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采用钒钼酸铵法对耐热植酸酶的酶学性质进行研究,结果表明,该酶的最适反应温度为65℃;最适反应pH 4.0,pH 2.0～5.5之间有较大的活性区间;有较强的耐酸性,pH 2.0～6.5之间处理1 h仍有超过90%的活性;具有很强的耐热性,干热处理对酶活没有影响;经湿热试验箱85℃和95%RH处理5 min,酶活能保存约80%;金属离子和螯合剂对酶活没有明显的激活或抑制作用;该酶抵抗胃蛋白酶和胰蛋白酶的能力较强;该酶的米氏常数Km=1.737 mmol/L,最大反应速度V<,max>=52.632μmol/(mg·min). 相似文献
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中性植酸酶的酶学性质研究 总被引：1，自引：0，他引：1
采用钒钼酸铵法对中性植酸酶的酶学性质进行了研究,并对酶活的测定条件进行了摸索。研究结果表明,该酶的最适反应温度为48℃;最适反应pH值为6.0;在pH值5.0～6.5之间有较大的活性区间;有较强的耐酸性,在pH值2.0～9.0之间处理1h仍有90%以上的活性;具有很强的耐热性,经湿热试验箱85℃、95%RH处理5min酶活能保存70%左右;Zn2+离子对酶活有一定的抑制作用,Mn2+离子对酶活有一定的激活作用;该酶抵抗胃蛋白酶的能力比较强,抵抗胰蛋白酶的能力较弱;该酶的米氏常数Km=0.563mmol/l,最大反应速度Vmax=6.250μmol/(mg·min)。 相似文献
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为了测定绵羊体内α甘露糖苷酶最适反应的pH,建立一种适合于绵羊血清α甘露糖苷酶活性的检测方法。根据对-硝基苯基-α-D-甘露糖苷在α甘露糖苷酶的作用下可水解产生对硝基酚和甘露的活性,用比色法测定产生的对硝基酚含量,与标准曲线对照,从而求出α甘露糖苷酶活性。试验对2份绵羊血清的α甘露糖苷酶活性在不同pH条件下进行了测定。研究表明,绵羊血清中α甘露糖苷酶在pH 3.8时活性比pH 4.6和pH5.0高,差异显著(P<0.05),初步推测绵羊体内α甘露糖苷酶最适反应的pH为3.8。 相似文献
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反刍动物能很大程度上依靠瘤胃微生物来消化利用饲料中的植酸盐,但目前国内有关瘤胃微生物植酸酶的研究报道较少.本文对瘤胃微生物植酸酶的主要来源和活性进行了综述分析,发现主要有5种瘤胃细菌能分泌植酸酶,其中,反刍兽新月形单胞菌(Selenomonas ruminantium)分泌的植酸酶活性最高(199.1～703.6 U·mL-1)；根据酶促反应的最适pH和催化机理,可将瘤胃微生物植酸酶分别归类为酸性植酸酶和半胱氨酸磷酸酶植酸酶；根据植酸酶水解植酸时的立体专一性,发现瘤胃微生物植酸酶中可能同时存在3-植酸酶和5-植酸酶2类植酸酶.最后本文论述了瘤胃微生物植酸酶酶促反应动力学特性,发现反刍兽新月形单胞菌植酸酶的最适pH为4.0～5.5、最适温度为50～55℃、对植酸和ATP表现出较强的活性；埃氏巨形球菌植酸酶的最适pH为5,0、最适温度为60℃、仅对植酸表现出活性. 相似文献
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产纤维素酶芽孢杆菌的诱变和酶学性质研究 总被引：1，自引：0，他引：1
为提高芽孢杆菌产纤维素酶的活性,以实验室保存的产纤维素酶枯草芽孢杆菌作为出发菌株,利用紫外线对其进行诱变处理,采用刚果红染色法初筛和3,5-二硝基水杨酸法进行复筛,并对其酶学性质进行初步研究.结果表明:诱变后突变株的纤维素酶活力较出发菌株提高4.476倍.该纤维素酶的最适pH为6.0,且在pH 5.0～7.0酶活力较稳定;该酶的最适酶促反应温度为60 ℃,在无底物保护且水浴30 min的条件下,酶活力在30～65 ℃保持稳定;此外,金属离子K+和Ba2+对酶活力有激活作用,相对酶活分别为108.11％和105.43％,而金属离子Ca2+和Cu2+对酶活性有抑制作用,二者的相对酶活分别为93.80％和89.08 ％. 相似文献
