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应用多种生物信息学方法,如序列比对、多序列比对、系统进化树分析、二级结构预测等,对阿维链霉菌中双组分信号系统蛋白进行鉴定分析。结果表明:阿维链霉菌中存在61个组氨酸蛋白激酶,其中30个组氨酸蛋白激酶包含了全部的保守传递器结构域。阿维链霉菌中也存在69个应答调控蛋白,主要分布在3种主要的应答调控蛋白家族中。与天蓝色链霉菌和其他微生物中双组分信号系统进行比较和对功能结构域进行分析,表明:在这些蛋白所组成48个双组分信号系统中,多个双信号调控系统与阿维链霉菌中环境刺激反应和调控相关。 相似文献
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[目的]克隆甘蔗MAP激酶家族新基因的全长序列,为了解甘蔗抗逆胁迫机制提供依据.[方法]以新台糖22为材料,提取甘蔗幼叶总RNA并反转录为cDNA;利用已知物种MAP激酶基因核苷酸序列保守区设计引物,采用5′和3′端RACE技术克隆新基因全长,并进行生物信息学分析.[结果]克隆获得的甘蔗新基因与玉米ZmMAPK4同源性很高,达92.6%,将该基因命名为SoMAPK4(登录号JQ062930),基因全长1499 bp,其中开放阅读框(ORF)为1128 bp,5′非翻译区(UTR)为218 bp,3′非翻译区(UTR)为213 bp.生物信息学分析结果表明,SoMAPK4基因编码一个含376个氨基酸的蛋白质,分子量约43.5 kDa,等电点为5.51,含有11个保守的蛋白激酶亚区和MAP激酶的磷酸化位点TEY基序.[结论]克隆获得甘蔗MAP激酶新基因SoMAPK4,该基因可能参与多种胁迫反应的信号传递,是研究甘蔗非生物胁迫和生物胁迫过程中信号传递的一个关键因素. 相似文献
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促分裂原活化蛋白激酶(Mitogen Actived Protein Kinase,MAPK)是一种蛋白激酶,蛋白激酶又称蛋白磷酸化酶,其可通过将ATP上的磷酸基团转移到底物蛋白质氨基酸残基上,来催化底物蛋白质磷酸化。MAPK级联途径广泛存在于真核生物中。植物中的MAPK级联途径与动物和酵母类似,都包括MAPKKK、MAPKK和MAPK 3种蛋白激酶。大量的研究表明,植物中的MAPK级联途径不仅能被多种生物与非生物胁迫所激活,同时也参与激素信号转导以及植物的生长发育进程。文章就植物中MAPK级联途径及其功能的研究情况进行了综述,并展望了相关研究的发展趋势。 相似文献
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稻瘟菌侵染过程相关信号通路研究进展 总被引：1，自引：0，他引：1
稻瘟菌(Magnaporthe oryzae)是典型的植物致病菌,其侵染过程依赖多种信号通路参与调控,包括环化腺苷酸(cAMP)信号通路、丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase,MAPK)信号通路和Ca2+信号通路。最新研究发现,除了cAMP信号通路和MAPK信号通路,Ca2+信号通路在稻瘟菌的生长发育、孢子萌发、侵染结构形成和致病性方面也具有重要作用。结合这些信号通路及其相关基因和蛋白研究,综述了调控稻瘟菌致病性相关发育的信号传递分子机理,旨在为稻瘟菌致病机理的研究提供新的线索。 相似文献
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促分裂原活化蛋白激酶(MAPK)是一种蛋白激酶,可以催化底物蛋白质磷酸化,MAPK级联则是植物中高度保守的信号转导模块,将细胞外刺激转导为细胞内反应,在植物信号转导生物胁迫中起着非常重要的作用。植物MAPK的早期研究主要集中在模式植物拟南芥的功能上。基于全基因组测序的结果显示,许多MAPKs已在大田作物和园艺作物中被鉴定,如水稻、小麦、玉米、苹果、葡萄和番茄等。生物胁迫(如病害、虫害和杂草危害等)是作物面临的重大挑战,开展作物MAPK级联信号通路在生物胁迫下的机理研究至关重要。本文对植物MAPK级联及其3个成员MAPKKK、MAPKK、MAPK基因进行分类,并简要介绍MAPKKK、MAPKK、MAPK各亚家族的成员和基本特征。此外,对近些年模式植物拟南芥,大田作物水稻、玉米、小麦和马铃薯等以及一些重要的园艺作物苹果、葡萄、香蕉和梨等的MAPK信号通路响应生物胁迫(如病原菌感染、病毒攻击)进行分析和归纳总结,并对其进一步的研究工作进行展望,为MAPK级联调控响应生物胁迫在未来的研究过程中提供参考。 相似文献
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【目的】研究促分裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase,MAPK)信号通路对Alternaria alternata响应梨果皮蜡质疏水性、化学组分及乙烯信号的调控作用.【方法】采用药理学方法,以MAPK信号通路专一性抑制剂SB203580处理A.alternata孢子悬浮液,研究了MAPK在A.alternata致病性中的作用,同时结合体外试验,分析了MAPK信号通路在A.alternata响应疏水性、梨果蜡质提取物和外源乙烯等刺激进而启动后孢子萌发和附着胞形成中的作用.【结果】SB203580处理显著地抑制损伤接种梨果黑斑病的扩展.体外试验表明,外源信号均能显著地诱导A.alternata孢子萌发和附着胞的形成,而SB203580处理显著地抑制了其诱导作用,尤其对A.alternata附着胞形成的抑制更为明显,处理后8 h,抑制剂对A.alternata在高疏水表面、梨果蜡质提取物及外源乙烯等外源信号处理表面的附着胞形成的抑制率分别为22.85%、20.71%和17.61%(P0.05).【结论】通过药理学方法得知MAPK信号通路可通过调控A.alternata孢子萌发和附着胞形成,进而识别和响应梨果皮物理化学信号. 相似文献
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植物MAPK基因及其在逆境胁迫下的作用 总被引：1，自引：0，他引：1
