| 黄孢原毛平革菌过氧化物酶的分离、纯化和酶学特性研究 |
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| 引用本文： | 徐淑霞,张跃灵,张世敏,王学东,吴坤.黄孢原毛平革菌过氧化物酶的分离、纯化和酶学特性研究[J].农业环境科学学报,2007,26(1):295-300. |
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| 作者姓名： | 徐淑霞 张跃灵 张世敏 王学东 吴坤 |
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| 作者单位： | 1. 河南农业大学生命科学学院,河南,郑州,450002
2. 中国科学院微生物研究所,北京,100080 |
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| 摘 要： | 从木质素降解菌Phanerochaete chrysosporium中纯化出两种木质素降解酶：木质素过氧化物酶（LiP）和锰依赖过氧化物酶（MnP）。经测定LiP和MnP的分子量分别为37kD和40kD，最适作用温度均是37屯；保温2h，LiP的半失活温度为40℃，MnP为45℃；LiP最适作用pH2．8，稳定pH2．2—5．2；MnP最适作用pH4．6，稳定pH4．0—7．0。Fe^2＋LiP和MnP均表现出促进作用，Na^＋、K^＋、Ca^2＋、Mg^2＋、Zn^2＋、Fe^3＋、Ag^＋、CO^2＋、NH4^＋对LiP有促进作用，对MnP则表现出抑制作用。与此相反，Mn^2＋对MnP酶活的高效促进作用，对LiP表现出了轻度的抑制作用，这也体现出了MnP对Mn^2＋的依赖性。Cu^2＋对LiP活性无影响，而对MnP有强烈的抑制作用。Fe^3＋两者活性的抑制都达到了90％。
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| 关 键 词： | 木质素过氧化物酶 锰依赖过氧化物酶 黄孢原毛平革菌 酶的纯化 酶学特性 |
| 文章编号： | 1672-2043(2007)01-0295-06 |
| 修稿时间： | 2006-03-13 |
Purification and Properties of Peroxidase from Phanerochaete chrysosporium |
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| XU Shu-xia,ZHANG Yue-ling,ZHANG Shi-min,WANG Xue-dong,WU Kun.Purification and Properties of Peroxidase from Phanerochaete chrysosporium[J].Journal of Agro-Environment Science( J. Agro-Environ. Sci.),2007,26(1):295-300. |
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| Authors: | XU Shu-xia ZHANG Yue-ling ZHANG Shi-min WANG Xue-dong WU Kun |
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| Institution: | 1. College of Life Science, Henan Agricultural University, Zhengzbou 450002, China; 2.Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100080, China; 3.College of Chemistry, Huazhong Normal of University, Wuhan 430079, China |
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| Abstract: | |
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