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1.
<正>1发病原因1.1日常管理温度没有控制好,昼夜温差大,经笔者观察,土炕加温养殖和鸡舍有温度自动控制器的养殖户,呼吸道发病率明显低于单用铁炉加温的养殖户。另外,后期发现鸡舍通风不良,氨气  相似文献   
2.
影响猪的生长、发育、繁殖和生产性能的一切自然和社会因素、通称为猪的环境。在规模化猪场主要关注的是温度、湿度、空气质量和病原微生物的含量。其中又以温度为最重要。  相似文献   
3.
采用了不同的处理措施,分别对光枝勾儿茶的种子和1 a生插条进行繁殖试验研究。结果表明:种子繁殖中,与对照组相比,除300 mg/L外,不同浓度的赤霉素处理组和不去果皮组(DP)均有显著差异,其中以500 mg/L的处理效果最好。扦插繁殖中,扦插基质以紫色土为好,萘乙酸浓度为300 mg/L和500 mg/L均对光枝勾儿茶的成活效果较好。  相似文献   
4.
笔者对陕西秦丰果业有限公司133hm~2红提葡萄在遭受雹灾后实施的管理技术方案和树体恢复情况进行了跟踪调查,并总结出以下管理技术措施,供广大栽植户参考。1 加强树体地下管理,以利迅速恢复树势 雹灾后,立即追施速效化肥,每株施尿素50g,撒施定植沟内,以补充树体营养,促使树体萌发新的生长点,加速生长。施肥后,立即浇水,使肥料迅速融化,并沉到根际范围。同时,通过浇水,加速土壤升温,还可打通土壤中的毛细管,有利于土壤透气。要及时将杂草除净,并沿定植沟松土深3~  相似文献   
5.
猪繁殖与呼吸综合征病毒(PRRSV)属于动脉炎病毒科、动脉炎病毒属的单股正链RNA病毒,是目前引起猪繁殖障碍的主要疫病之一,临床上以母猪发热、厌食、早产、流产和产木乃伊胎、死胎、弱仔等繁殖障碍及各种年龄猪的呼吸困难和仔猪的高死亡率为特征.根据抗原性差异和基因的同源性比较,一般将PRRSV分为欧洲型(原型毒株为LV)和美洲型(原型毒株为VR22332)两大类,病毒基因组大小约15 kb,包括8个开放性阅读编码框,其中ORF7编码的比较保守的非糖基化的核衣壳蛋白(N)具有较高的保守性,分子质量约15 ku,为病毒的优势结构蛋白,而且N蛋白具有良好的免疫原性和反应原性,能激发机体较强的免疫应答.  相似文献   
6.
<正>入夏以来,吉林公主岭地区多家肉鸡场出现了一种以肿头为主要特征的疫病,其发病率达50%以上,死亡率达2.7%左右。经过临床观察、病理剖检、实验室检查等,最后确诊该病是由大肠杆菌引起的肿头综合症,现将情况报告如下。  相似文献   
7.
猪繁殖与呼吸综合征病毒(PRRSV)属于动脉炎病毒科、动脉炎病毒属的单股正链RNA病毒,是目前引起猪繁殖障碍的主要疫病之一,临床上以母猪发热、厌食、早产、流产和产木乃伊胎、死胎、弱仔等繁殖障碍及各种年龄猪的呼吸困难和仔猪的高死亡率为特征.  相似文献   
8.
[目的]克隆PRRSV Hn-1/06株GP5蛋白基因并构建其原核表达载体.[方法]根据PRRSV美洲株ATCC-VR2332的ORF5基因序列设计特异性引物,用RT-PCR方法从Hn-1/06株中扩增得到GP5蛋白基因的片段,与PTG19-T载体连接获得其阳性克隆PTG19-T-ORF5.以该基因片段为模板分别设计ORF5完整序列和删除信号肽的ORF5序列两条引物,进行PCR扩增,将目的片段与原核表达载体pET32a连接,并对其进行酶切鉴定.[结果]扩增得到GP5蛋白基因全长序列603 bp,编码200个氨基酸残基;具有3个潜在的N-糖基化位点和9个半胱氨酸;分子量为22.4 kD,等电点为8.550;双酶切pET32a-ORF5鉴定.结果与预期一致,证实重组质粒构建成功.[结论]成功构建了PRRSV Hn-1/06株GP5蛋白基因的表达载体,为深入研究GP5蛋白的本质与功能及其致病性奠定基础.  相似文献   
9.
通过对PRRSV Hn-1/06株ORF5基因序列分析,设计删除信号肽和跨膜功能区的ORF5序列的3对引物,应用重叠延伸PCR以PTG19-T-ORF5质粒为模板进行扩增目的片段,得到长度为410 bp的片段。然后将此基因亚克隆到原核表达载体PET32a,经筛选获得了阳性重组质粒PET32a-ORF5abc,进而在IPTG的诱导下成功表达,获得了大小约为34 kD的融合蛋白GP5abc-His,Western blotting检测结果证实表达的融合蛋白具有良好的生物学活性。  相似文献   
10.
根据GenBank中PRRSV美洲株ATCC VR2332的ORF2基因序列,利用Primer5.0软件设计合成了一对特异性引物,经RT-PCR从河南分离株Hn-1/06株扩增得到了大小为771 bp的片段,并将扩增的片段插入pTG19-T载体进行测序而获得含有ORF2的阳性克隆pTG19-T-GP2。将此基因亚克隆到原核表达载体pGEX-6p-1,经筛选获得了阳性重组质粒pGEX-GP2,进而在IPTG的诱导下成功表达,获得了大小约为45 kD的融合蛋白,纯化后经Western blot检测证实表达的融合蛋白具有良好的生物学活性。  相似文献   
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