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冬季持续低温引起的冷应激是降低北方畜牧业经济效益和动物福利的重要因素,可诱导动物产生炎症反应和氧化应激危害机体健康。热休克蛋白作为体内重要的分子伴侣蛋白,在维持机体内环境稳态、帮助动物抵抗应激方面有重要作用,低温环境可激活热休克蛋白快速产生,以此在细胞内外对免疫和抗氧化系统发挥重要调节作用：在胞外,具有保护细胞、参与调节免疫细胞功能、激发免疫反应和提高抗氧化酶活性等作用;在胞内,可抑制NF-κB信号通路保护机体免受炎症损伤,上调Nrf2信号通路提高机体抗氧化功能,缓解冷应激对机体造成的负面影响。本文总结了国内外关于在冷应激状态下热休克蛋白对机体免疫和抗氧化功能的调节作用及其机制,并给出部分提高热休克蛋白表达水平的方法,以期为后续畜禽的冷应激理论研究提供参考。 相似文献
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谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响 总被引：2，自引：0，他引：2
谷氨酰胺的研究是生理和营养免疫领域研究的热点之一 ,近年来发现当动物处于应激状态下 ,谷氨酰胺不能满足机体需要 ,添加谷氨酰胺有助于增强机体对应激的抵抗能力。热休克蛋白 (HSP)是动物对外界刺激作出应答反应时产生的多肽类物质 ,起减缓应激不良影响、恢复机体正常机能的作用。鉴于最近几年来谷氨酰胺和热休克蛋白关系的研究 ,本文从体内、外试验研究两方面论述了谷氨酰胺对应激细胞的保护作用 ,以及添加谷氨酰胺与提高HSP表达的关系 ,且对其作用机制作了初步的探讨 相似文献
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《动物医学进展》2021,42(2)
心肌对热敏感,心脏成为热应激损伤的重要器官之一,严重时会引发猝死。热休克蛋白(HPS)是机体在遭受热应激刺激时激活的重要内源性保护机制。为了观察热应激条件下对蛋鸡心肌组织的病理性损伤,以及心肌细胞启动热休克蛋白的变化规律,选用40只300日龄海兰褐蛋鸡构建热应激试验动物模型,通过对血清中肌酸激酶(CK)、肌酸激酶同工酶MB(CK-MB)、乳酸脱氢酶(LDH)和谷草转氨酶(AST)水平的检测以及病理学检测以确定热应激损伤;通过对心肌组织的Hsps的转录水平检测以确定对Hsps的激活;通过系统网络分析,筛选出调控家禽热应激细胞凋亡的相关靶标,并进行相互作用网络和蛋白共表达分析。研究表明,38℃热应激会引起蛋鸡心肌细胞颗粒变性、空泡变性和坏死,导致心肌损伤相关酶谱CK、CK-MB、LDH和AST的上调,还可以激活Cryab、Hsp60、Hsp70和Hsp90转录水平的升高。系统网络分析发现热休克蛋白家族成员CRYAA、HSP90AB1、HSP90B1、HSPA5、HSPD1、DNAJA1和DNAJC3均参与热应激条件下调控家禽细胞凋亡的进程,Hsp90AB1和Hsp90B1可以调控CDK1,Hsp90AB1和HspD1可以与CDK1共表达,Hsp90B1、DNAJC3和IGF1可以调控IL6,影响细胞周期,从而影响细胞凋亡。 相似文献
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热休克蛋白70是生物体在各种应激条件下产生的蛋白之一,具有维持细胞自身稳定等多种生物学功能,与胚胎的生长发育有着密切的内在联系。目前及今后若干年热休克蛋白70与胚胎生长发育研究领域都将是世界各国生命科学研究的热点,同时也是极有希望的研究领域。文章就热休克蛋白70自身,热休克蛋白70与胚胎畸形发生的关系,以及热环境条件下热休克蛋白70与胚胎生长发育的关系作一综述。 相似文献
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丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases,MAPKs)信号通路存在于所有生物体内的大多数细胞内,是哺乳动物细胞重要的信号转导通路,可将细胞表面信号刺激转导至细胞及其核内,与细胞增殖、存活、分化、凋亡等生理病理过程密切相关。在机体发生热应激时,MAPKs信号途径被激活,调控机体产生一系列生物学功能变化。作者综述MAPKs信号转导通路的激活机制和生物效应,重点阐述了MAPKs通路与热应激反应之间的关系。 相似文献
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选择40头体质健康的中国荷斯坦奶牛,根据胎次和泌乳天数,按照随机区组试验设计分为Ⅰ组（30kg/d）、Ⅱ组（30～35kg/d）、Ⅲ组（35～40kg/d）和Ⅳ组（40kg/d）。热应激前、热应激前期、热应激中期、热应激后期和热应激后分别于尾静脉采血,用ELISA试剂盒测定热休克蛋白（HSP）27,70,90的表达量。结果显示,Ⅳ组HSP27表达量最高,Ⅱ组表达量最低,Ⅳ组、Ⅲ组和Ⅰ组均显著高于Ⅱ组（P〈0.05）。HSP70表达量各组间没有明显差异,但随产奶量呈线性增加（P〈0.05）。HSP90的表达量,Ⅳ组和Ⅲ组明显高于Ⅱ组（P〈0.05）。HSP27的表达量热应激后差异较大;HSP70的表达量各组整个过程差异较大;HSP90的表达量在热应激前、热应激前期和热应激后差异较大。总之,在热应激过程,高产奶牛血清中热应激蛋白的表达量较高,HSP70表达量随产奶量呈线性增加,而不同热应激蛋白的变化规律差异较大。 相似文献
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研究蛋鸭热应激条件下不同组织中热休克蛋白70(HSP70)基因mRNA表达规律,为揭示蛋鸭热应激反应机理提供参考。60只绍兴蛋鸭25℃饲养20d,其中30只进行40℃热应激处理1h,采取荧光定量PCR方法分别测定不同组织中HSP70mRNA的表达水平。试验组与对照组相比,肝脏、脾脏和胰腺组织HSP70mRNA表达差异不显著,其他6种组织HSP70基因表达量均有不同程度的增加,试验组心脏、腿肌、垂体、下丘脑、胸肌、肾脏中HSP70基因表达量分别高于对照组3.6倍、2.8倍、2.7倍、2.4倍、2.2倍和1.57倍。 相似文献