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相似文献
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1.
利用酸和酶提取法,从淡水鲢鱼鳞片中提取酸溶性和酶溶性胶原蛋白.经紫外光谱分析显示,所提取的胶原蛋白与I型胶原蛋白标准品接近.氨基酸组成分析表明,ASC和PSC是典型的Ⅰ型胶原蛋白.  相似文献   

2.
鱼鳞胶原蛋白研究   总被引:33,自引:0,他引:33  
采用酸性和酶提取法从鱼鳞中提取酸溶性和酶促溶性Ⅰ型胶原蛋白,经SDS-PAGE电泳显示,所提取的胶原蛋白电泳区带与Ⅰ型标准品相同。氨基酸分析表明,ASC和PSC是典型的胶原蛋白,热稳定性测定ASC的Td为32.3℃,PSC的Td为27.8℃。  相似文献   

3.
草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白的提取及基本特性   总被引:2,自引:0,他引:2  
利用胃蛋白酶从草鱼鱼鳞中提取酶溶性胶原蛋白(PSC)。并用氨基酸自动分析仪、SDS-PAGE电泳、DSC、FT-IR和圆二色谱对草鱼鱼鳞胶原蛋白的氨基酸组成、相对分子量、变性温度和结构进行了研究。试验结果表明:所提草鱼鱼鳞蛋白为典型的I型胶原蛋白;且至少含有2条α链,α1和α2链;DSC分析表明其变性温度为37.1℃。  相似文献   

4.
草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其部分生物学性能   总被引:5,自引:2,他引:3  
以草鱼鱼鳞为原料, 分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC), 着重开展了其包括热稳定性、体外酶降解性以及胶原海绵材料特性在内的相关研究, 并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。实验结果表明, 制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原并具有完整的三螺旋结构; PC的热变性温度(41.6 ℃)明显高于ASC(34.8 ℃)和PSC(35.2 ℃); 3种胶原蛋白的体外酶降解性能受水解酶的种类、胶原蛋白提取方法、胶原蛋白来源、胶原蛋白受热历史以及蛋白的自组装程度影响。胶原蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶对淡水鱼胶原均具有不同程度的降解能力, 但胶原蛋白酶的降解能力最强; 相同条件下, 3种胶原蛋白体外酶降解率依次为ASC>PSC>PC; 经热变性处理后胶原蛋白的体外酶降解率明显提高而经体外自组装处理后其体外酶降解率均出现不同程度的降低; 3种胶原样品冻干后得到的胶原海绵材料具有不同的机械性能和组织结构, ASC和PSC海绵是一种多孔但拉伸承受力较弱的海绵材料, 而PC则与之相反。  相似文献   

5.
中华鳖裙边胶原蛋白的提取及其特征   总被引:3,自引:1,他引:2  
胶原蛋白是生物体内一种重要的蛋白质,也是结缔组织的主要蛋白成分。与陆生动物(如猪、牛等)比较,水生动物胶原蛋白具有优良的理化性质和生理活性功能,已引起人们的广泛关注。中华鳖是我国传统的名贵水产品,其裙边胶原蛋白含量丰富,具有极高的药用价值和营养价值。采用胃蛋白酶酶解法在酸性条件下提取中华鳖裙边胶原蛋白,研究酶添加量、底物浓度、提取时间对提取效果的影响,确定了制备裙边胶原蛋白的最适条件为:酶添加量4 mg/mL,底物浓度4%,提取时间14 h。粗提胶原蛋白通过盐析、透析等纯化步骤,再经SDS-PAGE电泳、热变性温度测定、紫外及傅立叶变换红外扫描等技术方法分析了胶原蛋白的生化特征,结果显示提取到的裙边胶原蛋白具有较高的纯度,含有两条α链和1条β链,属于典型的I型胶原蛋白。研究表明:中华鳖裙边胶原蛋白可以作为猪皮、牛皮胶原蛋白的有效替代品,这为今后进一步综合开发利用鳖类裙边胶原多肽提供了科学的理论依据。  相似文献   

6.
鲤鱼鳞酸溶性胶原蛋白提取的研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
张俊杰  段蕊  陈璐 《水产科学》2006,25(12):640-643
研究了以酸法提取鲤鱼鳞胶原蛋白过程中温度、时间、乙酸浓度的影响,并以SAS对影响因素进行了回归分析,得到了鲤鱼鳞胶原蛋白提取的最佳条件,温度18℃、提取时间38 h、乙酸浓度为1.3 m ol/L,在提取之前,采用Na2CO3处理对胶原蛋白提取有较大的提高。为淡水鱼综合加工利用提供理论依据。  相似文献   

