℃,酶解pH 9.0,加酶量3 500 U/g。在此条件下,蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%,验证值为96.49%±1.75%,IC50值为0.102 mg/mL,预测模型可靠性高,可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。 相似文献
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一株桑树内生拮抗细菌的分离鉴定与抑菌活性 总被引：1，自引：0，他引：1
以大肠杆菌为指示菌,从野生型鲁桑(Morus multicaulis Perr.)桑树枝条韧皮部组织中分离得到具有抑菌活性的内生细菌ME1。形态与生理生化特性鉴定ME1菌株为有芽孢和鞭毛的革兰阳性菌,细胞呈杆状,大小为0.6～0.7μm×1.8～1.9μm;能够利用葡萄糖、蔗糖和乳糖等碳水化合物,所产淀粉酶活力可达4 182.60 U/g;耐盐性较高,可耐受100 g/L NaCl。进一步通过16S rDNA序列及其系统进化分析,初步鉴定ME1菌株为枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)。抑菌试验表明ME1菌株的代谢产物具有广谱抗菌活性,对大肠杆菌(Escherichia coli)、苏云金芽孢杆菌(Bacillus thuringiensis)、金黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus)、蕈状芽孢杆菌(Bacillus mycoides)和白僵菌(Beauveria bassiana)的体外抑制率分别为59.92%、75.70%、51.60%、87.25%和69.81%,该菌株产生的抗菌活性物质具有潜在的医用开发价值。 相似文献
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