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33kD蛋白分子是高等植物光系统Ⅱ(PSⅡ)放氧侧3个外周蛋白中的一个，仅含1个色氨酸残基(W241)．CD光谱与荧光谱的研究结果表明，当溶液的pH由6．2降到2．5时，33kD蛋白的溶液构象发生明显变化，无规卷曲增加，α-螺旋和转角比例降低．这种变化对pH是可逆的，低pH下再经NBS修饰，CD光谱特征不变，但200nm处负峰的峰值降低，表明蛋白构象中的无规卷曲进一步增加。同时，33kD蛋白的柔性降低，构象变化变成对pH不可逆，表明NBS修饰W241破坏了33kD蛋白构象变化的可逆性，NBS修饰后的33kD蛋白与PSⅡ的结合专一性与修饰前相比大大降低，且不能提高重组后PSⅡ放氧活力．这些结果表明低pH是诱导33kD蛋白构象由适应光合放氧显著变化至失活的主要原因，而不是NBS修饰．结合33kD蛋白与质子的特殊关系，对低pH诱导的意义进行了讨论。 相似文献
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