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正5蚕丝的利用蚕丝由丝素蛋白和丝胶两部分组成,丝胶包在丝素蛋白的外部,约占重量的25%,丝素蛋白是蚕丝中主要的组成部分,约占重量的70%,蚕丝中还有5%左右的杂质。丝素蛋白中包含18种氨基酸,其中侧链较为简单的甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸约占总组成的85%,三者的摩尔比为4∶3∶1。丝素结构较为简单,就一级结构而论,经常出现一些序列相同或相似的重复肽 相似文献
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文章简要介绍了蚕丝纤维的结构及紫外线对人类的危害及防护机理,综述了蚕丝纤维抗紫外线整理的研究进展。指出具有抗紫外线功能的蚕丝纤维具有广阔的应用前景。 相似文献
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通过PCR分别克隆了1个包含家蚕丝素重链基因启动子及旁侧序列（1380bp）、丝素重链基因第1内含子和第2外显子的部分序列（956bp）的2个片段,并进行了序列测定和分析,结果显示：该2个片段与已公开的家蚕丝素重链基因（GenBank登录号：AF226688）对应区域的同源性分别达98．48％和99．58％;2级结构分析显示,在启动子区域存在大量简单的反向互补序列,可形成多个潜在的茎环结构,推测这些茎环结构可能与调控蛋白的识别和作用有关;将第2外显子对应的部分氨基酸序列与其他昆虫的丝蛋白进行比对分析,发现不同的丝蛋白在比对的区域具有潜在的守恒基序,其差异序列可能与丝蛋白的特性相关。 相似文献
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《蚕业科学》2015,(3)
蚕丝服饰制品兼具华丽的外观与舒适的体感,因而能数千年绵延不衰。进入现代,蚕丝纤维的基础研究在揭示蚕丝优良本质的同时,也促进了蚕丝纤维的改性研究与应用。自从蚕丝蛋白的可塑性被发现后,蚕丝华丽转身为了各式各样的功能材料,在传统服饰行业外的诸多高新产业领域展示了广阔的应用前景。深入研究蚕丝蛋白的组成及其特性的分子机制,不但是丝绸产业发展的科学理论根基,也是蚕丝应用于其他功能材料创制的重要基础。最新的蛋白质组学研究结果表明,蚕丝是一个组分非常复杂的蛋白质复合体,除了早先明确的丝素和丝胶外,还发现了很多具有生物学活性的蛋白质成分。这一发现不但让人们重新认识了蚕丝的组成,也为蚕丝"天衣"的诸多优良品质提供了分子水平的解释。随着对蚕丝蛋白功能与活性的深入研究,将促进蚕丝在医药材料、保健、美容等领域的广泛应用,提升蚕丝产品的附加值。本文简要回顾从蚕丝纤维到蚕丝蛋白的基础研究与应用进展,介绍了新的蚕丝蛋白组分的鉴定和功能研究成果,并就新型蚕丝产品的开发以及蚕丝产业未来的转型与发展进行了分析和展望。 相似文献
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《蚕业科学》2019,(2):309-310
东华大学牛欠欠等利用氢氧化钠/尿素溶液,在-12℃低温下对脱胶蚕丝进行处理,逐级剥离出平均厚度0.4nm左右的纳米丝素。在这种温和处理条件下,溶剂不能完全破坏蚕丝纤维的纳米结构,但不同条件会影响纳米蚕丝的大小。分子动力学模拟表明,使蚕丝蛋白分子链间氢键断裂所需的平均作用力比断裂β-片层间的范德华相互作用力大40%,因此可以对蚕丝进行剥落处理。获得的新型纳米蚕丝含有1个β-片层和无定型的丝素蛋白分子,这可看作丝素的基本结构层次。这种单一β片层超薄新型纳米蚕丝的获得为制备更坚韧的丝基材料或提高各种应用材料的功能性和耐久性提供了有效方法。基于新型纳米蚕丝的层次结构模型,可以更深入研究丝基材料结构与性能之间的关系。 相似文献
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蚕丝蛋白的分子生物学 总被引：5，自引：1，他引：4
