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热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物… 相似文献
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HSP70家族的分类及基因结构与功能 总被引：12，自引：0，他引：12
热应激蛋白 (HSPs)作为分子伴侣在应激状态下占有重要地位 ,其中热应激蛋白70 (HSP70 )家族由于在应激反应中的敏感性 ,以及在临床实践中的各种作用而成为研究的热点。HSP70家族成员众多 ,它们在进化上高度保守 ,种属间同源性高 ,并且在正常细胞内和应激状态下均有表达。当进入应激状态时 ,机体通过对HSP70mRNA的优先翻译和增强其稳定性等调控机制的变化以适应需要。HSP70家族的功能表现在多方面 ,作为分子伴侣 ,HSP70家族在应激状态下帮助需要折叠的蛋白质正确折叠 ,加快正常蛋白质合成的恢复 ;在细胞保护方面 ,HSP70表达的增加可以缓解细胞所受伤害 ,增强机体对应激的抵抗力 ;同时 ,HSP70在抗细胞凋亡、抗氧化和免疫反应中也起着重要作用 相似文献
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热休克蛋白70的生物学功能及应用的研究进展 总被引：1，自引：0，他引：1
热休克蛋白70(HSP 70)是热休克家族中最重要的一员,从细菌到哺乳动物中广泛存在。在正常生理状态下HSP 70表达水平很低,而理化刺激、病理刺激和生理刺激等均能显著诱导其表达。HSP 70具有较强分子伴侣、抗细胞凋亡、抗氧化、免疫调节等功能。本文就HSP 70的结构和分类、主要生物学功能及其在某些疾病治疗方面的应用作一综述。 相似文献
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热应激蛋白70-肽疫苗研究进展 总被引：3，自引：0，他引：3
热应激蛋白（heat stress protein，HSP）是在机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质，具有高度保守性。一般来说，根据HSP的同源性、功能和分子量，主要HSP被分成小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。其中HSP70家族的HSP70是研究最多的，它具有多种生物学功能，不仅可以增强机体的应激耐受性，而且在机体免疫反应中也起重要作用。 相似文献
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《中国畜牧兽医》2020,(3)
为了研究山羊热休克蛋白70(HSP70)家族成员HSPA6基因编码蛋白的结构与功能特性,本研究利用生物信息学方法,分析了山羊HSPA6基因编码蛋白的氨基酸组成、基本理化性质、亲疏水性、跨膜区结构、信号肽、可能的磷酸化修饰位点、亚细胞定位,以及蛋白的二级结构和三级结构;选取多种生物的同源HSP70蛋白序列构建系统进化树,另外还对HSPA6进行了蛋白互作网络分析。结果显示,山羊HSPA6蛋白序列与哺乳动物(牛、猪)的序列同源性较高;山羊HSPA6蛋白分子质量为70.9 ku,理论等电点为5.78,属于酸性蛋白和亲水性蛋白,无跨膜结构和信号肽;蛋白质功能预测结果显示,HSPA6包含10个分值很高的可能磷酸化位点,这些位点分布在N-端的核苷酸结合结构域(NBD)和C-端的多肽结合结构域(PBD)。经序列分析发现,HSPA6 C-端含有EEVD基序,是HSP70家族蛋白定位于细胞质的保守基序,表明HSPA6主要分布在细胞质。蛋白质二级结构主要以α-螺旋和无规则卷曲为主,分别占41.52%和33.75%,为混合型蛋白;蛋白互作网络构建结果显示,和HSPA6相互作用的蛋白包括HSP70家族成员,另外也有HSP40、HSP90家族成员,预示着山羊HSPA6可能在细胞内与HSP40和HSP90形成复合体发挥作用。本试验结果为进一步深入探讨山羊HSPA6响应环境应激的功能机制提供了理论依据。 相似文献
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热休克蛋白70生物学功能及在家禽组织中的表达 总被引：1，自引：0，他引：1
热休克蛋白(Heat Shock Protein,HSP)是生物细胞在受到热应激等应激源刺激后所产生一类多肽类蛋白质,其中HSP70是HSP家族中最重要、最保守且表达最广泛的蛋白之一,其普遍存在于各种生物体之中。现对HSP70调节细胞凋亡、增强细胞耐热、细胞抗氧化、机体免疫和分子伴侣等生物学功能进行综述,并对其分子调控机制及在家禽组织中的表达水平作了阐述,为进一步探讨HSP70调控家禽的热应激反应及分子机制奠定理论基础。 相似文献