植物促分裂原活化蛋白激酶级联途径中的MAPK基因在植物抵御逆境的过程中具有至关重要的作用。为使MAPK基因在植物抗逆基因工程中得到有效利用,通过对植物MAPK的结构与类别归纳分析,概述了植物MAPK基因对逆境胁迫的响应及其在多种生物胁迫和非生物胁迫应答中的作用。 相似文献
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Ruijuan Li Chengjin Guo Xiaojuan Li Juntao Gu Wenjing Lu Kai Xiao 《Frontiers of Agriculture in China》2011,5(2):187-195
Mitogen-activated protein kinase (MAPK) cascade plays a central role in transfer information from diverse receptors/sensors
to a wide range of cellular responses in plants. MAP kinases are organized into a complex network for efficient transmission
of specific stimuli, including the abiotic stress signaling. In recent years, the mutants of loss-offunction and gain-of-function,
and other additional tools are used to investigate the plant MAPK cascades. This review has summarized the recent progress
on the MAPK cascade involved in mediation of the transduction of several pronounced abiotic stress signalings, such as salt,
drought, low and high temperature, wound, hormone, and deficient nutrients. Currently, although part of the components of
the MAPK cascade responding to the abiotic stresses have been identified, the integral molecular mechanisms of the abiotic
stresses signaling transduction mediated viaMAPK cascade are largely unknown and need to be elucidated further in the future. 相似文献
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促分裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase, MAPK）是一种高度保守的蛋白激酶,广泛存在于真核生物中。MAPK级联途径是一种重要的高度保守的细胞信号转导途径,主要包括MAPKKK、MAPKK和MAPK三种蛋白激酶,通过磷酸化顺序被激活。MAPK级联途径参与了植物生长发育、激素调节、生物胁迫以及非生物胁迫的应答响应。从植物MAPK级联途径成员的分类、结构特征及对非生物胁迫的响应等方面进行了综述,将为系统的理解植物MAPK级联途径及其在非生物逆境胁迫下的表达调控等提供参考。 相似文献
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Reduced MAP kinase phosphatase-1 degradation after p42/p44MAPK-dependent phosphorylation 总被引：1，自引：0，他引：1
The mitogen-activated protein (MAP) kinase cascade is inactivated at the level of MAP kinase by members of the MAP kinase phosphatase (MKP) family, including MKP-1. MKP-1 was a labile protein in CCL39 hamster fibroblasts; its degradation was attenuated by inhibitors of the ubiquitin-directed proteasome complex. MKP-1 was a target in vivo and in vitro for p42(MAPK) or p44(MAPK), which phosphorylates MKP-1 on two carboxyl-terminal serine residues, Serine 359 and Serine 364. This phosphorylation did not modify MKP-1's intrinsic ability to dephosphorylate p44(MAPK) but led to stabilization of the protein. These results illustrate the importance of regulated protein degradation in the control of mitogenic signaling. 相似文献
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Pouysségur J 《Science (New York, N.Y.)》2000,290(5496):1515-1518