排序方式: 共有7条查询结果,搜索用时 203 毫秒
1
1.
[目的]确定豆角的豆荚与种子中的皂苷含量的差异。[方法]以3个品种豆角的豆荚和种子为原材料,经过醇溶、水溶、萃取等工艺制得粗皂苷,采用libermann-burchard反应和泡沫试验对粗提皂苷进行定性检测,以人参皂苷Rg1为标准品,绘制标准曲线,通过测定粗皂苷的吸光度来计算豆角中不同部位的皂苷含量,并通过方差分析比较豆角豆荚和种子的皂苷含量差异。[结果]对粗皂苷质量和皂苷提取物含量的分析分别表明,不同品种豆角不同部位的皂苷含量有一定的差别;不同品种豆角不同部位的粗皂苷溶液的吸光度不同,在0.20~0.25之间。由绘制各品种豆角不同部位的皂苷含量柱形图和方差分析可知,豆角的豆荚与种子中皂苷含量存在极显著差异。[结论]豆荚中的皂苷含量明显高于种子的皂苷含量。 相似文献
2.
[目的]为进一步研究大蒜绿变色素的结构及其理化性质,有效控制大蒜的绿变现象奠定基础。[方法]以浸提液在595 nm处的吸光度为指标,选取有机溶剂种类、提取溶剂浓度作单因素试验,乙醇浓度、料液比、浸提时间作正交试验,研究大蒜绿变物质的提取工艺。[结果]乙醇作提取溶剂对大蒜绿变色素的浸提效果最好。大蒜绿变色素的提取效果随乙醇浓度的升高而越来越好,当乙醇浓度为75%时,提取效果最好。在正交试验中,料液比对大蒜绿变色素浸提效果的影响最大,其次分别为浸提时间、乙醇浓度。[结论]大蒜绿变色素最好的浸提条件为:75%乙醇,料液比1∶3(g/ml),浸提时间24 h。 相似文献
3.
4.
5.
葡萄籽中多酚类物质提取工艺研究 总被引:6,自引:1,他引:5
[目的]为今后葡萄籽的开发利用提供参考数据。[方法]选取提取试剂浓度、料液比、提取时间、提取温度和提取次数作单因素试验,在此基础上进行正交试验,优化葡萄籽中多酚类物质的提取工艺。[结果]随着甲醇体积分数的提高、料液比的增加、温度的升高及提取时间的延长,葡萄籽中多酚含量均增加。随着提取次数的增加,葡萄籽中多酚含量逐渐减少。各因素对葡萄籽多酚含量的影响程度从高到低依次为提取温度>甲醇体积分数>提取时间>料液比。[结论]葡萄籽中多酚类物质的最佳提取工艺为:体积分数70%的甲醇,料液比1∶20(g/ml),90℃水浴,浸提30min提取次数为2次。 相似文献
6.
猪链球菌病是链球菌引起的一种人畜共患的急性、热性传染病多种疾病的总称,猪链球菌病流行无明显的季节性,尤其是重症猪链球菌2型感染暴发时,致病性强,传播迅速,猪病死率高,可感染特定人群发病,并可致死, 相似文献
7.
HpaG_(Xoo)蛋白的结构与功能分析(英文) 总被引:1,自引:0,他引:1
[目的]分析HpaGXoo蛋白的结构与功能,为研究两者的关系提供理论依据。[方法]利用ISREC(http://www.isrec.isb-sib.ch/software/SAPS_form.html)中提供的工具SAPS进行分子量、分子式、等电点、氨基酸所占比例、带电荷情况等参数的在线分析,并利用瑞士生物信息学研究所提供的ProtParam(http://us.expasy.org/cgi-bin/protparam)程序进行氨基酸残基数目、组成、蛋白质相对分子质量、理论等电点及平均可塑性、疏水性等参数的分析;利用NPSA(http://npsa-pbil.ibcp.fr)中的MLRC程序在线分析α-螺旋、无规则卷曲以及延伸链等的预测;利用TMHMM2.0Server(http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM/)和TMpred(http://www.ch.embnet.org/software/TMPRED_form.html)2个软件同时对HpaGXoo蛋白序列的跨膜区域进行分析,用SignalP(http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/)服务器预测HpaGXoo的信号肽;用PSORTWWWServer(http://psort.nibb.ac.jp/)中的PSORTPrediction工具进行细胞定位;利用网站Expasy(http://au.expasy.org/tools/)中SwissModel程序可同源建模,推测HpaGXoo蛋白的三维结构或用Phyre(前身3D-PSSM)(http://www.sbg.bio.ic.ac.uk/~phyre/)软件预测蛋白质三级结构;通过确定一些保守区域的氨基酸,预测蛋白质的功能。[结果]HpaGXoo蛋白由139个氨基酸组成,分子量为13726.7Da,理论等电点为4.07。该蛋白分子式为C569H896N174O212S5,酸性氨基酸残基总数(Asp+Glu)为10,碱性氨基酸残基总数(Arg+Lys)为3;疏水性的总平均值(GRAVY)为-0.553。HpaGXoo二级结构中,α-螺旋与无规则卷曲的数量与所占百分比分别为34与105、24.46%与75.54%。可见,该蛋白富含无规则卷曲和α-螺旋结构。HpaGXoo跨膜区域为零,且在跨膜区域中的氨基酸序列期望值为0.03331,该结果在大于18时才有跨膜区域,故该蛋白没有跨膜区域。HpaGXoo蛋白没有信号肽存在。HpaGXoo蛋白存在于细胞质中的可能性为21.4%,而在细菌壁膜间隙、外膜、内膜都无法确定是否有该蛋白的存在。HpaGXoo蛋白的二级结构中主要为α-螺旋和无规则卷曲,并且占相当比例,而无β-折叠存在。HpaGXoo蛋白分子量小,只有139个氨基酸残基,属于结构简单的蛋白,故推测其全蛋白可能就是一个功能结构域,或是一部分功能结构域。[结论]该研究为深入研究HpaG的分子结构及其结构与功能的关系奠定了基础。 相似文献
1