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热休克蛋白70(HSP70)是生物体在应激原刺激下合成的一族进化上高度保守的蛋白质。HSP70家族的功能表现在多方面:作为分子伴侣,HSP70在应激状态下帮助需要折叠的蛋白质正确折叠,加快正常蛋白质合成的恢复;在细胞保护方面,HSP70表达的增加可以增强机体对应激的抵抗力,缓解细胞所受伤害。本文主要综述HSP70的生物学特性及其细胞保护作用,并讨论了HSP70诱导剂在畜牧业中潜在的应用意义。 相似文献
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为了研究山羊热休克蛋白70（HSP70）家族成员HSPA6基因编码蛋白的结构与功能特性,本研究利用生物信息学方法,分析了山羊HSPA6基因编码蛋白的氨基酸组成、基本理化性质、亲疏水性、跨膜区结构、信号肽、可能的磷酸化修饰位点、亚细胞定位,以及蛋白的二级结构和三级结构;选取多种生物的同源HSP70蛋白序列构建系统进化树,另外还对HSPA6进行了蛋白互作网络分析。结果显示,山羊HSPA6蛋白序列与哺乳动物（牛、猪）的序列同源性较高;山羊HSPA6蛋白分子质量为70.9 ku,理论等电点为5.78,属于酸性蛋白和亲水性蛋白,无跨膜结构和信号肽;蛋白质功能预测结果显示,HSPA6包含10个分值很高的可能磷酸化位点,这些位点分布在N-端的核苷酸结合结构域（NBD）和C-端的多肽结合结构域（PBD）。经序列分析发现,HSPA6 C-端含有EEVD基序,是HSP70家族蛋白定位于细胞质的保守基序,表明HSPA6主要分布在细胞质。蛋白质二级结构主要以α-螺旋和无规则卷曲为主,分别占41.52%和33.75%,为混合型蛋白;蛋白互作网络构建结果显示,和HSPA6相互作用的蛋白包括HSP70家族成员,另外也有HSP40、HSP90家族成员,预示着山羊HSPA6可能在细胞内与HSP40和HSP90形成复合体发挥作用。本试验结果为进一步深入探讨山羊HSPA6响应环境应激的功能机制提供了理论依据。 相似文献
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热应激蛋白（heat stress proteins，HSPs）是机体受到应激原的刺激后产生的几族（如HSP70家族、HSP90家族等）高度保守的蛋白质，对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中HSP70家族的HSP70是研究最多的，因为它在大多数生物中含量最多，在细胞应激后生成最显著。HSP70是机体一种重要的非特异性细胞保护蛋白，具有多种生物学功能，如分子伴侣，抗细胞凋亡，抗氧化作用，此外在免疫反应中也起重要作用。HSP70-肽疫苗是HSP70和抗原多肽结合形成的复合物，它可以直接从肿瘤组织或肿瘤细胞系中提取得到，即HSP70-肽肿瘤疫苗；也可以采用生物工程技术的方法在体外表达HSP70，再与已知的抗原多肽交联得到。其中HSP70-肽肿瘤疫苗是研究最多的，已成为肿瘤研究的一个重要内容，HSP70-肽肿瘤疫苗的可行性在实验动物已得到证实，显示了良好的应用前景。 相似文献
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《畜牧兽医科技信息》2017,(5)
<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称为应激蛋白,是生物细胞(包括原核细胞及真核细胞)在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后,发生的高度保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白,在原核、真核及植物中存在的分子。在HSP大家族中,分HSP90(83~90k D)、HSP70(66~78k D)、HSP60和小HSP等4个家族。其中HSP70为HSPs 相似文献