7.
为增加暗纹东方鲀附加值,考察不同处理方法对提取暗纹东方鲀鱼皮胶原蛋白的影响,实验以暗纹东方鲀鱼皮为对象,通过热水法、酸法和胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶处理鱼皮提取胶原蛋白。通过对不同胶原蛋白的提取率、氨基酸组成、傅里叶红外光谱(FTIR)、紫外光谱(UV)、扫描电镜、十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)进行研究,对暗纹东方鲀鱼皮胶原蛋白特性进行表征和比较。结果显示,用胃蛋白酶得到的胶原蛋白提取率最高;氨基酸组成相似但含量不同;3种酶制备的胶原蛋白中,脯氨酸含量显著低于酸和热水制备的胶原蛋白;FTIR扫描结果表明,5种处理方法得到的胶原蛋白都存在Amide A、Amide B、AmideⅠ、AmideⅡ和AmideⅢ,均保持了胶原蛋白三螺旋结构;紫外光谱显示在235 nm左右有强吸收峰,结合FTIR确定其为典型的胶原蛋白,经过SDS-PAGE分析,确定暗纹东方鲀鱼皮胶原蛋白为Ⅰ型胶原蛋白。酸法和胃蛋白酶较好地保留了胶原蛋白的β、α1和α2链,木瓜蛋白酶作用化学键比其他酶广泛,得到小分子量的胶原蛋白分子;扫描电镜结果显示,酸法提取的胶原蛋白最适合应用在生物医学材料上运载药物。由此可见,不同处理方法提取的胶原蛋白理化特性存在一定差异,不同的酶制备的胶原蛋白分子量分布会产生明显差别,可根据研究需要选用不同处理方法开发胶原蛋白产品。  相似文献   

8.
皱纹盘鲍酶促溶性胶原蛋白的性质研究及抗体制备   总被引:1,自引:1,他引:0  
针对加工副产物鲍鱼外套膜利用率低的现象,对鲍鱼腹足和外套膜胶原蛋白相关性质进行比较研究,以期为鲍鱼的综合加工提供一定的理论依据。本研究以皱纹盘鲍为原料分别提取得到腹足酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone adductor,PSC1)和外套膜酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone mantle,PSC2),对PSC1和PSC2相关特性进行比较分析,并利用PSC1制备得到兔抗鲍鱼胶原蛋白多克隆抗体。SDS-PAGE显示,PSC1和PSC2分子组成均为(α1)3,且α1的分子量为140 ku,与水产无脊椎动物Ⅰ型胶原蛋白特征相似。对PSC1进行肽指纹图谱分析,获得6个肽段、含75个氨基酸残基,与盘鲍螺的胶原蛋白前肽α链和欧洲鲍螺的纤维状胶原一致性分别达100%和88%,证明纯化的PSC1为胶原蛋白。氨基酸组成分析表明,PSC1和PSC2的组成基本一致,但脯氨酸和羟脯氨酸含量均低于牛酸溶性胶原蛋白。圆二色谱分析结果显示,PSC1和PSC2溶液均在220和197 nm分别有一正、负峰,具有典型胶原蛋白三股螺旋结构特征。FTIR光谱分析结果提示PSC1和PSC2具有相似的三螺旋结构。利用兔抗皱纹盘鲍PSC1多克隆抗体对皱纹盘鲍、尼罗罗非鱼、鲤和仿刺参胶原蛋白进行免疫印迹分析发现,该抗体只与皱纹盘鲍PSC1和PSC2的α、β和γ链产生反应,表明该抗体具有良好的特异性。  相似文献   

9.
李华 《淡水渔业》2013,(2):71-74
为了开发和利用大鲵皮胶原蛋白,在低温4℃条件下使用酶解工艺提取养殖大鲵皮中的胶原蛋白,并研究了其组成和部分生化性质。结果表明:大鲵皮羟脯氨酸含量为22.3 mg/g,胶原蛋白提取率为26.7%(湿重),其中水分、粗灰分、粗脂肪和粗蛋白含量分别为6.75%、0.62%、0.38%和92.10%,含有成人六种必需氨基酸和儿童必需氨基酸两种,亚氨基酸含量为171残基/1 000残基数,脯氨酸羟基化比例为51.5%。紫外吸收显示大鲵皮胶原蛋白的强吸收峰在230 nm附近,根据SDS-PAGE分析,含有两种不同的α链(α1和α2),初步确认提取得到的大鲵皮胶原蛋白是Ⅰ型胶原蛋白。  相似文献   

