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贵阳腐霉Prl蛋白酶的初步纯化及其酶学特性研究
引用本文:王荣新,雷大卫,苏晓庆.贵阳腐霉Prl蛋白酶的初步纯化及其酶学特性研究[J].安徽农业大学学报,2007,34(4):505-508.
作者姓名:王荣新  雷大卫  苏晓庆
作者单位:贵阳医学院基础医学院,贵阳550004
基金项目:国家自然科学基金(30160003),贵州省省长基金和贵州省高层次人才特助经费共同资助.
摘    要:将Prl粗酶液通过凝胶过滤层析、SDS-PAGE等方法进行了初步的纯化。在凝胶过滤层析后,发现两种分子量不同的Prl同工酶(PrlEl,PrlE2)。以Suc-(Ala)2-Pro-Phe-PNA为底物时,Prl酶的Km值为0.0176μmol·L^-1,50μL粗酶液反应10min时的Vmax为0.1446;PrlEl和PrlE2最适反应温度均为50%;PrlEl和PrlE2最适反应pH均为8.2。Prl酶的最佳保存温度在-20℃与-80℃。

关 键 词:贵阳腐霉  Prl蛋白酶  纯化  特性
文章编号:1672-352X(2007)04-0505-04
修稿时间:2007-04-30
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