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热休克现象是1962年R itossa首先在果蝇幼虫动物试验中发现的。试验发现,果蝇唾液腺染色体在过热环境中会发生形态改变。此现象与细胞中一类特殊蛋白质———热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)的合成有关,因其最先在热休克现象中发现而得以命名。热休克蛋白除了因热休克刺激产生以外,还有很多因素(如缺氧、低温、氧化反应、化学物质、各种重金属、放射线、某些线粒体呼吸链抑制剂及某些药物等)都可以诱导产生,因此热休克蛋白又称为应激蛋白质(stress protein)。HSP70和HSP90是分子质量分别在70,90 ku左右的热休克蛋白,是热休克蛋白家… 相似文献
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<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功 相似文献
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1962年Ritossa等发现果蝇唾液腺多线染色体在环境温度升高时，某些特定部位在1min内就出现“蓬松”现象，当温度恢复到正常时，其他部位才会出现类似的蓬松。用^3H尿嘧啶核苷掺入试验这些蓬松部位的基因具有转录活性。1974年Tissieres发现热诱导基因蓬松的活化产物是一组热休克蛋白(heat shock protein，HSP)。这一现象被称为热休 相似文献
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1 热休克蛋白简介
1.1 定义
热休克蛋白(heat shock protein ,HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的非分泌蛋白质.关于HSP的报道最早见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼虫的饲养温度从25 ℃提高到30 ℃,经30分钟后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突".1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了染色体的这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质随即被命名为热休克蛋白.随后研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)在受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象,而且在正常的生理条件下,许多HSP也有成型表达.哺乳动物的HSP以HSP70和HSP90家族为主. 相似文献
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《畜牧兽医科技信息》2017,(5)
<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称为应激蛋白,是生物细胞(包括原核细胞及真核细胞)在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后,发生的高度保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白,在原核、真核及植物中存在的分子。在HSP大家族中,分HSP90(83~90k D)、HSP70(66~78k D)、HSP60和小HSP等4个家族。其中HSP70为HSPs 相似文献
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热应激蛋白70-肽疫苗研究进展 总被引：3，自引：0，他引：3
热应激蛋白（heat stress protein，HSP）是在机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质，具有高度保守性。一般来说，根据HSP的同源性、功能和分子量，主要HSP被分成小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。其中HSP70家族的HSP70是研究最多的，它具有多种生物学功能，不仅可以增强机体的应激耐受性，而且在机体免疫反应中也起重要作用。 相似文献
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通过检测热休克蛋白70（heat shock protein,HSP70）在免疫器官及细胞上的分布规律,研究热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位及表达。结果显示：HSP70在常温饲养雏鸡的胸腺、脾脏、法氏囊中均有明显的表达,在胸腺、脾脏的细胞中主要以胞浆表达为主,而法氏囊中则以胞核表达为主,脾脏中HSP70的表达强度最为稳定。热应激时,胸腺中HSP70的IOD值随日龄增长而逐渐降低,末期显著低于对照组（P〈0．05）;脾脏中HSP70的IOD值随日龄增长逐渐降低,末期稍低于对照组（P〉0．05）;法氏囊中HSP70的IOD值与饲养日龄间无明显规律,末期高于对照组（P〉0．05）。结果表明,热应激对雏鸡胸腺的损伤明显,胸腺细胞通过自身合成HSP70抵抗热应激的能力较差,而对脾脏和法氏囊影响较小。 相似文献