10.
多棘海盘车体壁胶原蛋白的研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
采用两种不同的方法从海盘车体壁中提取出酸溶性胶原蛋白(ASC)和胃蛋白酶促溶的胶原蛋白(PSC),得率分别为10.90%、61.43%。将ASC、PSC的氨基酸组成、理化性质与脊椎动物及其它无脊椎动物胶原蛋白进行比较,结果表明,ASC、PSC是典型的胶原蛋白。在此基础上对ASC、PSC进行了SDS-PAGE电泳,进一步表明制品的纯度较高,并且它们在分子大小、构型及性质上没有显著差异。  相似文献   

11.
鲤鱼鱼鳞胶原蛋白ASC与PSC的比较   总被引:1,自引:0,他引:1  
以鲤鱼鱼鳞为原料,研究了酸法和酶法提取的鱼鳞胶原蛋白ASC和PSC的异同.经过SDS-凝胶电泳和氨基酸分析可以看出,2种蛋白在分子构型、氨基酸组成等方面的差异并不明显,经过蛋白酶K有限酶解后的图谱证明了这一点.但从差热分析,以及蛋白质受热的分解变化来看,二者之间在热稳定性方面存在一定的差异.推测差距产生的原因与蛋白质制备过程中,胃蛋白酶的作用有关,胶原蛋白两端的非螺旋区域受到酶的作用而分解,非螺旋区域对三螺旋的稳定性起着重要作用,非螺旋区域的分解大大降低了PSC对热的耐受性.  相似文献   

12.
鱿鱼皮胶原蛋白的提取及在化妆品中的应用   总被引:4,自引:0,他引:4  
胶原蛋白对皮肤具修复和滋养作用,又有良好组织相容性[1],成为美容界流行和推崇的化妆品原料.鱿鱼皮中胶原蛋白含量较高,约占质量的37%[2],采用适宜方法提取胶原蛋白,并应用到化妆品中,开发鱿鱼皮胶原蛋白美容制剂,具有良好产业化前景.  相似文献   

13.
鱿鱼皮胶原蛋白的功能特性   总被引:1,自引:0,他引:1  
测试了鱿鱼皮胶原蛋白的特征吸收光谱和分子量分布,比较了胶原蛋白的溶解性、保水性、湿润性、吸油性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及泡沫稳定性等应用功能特性。结果表明:(1)三种方法(热水法、酸法和酶法)提取的鱿鱼皮胶原蛋白均在220nm处有最大吸收,胶原蛋白的分子量为220 kDa左右;(2)热水法和酶法提取的胶原蛋白的溶解性能要好于酸法胶原蛋白;(3)提取的三种胶原蛋白均具有一定的保水性,分别为0.54%、0.52%和0.55%;(4)热水法和酶法提取的胶原蛋白的润湿性较好;(5)三种胶原蛋白均具有良好的吸油性,分别为2.7mL/g、3.0mL/g和3.3mL/g;(6)三种胶原蛋白拥有较好的乳化性和乳化稳定性,其中酸法提取的胶原蛋白的即时乳化性最好,但酶法提取的胶原蛋白的乳化稳定性最好;(7)三种胶原蛋白具有良好的起泡性和泡沫稳定性,其中酸法提取的胶原蛋白的起泡性和泡沫稳定性最好,分别为83%和67%。  相似文献   

14.
鱼鳞胶原蛋白的研究进展和应用前景   总被引:3,自引:0,他引:3       下载免费PDF全文
简述了鱼鳞的结构特点,结合鱼鳞胶原蛋白研发的相关背景和现状,列举了鱼鳞胶原蛋白的多种提取方法及其在医药、食品、化工等行业中的应用.  相似文献   

15.
选取淡水鱼斑点叉尾鮰(Ictalurus punctaus,以下简称鮰鱼)和海水鱼蓝点马鲛(Scomberomorus niphonius,以下简称鲅鱼)鱼皮作为原料,进行胶原蛋白的提取研究。提取方法改良如下:在预处理阶段,鱼皮样品被尽可能切碎且调节溶液更换频率;在提取阶段,在盐析步骤前,添加三羟甲基氨基甲烷粉末将醋酸溶液的酸碱值调节至中性。结果表明,应用改良后的方法提取胶原蛋白,提取周期缩短为7 d。鮰鱼鱼皮胶原蛋白的变性温度是36.5℃,鲅鱼鱼皮胶原蛋白是30.5℃。水解电泳图谱显示,鲅鱼鱼皮胶原蛋白比鮰鱼鱼皮胶原蛋白更易被完全水解,鮰鱼鱼皮胶原蛋白比鲅鱼鱼皮胶原蛋白更稳定。  相似文献   