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为了表达牛环形泰勒虫(Theileria annulata)截短HSP70基因编码蛋白并研究该蛋白的结构与功能特性,本研究扩增牛环形泰勒虫HSP70目的基因并构建重组质粒pMD18-T-HSP70,选取其他种的同源HSP70蛋白序列构建系统进化树;利用生物信息学方法分析HSP70基因编码蛋白的氨基酸组成、基本理化性质、亲疏水性、跨膜区结构、信号肽、可能的磷酸化位点、亚细胞定位及蛋白的二级结构和三级结构;对重组蛋白HSP70进行蛋白互作网络分析;构建原核表达载体pET28a-HSP70,筛选诱导表达条件,镍柱纯化重组蛋白及检测反应原性。结果显示,牛环形泰勒虫HSP70蛋白序列与小泰勒虫的序列同源性较高,蛋白分子质量为42 ku,理论等电点(pI)为5.61,属于酸性亲水性蛋白,无跨膜区及信号肽;蛋白功能预测结果显示,HSP70包含32个可能的磷酸化位点,亚细胞定位分析显示该蛋白主要分布于细胞质。蛋白质二级结构中α-螺旋、β-转角、无规则卷曲、延伸链分别占39.18%、8.51%、30.41%和21.91%。蛋白互作网络构建结果显示,与HSP70相互作用的蛋白主要为HSP90家族成员,另外还有伴侣蛋白GrpE同系物,预示着HSP70可能在细胞内与HSP90形成复合体发挥作用。本试验成功构建原核表达载体,获得了大小约为48 ku的融合蛋白,以0.6 mmol/L IPTG于37℃诱导5 h,蛋白表达较好;点状印迹及Western blotting结果表明,表达产物可被自然感染的牛环形泰勒虫阳性血清识别,具有良好的反应原性。本试验结果为进一步探讨牛环形泰勒虫HSP70功能机制提供了理论依据。 相似文献
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为了表达牛环形泰勒虫（Theileria annulata）截短HSP70基因编码蛋白并研究该蛋白的结构与功能特性,本研究扩增牛环形泰勒虫HSP70目的基因并构建重组质粒pMD18-T-HSP70,选取其他种的同源HSP70蛋白序列构建系统进化树;利用生物信息学方法分析HSP70基因编码蛋白的氨基酸组成、基本理化性质、亲疏水性、跨膜区结构、信号肽、可能的磷酸化位点、亚细胞定位及蛋白的二级结构和三级结构;对重组蛋白HSP70进行蛋白互作网络分析;构建原核表达载体pET28a-HSP70,筛选诱导表达条件,镍柱纯化重组蛋白及检测反应原性。结果显示,牛环形泰勒虫HSP70蛋白序列与小泰勒虫的序列同源性较高,蛋白分子质量为42 ku,理论等电点（pI）为5.61,属于酸性亲水性蛋白,无跨膜区及信号肽;蛋白功能预测结果显示,HSP70包含32个可能的磷酸化位点,亚细胞定位分析显示该蛋白主要分布于细胞质。蛋白质二级结构中α-螺旋、β-转角、无规则卷曲、延伸链分别占39.18%、8.51%、30.41%和21.91%。蛋白互作网络构建结果显示,与HSP70相互作用的蛋白主要为HSP90家族成员,另外还有伴侣蛋白GrpE同系物,预示着HSP70可能在细胞内与HSP90形成复合体发挥作用。本试验成功构建原核表达载体,获得了大小约为48 ku的融合蛋白,以0.6 mmol/L IPTG于37 ℃诱导5 h,蛋白表达较好;点状印迹及Western blotting结果表明,表达产物可被自然感染的牛环形泰勒虫阳性血清识别,具有良好的反应原性。本试验结果为进一步探讨牛环形泰勒虫HSP70功能机制提供了理论依据。 相似文献
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分子伴侣是正常细胞和细胞损伤不同阶段蛋白质动态平衡的关键决定因素,热休克蛋白70(HSP70)是普遍存在的分子伴侣,具有多种细胞功能。伴侣蛋白通过利用各种独特的机制来维持细胞中正确的蛋白质折叠,以防止分子间的异常相互作用,防止蛋白质聚集以及蛋白质重折叠等,且HSP70在细胞中与辅助伴侣蛋白协同互作,这些辅助伴侣蛋白由J-结构域蛋白和核苷酸交换因子组成,调节HSP70与伴侣蛋白循环。本文对HSP70的结构、功能以及对精子功能的关系进行综述,对HSP70分子伴侣如何调控细胞功能以及精子功能的分子机制提供了新的见解。 相似文献
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哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能 总被引：3，自引：0，他引：3
热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员，作为一种细胞内源性保护蛋白，当机体或细胞遭受应激时，它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达，并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。 相似文献
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《经济动物学报》2016,(1)
热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。 相似文献