| 重组抗菌肽Cecropin P1在毕赤酵母X-33中的表达以及纯化后的生物活性分析 |
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| 引用本文： | 唐丽云,郭春和,郑红玉,项林盛,刘德辉,黄毓茂,焦茂兴.重组抗菌肽Cecropin P1在毕赤酵母X-33中的表达以及纯化后的生物活性分析[J].华南农业大学学报,2013,34(4):569-573. |
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| 作者姓名： | 唐丽云 郭春和 郑红玉 项林盛 刘德辉 黄毓茂 焦茂兴 |
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| 作者单位： | 1 华南农业大学 兽医学院，;2 中山大学 生命科学学院，;1 华南农业大学 兽医学院，;1 华南农业大学 兽医学院，;3 广州沃德生物技术有限公司，;1 华南农业大学 兽医学院，;4 宜春学院， |
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| 基金项目： | 宜春市科技创新“六个一”工程项目;广东省现代农业生猪产业技术体系(F10021);江西省教育厅科技项目（2002年） |
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| 摘 要： | 为了在毕赤酵母 Pichia pastoris 表达系统中表达猪源Cecropin P1并分析其生物活性，根据Cecropin P1的氨基酸序列和毕赤酵母的密码子偏嗜性设计引物，通过SOEing法合成全基因片段载入到PpicZαA质粒中，酶切线性化重组质粒PpicZαA-cecropin P1后电穿孔导入毕赤酵母X-33中进行整合，经Zection筛选和PCR检测获得高拷贝的转化子.发酵表达后将表达产物经加热预处理和Sephadex G-25层析及冻干浓缩后，Tricine-SDS-PAGE显示明亮单一条带.采用琼脂扩散法对纯化后的抗菌肽的热稳定性、酸碱稳定性、耐胰酶和胃蛋白酶稳定性进行了生物活性分析，结果表明Cecropin P1具有较强的热稳定性、酸稳定性及胃蛋白酶稳定性，但是在碱性环境下和胰酶作用下抑菌活性明显下降.
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| 关 键 词： | 抗菌肽 表达 纯化 生物活性 |
| 收稿时间： | 2013/1/10 0:00:00 |
Expressions of Recombinant Antimicrobial Peptide Cecropin P1 in Pichia pastoris X-33 and Biological Activity Analysis After Purification |
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| Institution: | 1 College of Veterinary Medicine, South China Agricultural University,;2 College of Life Sciences, Sun Yat-sen University,;1 College of Veterinary Medicine, South China Agricultural University,;1 College of Veterinary Medicine, South China Agricultural University,;3 Guangzhou Ward Biotechnology Co., Ltd.,;1 College of Veterinary Medicine, South China Agricultural University,;4 College of Yichun, |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | antimicrobial peptide expression purification biological activity |
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