16.
为了探究养殖花鳗鲡(Anguilla marmorata)鱼皮胶原蛋白的特性,利用胃蛋白酶结合酸抽提法提取花鳗鲡鱼皮胶原蛋白,SDS-PAGE电泳法展示胶原蛋白的电泳图谱,氨基酸分析仪测定胶原蛋白的氨基酸组成,分析胶原蛋白分子的紫外和红外光谱特征,用浊度实验和流变黏弹性实验探究胶原蛋白分子的体外自组装动力学特性。结果显示,花鳗鲡鱼皮胶原蛋白属于Ⅰ型胶原蛋白,氨基酸组成中甘氨酸、脯氨酸与羟脯氨酸三者的比值为8∶3∶2,胶原蛋白分子的最大紫外吸收峰出现在222.6 nm处,热变性温度28℃,红外光谱图和扫描电镜扫描结果图均表明经胃蛋白酶及酸溶得到的胶原蛋白保持了胶原原有的结构。胶原蛋白分子的体外自组装动力学曲线是含有迟滞期、成长期和稳定期的三阶段曲线。以上结果表明花鳗鲡鱼皮胶原具有接近淡水鱼皮胶原的特征。  相似文献   

17.
酶法提取鱿鱼皮胶原蛋白工艺条件的研究   总被引:2,自引:0,他引:2  
研究了酶法提取鱿鱼皮胶原蛋白的工艺条件。根据5种蛋白酶水解液中羟脯氨酸(HYP)的含量,确定了胰蛋白酶和木瓜蛋白酶这2种提取率高的酶为水解用酶,采用L16(4^5)正交试验确定了这2种酶水解鱿鱼皮以制备胶原蛋白的最佳酶解条件。结果表明,胰蛋白酶和木瓜蛋白酶水解鱿鱼皮以制备胶原蛋白的最佳温度、加酶量、底物浓度、pH、时间分别为55℃、1200U·g^-1、1:20、pH8.0、4h和50℃、3200U·g^-1、1:20、pH6.0、6h。2种蛋白酶提取的胶原蛋白含量分别为11.08%和11.36%,提取率分别为95.16%和97.56%。  相似文献   

18.
本实验采用胃蛋白酶从鮟鱇(Lophius litulon)鱼皮中提取胶原蛋白,分析该酶溶性胶原蛋白的氨基酸组成和超微结构,并初步探讨体内外清除自由基机理。结果显示,该胶原蛋白的超微结构呈均匀网状分布,是良好的药物载体,体外清除自由基效果呈浓度依赖性,当浓度为10 mg/L时清除O-2·和·OH能力最强,另外,体外实验显示其能显著抑制小鼠皮肤中丙二醛(MDA)生成,提高超氧化物歧化酶(SOD)、过氧化氢(CAT)、谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)和羟脯氨酸(Hyp)含量,当剂量为100 mg·kg-1·d-1时最好。初步研究表明,该胶原蛋白具有体内外清除自由基作用,其氨基酸组成、超微结构与清除自由基能力有关,提取的鮟鱇鱼皮酶溶性胶原蛋白清除自由基活力接近于之前提取的胶原蛋白肽。  相似文献   

19.
采用胃蛋白酶在酸性条件下酶解提取刺参体壁胶原蛋白并对其分离纯化,然后将胶原蛋白分别在不同温度下进行热处理,经SDS-PAGE电泳和傅立叶变换红外扫描等方法分析热处理前后胶原蛋白的生化特征.结果显示,提取的胶原蛋白具有较高的纯度,且存在完整的三股螺旋结构;胶原蛋白在40℃热处理条件下不仅二级结构被破坏,一级结构也被部分破坏,α链和β链条带消失,分子量降低(<100kDa);70℃达到了各种肽链叠加所表现出的热收缩温度,肽链发生聚集、收缩,分子量开始升高;80℃加热条件下,肽链进一步收缩,分子量达到120kDa左右,而且仍保持一定量的二级结构;当温度超过100℃时,胶原蛋白一级结构被严重破坏.  相似文献   

20.
明胶提取工艺及其应用的研究进展   总被引:2,自引:0,他引:2  
明胶是胶原蛋白部分水解的产物,是从动物的皮、骨等结缔组织中提取而成,其提取方法主要有碱法、酸法、酶法、盐碱法和酸盐法,在食品、医药、感光和工业等领域有着广泛的用途.本文就明胶的组成和性质、提取工艺及其应用的研究进展进行综述,以期为明胶的生产和研究者提供参考.  相似文献   

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