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HSP70家族的分类及基因结构与功能 总被引:12,自引:0,他引:12
热应激蛋白 (HSPs)作为分子伴侣在应激状态下占有重要地位 ,其中热应激蛋白70 (HSP70 )家族由于在应激反应中的敏感性 ,以及在临床实践中的各种作用而成为研究的热点。HSP70家族成员众多 ,它们在进化上高度保守 ,种属间同源性高 ,并且在正常细胞内和应激状态下均有表达。当进入应激状态时 ,机体通过对HSP70mRNA的优先翻译和增强其稳定性等调控机制的变化以适应需要。HSP70家族的功能表现在多方面 ,作为分子伴侣 ,HSP70家族在应激状态下帮助需要折叠的蛋白质正确折叠 ,加快正常蛋白质合成的恢复 ;在细胞保护方面 ,HSP70表达的增加可以缓解细胞所受伤害 ,增强机体对应激的抵抗力 ;同时 ,HSP70在抗细胞凋亡、抗氧化和免疫反应中也起着重要作用 相似文献
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热应激蛋白(Heat Shock Proteins,HSPs)是生命体处于应激状态时机体为维护蛋白质正常生理功能而产生的一类伴侣蛋白。1962年,Ritossa最早发现了热应激反应[1],随后,Tissiere在该反应中成功分离到由基因转录增强而形成的蛋白质并将其命名为热应激蛋白(又名热休克蛋白)[2]。由于热应激蛋白种类繁多,迄今为止尚没有具体的分类标准,所以根据其分子量大小和主要功能,可将热应激蛋白大致分为几种不同的家族. 相似文献
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热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物… 相似文献
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热应激时鸡糖皮质激素受体和热休克蛋白的变化 总被引:1,自引:0,他引:1
本研究应用3H-Dex放射配体结合的Scatchard分析和35S-蛋氨酸体外标记法分别测定了环境温度40℃热应激时,鸡外周血淋巴细胞(PBL)的糖皮质激素受体(GR)的最大结合容量(Ro)、平衡解离常数(Kd)及其热休克蛋白的表达。结果显示在热应激处理后0.5~4h鸡PBL、GR、Ro从85.75±10.09fmol/107细胞迅速下降至15.34±2.89fmol/107细胞。仅为正常对照组Ro的17.90%(P<0.01)。与此同时细胞热休克蛋白(HSP)的合成持续增加,主要有HSP100,HSP90,HSP70和HSP25。而在热应激最初0.5h细胞总的蛋白合成急剧下降,随着应激时间的延长,HSP合成的增多,细胞总的蛋白也逐渐恢复。提示HSP在热应激过程中对细胞结构和机能的重建、维持激素与GR的亲合力,稳定受体蛋白结构,提高机体热耐受力具有重要意义。 相似文献
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热休克蛋白是机体受到应激原的刺激后所产生的几高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定着重要作用。其中热休克蛋白70是最重要的一种,它大多数生物中含量最多,在细胞应激后生成最显著。休克蛋白具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功能、抗氧化功能、提高细胞的应激耐受性、促进细胞增殖、参与细胞骨架的形成和修复等等, 相似文献
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热应激蛋白(HSPs)是机体在应激条件下产生的一类高度保守的蛋白质分子家族,对畜禽抗应激机理有着重要的作用,本文简要介绍了热应激蛋白的分类,以及HSP70、HSP90和小分子质量HSPs家族的基因结构、功能及在热应激条件下的表达,为畜禽生产中的抗应激机理研究提供理论参考。 相似文献
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热休克蛋白与动物机能关系的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一个蛋白质超家族,其生物学功能十分广泛。在应激条件下,它起着维持细胞必需的蛋白质空间构象,保护细胞生命活动正常进行,并且参与细胞凋亡、热耐受、免疫调控、抗肿瘤及抗病毒感染等病理生理过程。 相似文献
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热激蛋白在动物应激中的应用 总被引:4,自引:0,他引:4
热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中,是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白,与机体的应激关系密切,在进化上高度保守。本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上,对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述,指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义。 相似文献
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鸡热应激与糖皮质激素受体和热休克蛋白的相关性 总被引:1,自引:1,他引:0
本研究应用3 H Dex 放射配体结合的 Scatchard 分析和35 S蛋氨酸体外标记法分别测定了环境温度 40 ℃热应激时,鸡外周血淋巴细胞( P B L)的糖皮质激素受体( G R)的最大结合容量( Ro)、平衡解离常数( Kd)及其热休克蛋白的表达。结果显示在热应激处理后0.5~4 h 鸡 P B L、 G R、 Ro,从(85.75±10.09) fm ol/107 细胞迅速下降至(16.34±2.89) fm ol/107 细胞,仅为正常对照组 Ro 的19.06% ( P< 0.01)。与此同时细胞热休克蛋白( H S P)的合 成持续增加,主要有 H S P90, H S P70 和 H S P25。而在热应激最初0.5 h 细胞总的蛋白合成急剧下降,随着应激时间的延长, H S P合成的增多,细胞总的蛋白也逐渐恢复。揭示 H S P在热应激过程中对细胞结构和机能的重建、维持激素与 G R 的亲合力,稳定受体蛋白结构,提高机体热耐受力具有重要意义。 相似文献
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热应激蛋白(HSPs)的表达 总被引:7,自引:3,他引:4
热应激蛋白 (HSPs)是存在于正常和非正常细胞中的一组结构高度保守的蛋白质。它不仅参与细胞的发育、生长和分化 ,而且在增强细胞对有害刺激的抵抗力、加速细胞自身修复等方面起关键作用。文章综述了各类不同HSPs在不同细胞、组织以及肿瘤中表达的研究进展 ,同时也论述了HSPs的分类和HSPs表达的作用和意义 相似文献
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热休克现象是1962年R itossa首先在果蝇幼虫动物试验中发现的。试验发现,果蝇唾液腺染色体在过热环境中会发生形态改变。此现象与细胞中一类特殊蛋白质———热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)的合成有关,因其最先在热休克现象中发现而得以命名。热休克蛋白除了因热休克刺激产生以外,还有很多因素(如缺氧、低温、氧化反应、化学物质、各种重金属、放射线、某些线粒体呼吸链抑制剂及某些药物等)都可以诱导产生,因此热休克蛋白又称为应激蛋白质(stress protein)。HSP70和HSP90是分子质量分别在70,90 ku左右的热休克蛋白,是热休克蛋白家… 相似文献