耐低温耐低氧萌发野败不育系赣野A的选育   总被引：1，自引：0，他引：1  

陈明亮  沈雨民  罗世友  熊焕金  吴小燕  熊文涛  肖叶青 《杂交水稻》2021,(2):25-27

赣野A是江西省农科院水稻研究所将东乡野生稻的耐冷性和耐低氧萌发能力导入抗稻瘟病保持系赣香B后再与赣香A测交和回交育成的野败型三系籼稻不育系。该不育系败育彻底,异交结实率高,配合力较强,具有较强的耐冷性和耐低氧萌发能力,在直播杂交稻育种中应用前景广阔。2019年通过了江西省品种审定。  相似文献   

高油酸花生耐低温高产栽培技术要点     

詹斌 《种子世界》2021,(9):0084-0086

近年来,高油酸花生日益引起种植户广泛关注,已经成为花生产业发展的热点品种。高油酸花生的价值体现在其较高的油酸含量,只有保证高油酸花生的纯度,才能发挥其品质与营养价值优势。为此,围绕高油酸花生防杂保纯,现提出高油酸花生耐低温高产优质栽培技术。本文主要对高油酸花生耐低温高产栽培技术进行了研究,介绍了高油酸花生的特性,并提出高油酸花生耐低温高产栽培技术要点,包括播前准备、播种、田间管理以及适时收获等要点,以为相关栽培人员提供一定参考。  相似文献   

旋毛虫Serpin基因在不同发育时期的mRNA表达水平变化及虫体表达特性     

《中国兽医杂志》2017,(9)

为研究旋毛虫丝氨酸蛋白酶抑制剂(Serpin),基因在不同发育时期的mRNA表达水平变化,本研究应用实时荧光定量PCR技术对不同发育时期的虫体的Serpin在mRNA表达水平进行检测。同时利用鼠抗重组蛋白血清对Serpin在旋毛虫成虫、新生幼虫、成囊前期幼虫及肌幼虫中进行定位,以鉴定该Serpin基因的表达特性。研究结果显示,在成虫时期,3 d时表达量明显高于6 h和5 d的表达量(P﹤0.05);成囊前期表达量很低,其中18 d时表达量最低(P﹤0.05);肌幼虫时期在26 d、38 d和48 d均有大量表达(P﹤0.05)。免疫荧光染色结果表明,Ts Serpin蛋白在5 d成虫期的体表表达;在新生幼虫和14 d成囊前期幼虫的体内体表均有表达;38 d肌幼虫时期明显可见表皮及体内均有表达。本实验为探究旋毛虫在宿主体内免疫逃避机制奠定基础。  相似文献   

饲用酶制剂助力动物生产可持续发展     

《国外畜牧学(猪与禽)》2020,(1):76-78

人类对动物蛋白需求量增加的同时也带来了对动物饲料需求的增加。植酸酶、木聚糖酶和蛋白酶是当今动物生产中使用最广泛的三种饲用酶。本文总结了三种饲用酶的主要作用方式和营养效能。  相似文献   

迟抽薹韭菜新品系种子萌发期耐低温性鉴定     

王陆州  王忠红  关志华 《高原农业》2019,3(2)

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酶法检测大豆蛋白酶抑制因子的实验探讨     

程志斌 《畜禽业》2004,(9):59-61

大豆蛋白酶抑制因子是大豆的主要抗营养因子，约占大豆蛋白质的6％。生大豆抗营养作用的40％是由蛋白酶抑制因子引起的。大豆蛋白酶抑制因子能抑制畜禽肠道内胰腺分泌的蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶等的活性，引起生长停滞、胰腺增生和肥大等。这种作用在幼年畜禽上尤为明显，减少了其饲养价值，限制了大豆和豆粕作为主要蛋白饲料的使用价值。因此，实际生产中，获取不同品种的大豆及其加工副产物中胰蛋白酶抑制因子的活性范围，以确定大豆和豆粕在饲料中的使用量，急需简便、快速、准确的胰蛋白酶抑制因子活性测定方法。  相似文献   

等离子体处理玉米种子试验研究     

王长江  关文波  苏志国 《农民致富之友》2009,(7):32-32

为了深入研究玉米种子通过等离子体处理，从而激活种子内部蛋白酶的活性，提高种子的发芽率和抗逆性，实现增产增收的目的。  相似文献   

嗜冷菌耐热性胞外蛋白酶对液态奶的影响   总被引：3，自引：0，他引：3  

吴正钧  花陈剑  吴昊 《乳业科学与技术》2001,24(1):9-12

嗜冷菌产生的耐热性胞外蛋白酶是引起乳及乳制品多种缺陷的主要原因之一。大多数嗜冷菌产生的胞外蛋白酶属于碱性金属蛋白酶，对热处理具有非常高的稳定性，最适的温度和pH分别在30-40℃和6-8。嗜冷菌胞外耐热性蛋白酶耐热的机理在于经过高温处理后，未被破坏的处于非折叠状态的蛋白酶分子在冷却过程中重新折叠成有活性的天然构象，因此，生奶中一旦产生此类蛋白酶后，无法通过单一的热处理完全灭活。作为一种嗜冷菌污染的更具代表性的指征，此类蛋白酶可以利用FITC-干酪素来检测其活力，达到有效控制生奶及其它乳制品质量的目的。  相似文献   

绵羊瘤胃微生物胞外蛋白酶性质的研究     

杨开伦  许键  余雄  梁其英 《动物营养学报》1994,(1)

本试验测定了pH、温度和EDTA对纯化的绵羊的瘤胃微生物胞外蛋白酶活性的影响,并用一已知氨基酸排列顺序的肽段(由15个氨基酸组成)作为底物,进一步测定了蛋白酶的酶切位点。结果表明,(1)纯化蛋白酶的最适pH在6.0～6.5之间,最适温度为40℃左右。(2)不同浓度的EDTA(浓度分别为1,10,25,50,75和100mM)对蛋白酶活性没有影响,因而该酶属于丝氨酸蛋白酶类。(3)纯化蛋白酶是一种内肽酶,其酶切位点在组氨酸—酪氨酸(?)、天冬氨酸—丙氨酸(?)、亮氨酸—赖氨酸(?)和(或)缬氨酸—赖氨酸(?)相连的肽键。(4)胰蛋白酶和纯化的蛋白酶虽同属丝氨酸蛋白酶类,但前者对底物具有高度的专一性,后者对底物的专一性不强,这是瘤胃内饲料蛋白质强烈降解的主要原因之  相似文献   

MMPS与甲状腺癌     

《长江大学学报》2006,3(3):311-313

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