蚕丝蛋白的分子生物学志村宪助（日本东北大学名誉教授）蚕丝，作为典型的天然蛋白质纤维很早就引起自然科学一些领域学者们的兴趣，进行了许多的研究。但是，蚕丝的主体成分丝心蛋白（Ｆｉｂｒｏｉｎ，又叫丝素），因为它是由数种氨基酸残基的重复构造所组成的分子量约３... 相似文献
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《蚕业科学》2015,(4)
丝织品极易受到外界环境因素的作用而发生降解,造成蚕丝纤维分子结构的变化。利用偏振红外光谱(Pol-ATR)和衰减全反射红外光谱(ATR-FTIR)技术,以古代丝织品及现代丝织品模拟老化样品为材料,通过对蚕丝纤维取向度和结晶度的分析,探讨丝织品降解过程中蚕丝纤维聚集态结构的变化规律。模拟老化样品随着老化时间的延长,出现蚕丝纤维取向度下降的现象,蚕丝纤维中大分子沿纤维轴方向取优势排列的趋向被打破;而蚕丝纤维的结晶度则随老化进程呈现先上升后下降的趋势,符合丝织品的降解机理。研究结果提示,利用红外光谱技术能够有效分析古代丝织品的纤维聚集态结构的变化规律,从而评价丝织品的老化程度。 相似文献
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通过测定10种牧草5月至翌年1月的7种常规营养成分含量及其中8种牧草7和10月的8种饱和链烷烃浓度,对巴林右旗典型干草原的主要牧草的营养成分季节变化规律和同一季节饱和链烷烃组成差异进行了研究。结果表明,多数草样的粗蛋白含量5月到翌年1月逐季显著降低(P<0.05),Ca含量10月最高(P<0.01),总磷(TP)含量5月最高(P<0.01),中性洗涤纤维与酸性洗涤纤维含量极显著正相关(P<0.01),Ca与TP含量极显著负相关(P<0.01);7、10月,多数草样的C29、C31饱和链烷烃浓度极显著(P<0.01)高于其余的6种饱和链烷烃,其饱和链烷烃组成结构的主成分值Z1、Z2的差异显著(P<0.05)。上述研究表明,巴林右旗干草原的主要牧草的蛋白质逐季减少且钙磷含量彼此反向变化,需对家畜及时补饲,其饱和链烷烃组成差异明显,通过链烷烃技术估测放牧家畜采食结构可行。 相似文献
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介绍了蚕丝蛋白的组成,概述了蚕丝蛋白在食品、医药医疗、化妆护肤品、生物工程、环保、轻工业领域的研究进展。 相似文献
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家蚕膨松丝的聚集态结构研究 总被引：6，自引：1，他引：5
采用Ｘ射线衍射分析法、双折射法、声速模量法等测试方法，研究家蚕膨松丝的聚集态结构。测定结果表明家蚕膨松丝中丝素纤维的结晶度和取向度均低于普通生丝。这２种真丝材料的力学性能差异，主要由它们的聚集态结构不同而引起的，对真丝材料的力学性能起着决定性影响的最主要的基本结构因素是丝纤维大分子的取向程度，而材料的结晶度对其力学性能的影响不是主要因素。用圆二色光谱研究家蚕膨松丝的丝胶分子构象表明，它的无规卷曲结构多于普通生丝，而β结构含量较低，这是家蚕膨松丝的丝胶具有良好的膨润溶解性的主要原因 相似文献
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蜘蛛能吐出具有优异机械特性的多种类型的丝,其中管状腺丝用于构建卵囊并具有良好的分子和机械性能,是目前唯一报道的全长cDNA序列的蜘蛛丝。基于为将来利用生物工程方法大量生产高性能的仿蜘蛛丝纤维提供基础信息,通过Bac-to-Bac/AcNPV杆状病毒表达系统,在强启动子驱动下,对2个大小不同的蜘蛛卵囊丝蛋白基因序列(全长cDNA序列和部分cDNA序列)与EGFP报告基因实现了在AcNPV昆虫细胞中的融合表达。绿色荧光和W estern印迹分析表明,被表达出的2个大小不同的卵囊丝融合蛋白在昆虫细胞胞质中呈现出明显不同的溶解性。含有部分卵囊丝基因的短EGFP-蜘蛛丝融合基因的表达产物在胞质里具有可溶性;而含有全长卵囊丝基因的巨大EGFP-蜘蛛丝融合基因的表达产物倾向于自我装配形成沉淀聚合物。研究结果也暗示了蜘蛛丝蛋白的分子大小可能对其装配成高性能的丝纤维有重要影响。 相似文献
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家蚕五龄后部丝腺蛋白质构成与茧层量的关系 总被引：13，自引：4，他引：9
家蚕 5龄期是后部丝腺细胞大量合成并分泌蚕丝主要成分丝素蛋白的时期 ,对这一时期后部丝腺细胞的蛋白质构成进行研究 ,有利于发现丝腺细胞分泌丝素蛋白有关的功能蛋白质 ,阐明蚕茧高产的机理。采用蛋白质双向电泳和图像分析技术 ,研究发现家蚕同一品种的不同个体 ,或同一个体不同部位的后部丝腺细胞蛋白质的构成基本一致。该结果反映了家蚕同一品种不同个体后部丝腺细胞的新陈代谢水平基本没有差异 ,家蚕品种个体间茧层量差异 ,可能是个体生长发育和后部丝腺细胞数的不同等原因造成 ,而与每一个体后部丝腺细胞的新陈代谢关系不显著。该结果也说明在目前双向电泳技术和染色技术的条件下进行家蚕后部丝腺蛋白质组研究时 ,从家蚕同一品种的任一个体、任一部位提取后部丝腺细胞的蛋白质样品 ,所得的蛋白质双向电泳结果基本相同 相似文献
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丝素蛋白/戊二醛对脆弱丝绸织物加固的工艺条件研究 总被引：2，自引：2，他引：0
采用丝素蛋白和交联剂戊二醛作为加固脆弱丝绸织物的材料,通过正交试验,研究了丝素蛋白和戊二醛的质量浓度、浸渍时间等因素对脆弱丝绸织物断裂强度、断裂伸长率、增重率、回潮率、色差、硬挺度等的影响,得出较优的加固处理工艺方案:丝素蛋白质量浓度为5 g/L,戊二醛质量浓度为0.05 g/L,在丝素蛋白溶液中的浸渍时间(t1)为40 min,戊二醛中的浸渍时间(t2)为60 min。在此工艺条件下,丝素蛋白/戊二醛对脆弱丝绸织物的加固效果明显,而且手感和外观较好。可利用该方法及工艺对丝绸文物进行加固保护。 相似文献
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蚕丝脱胶方法的比较分析 总被引：25，自引：4，他引：21
对高温高压水、尿素溶液和碳酸钠溶液煮沸的蚕丝脱胶方法作了比较研究。结果表明 ,蚕丝在高温高压条件下丝胶蛋白易于溶解 ,脱胶率达 80 %以上 ,获得的丝胶分子量大 (10～ 2 0 0kD) ;在碱性的碳酸钠溶液中煮沸脱胶 ,丝胶蛋白易于降解或水解 ,其回收的丝胶分子量 2 0kD以下。蚕丝在高温高压水或高温高压尿素溶液中的脱胶率都随着处理温度和压力的增大而提高 ,而回收的丝胶蛋白分子量随着处理温度和压力的增大而下降。高温高压水蚕丝脱胶法是一种高效率、低成本、无污染的脱胶方法 ,特别适用于绢纺厂、丝棉厂等蚕丝的脱胶与加工以及纺织厂生丝的精练等。 相似文献
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利用氨基酸自动分析仪对从桑蚕丝条吐精炼液中回收的丝胶蛋白的氨基酸组成进行分析,采用聚丙烯凝胶电泳法对其相对分子质量进行测定,利用紫外分光光度计对其溶解性进行探究。结果表明:丝胶蛋白含有18种氨基酸,其中极性氨基酸占80.39%,丝氨酸占27.52%,天门冬氨酸占15.91%,苏氨酸7.41%;丝胶蛋白的相对分子质量集中分布于17~75 KD;丝胶蛋白溶解性优于大豆分离蛋白。 相似文献
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丝素膜的结构测定和分析 总被引：4，自引：0，他引：4
对脱胶丝素纤维、初生丝素蛋白膜、固定化ＧＯＤ－丝素膜结构进行了红外光谱分析。三者红外光谱图差异明显，丝素纤维为典型的丝Ⅱ（双向平行的β片层）结构，初生丝素膜的红外光谱显示无规卷曲或丝Ⅰ构型的特征，经戊二醛活化处理后制备的酶膜，在７００ｃｍ－１处有一显著吸收峰，表明其构型向β型转变，丝素膜的水溶率变化也证实了红外光谱显示的结果。 相似文献