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米曲霉ZW-06中性蛋白酶白粗分离及酶学性质研究 总被引：1，自引：0，他引：1
从米曲霉(Aspergillus oryzae)ZW-06发酵干曲中对中性蛋白酶进行粗分离,并对其酶学性质进行研究.结果表明用硫酸铵沉降法所得粗酶粉的酶活力高达264443 U/g;该酶的最适反应温度为45℃,最适作用pH为6.5和9.0;该酶在常温及pH 6～10的环境下比较稳定;Mg2+、Mn2+和Ca2+对蛋白酶有强烈的激活作用,Fe2+和Cu2+则对其表现出强烈的抑制作用.动力学研究表明,该中性蛋白酶在pH 6.5和45℃条件下,Km为3.82 mg/mL,Vmax为541 U/mg·min. 相似文献
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米曲霉ZW-06中性蛋白酶的粗分离及酶学性质研究 总被引：2，自引：0，他引：2
从米曲霉(Aspergillus oryzae)ZW-06发酵干曲中对中性蛋白酶进行粗分离,并对其酶学性质进行研究。结果表明:用硫酸铵沉降法所得粗酶粉的酶活力高达264443U/g;该酶的最适反应温度为45℃,最适作用pH为6.5和9.0;该酶在常温及pH6～10的环境下比较稳定;Mg2+、Mn2+和Ca2+对蛋白酶有强烈的激活作用,Fe2+和Cu2+则对其表现出强烈的抑制作用。动力学研究表明,该中性蛋白酶在pH 6.5和45℃条件下,Km为3.82mg/mL,Vmax为541U/mg·min。 相似文献
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以自筛选得到的1株黑曲霉为试验菌株,经固态发酵获得了较高活性的酸性β-甘露聚糖酶。以此酶粉为样本,在相应的pH条件下测定分析其他酶系的活力表现。测定此酸性β-甘露聚糖酶的最适反应pH及最适反应温度,并对其酸稳定性及对胃蛋白酶和胰酶的抗降解作用也进行了特定分析。结果发现,该酶系中除了含有高活性的酸性β-甘露聚糖酶,还含有酸性蛋白酶、木聚糖酶和羧甲基纤维素酶(CMCase)等多种酶活。在pH 2~6,此酸性β-甘露聚糖酶表现出很好的活力,最适酶促反应pH约在3.5;在酸性缓冲液(pH 2.8)中40℃保温8 h,酸性β-甘露聚糖酶的酶活几乎没有损失。在胃蛋白酶环境中(pH 2.8)40℃保温5 h,此酸性甘露聚糖酶表现出非常好的抗降解能力,在胰酶环境中(pH 7.5)40℃保温5 h,酶活力损失不超过20%,在实际生产中具有很广的应用前景。 相似文献
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以牛副性腺部分纯化的N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶为材料,以对硝基苯-N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷(pNP-NAG)为底物,研究酶催化底物水解的反应动力学。结果表明:牛副性腺NAGase的最适pH为5.5,在pH3.0～7.6区域内活力较稳定,而在pH7.6能很快失活;最适温度为55℃。在50℃以下处理30min,酶活力保持稳定,高于50℃酶稳定性较差。酶促反应动力学符合米氏双曲线方程,测得米氏常数Km为0.48mmol/L,最大反应速度Vm为19.73umol/(L·min)。酶催化pNP-NAG水解反应的活化能为69.77kJ/mol。 相似文献
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利用筛选培养基从不同豆制品作坊附近的土样中筛选出一株产α-半乳糖苷酶的菌株D-1,对其进行分子鉴定及所产的α-半乳糖苷酶进行酶学特性研究。研究表明,菌株D-1为Aspergillus niger,此菌株所产α-半乳糖苷酶的最适反应温度是55℃,在60℃以下热稳定性较好;最适反应pH值为5.0,在pH值3.0～5.5范围内稳定性较好,相对酶活>64.1%;Mg2+、Na+、Pb2+、K+、Mn2+、Co2+、Al3+对α-半乳糖苷酶均有不同程度的抑制作用,其中Cu2+和Fe3+的抑制作用较为明显,而Ca2+、EDTA(乙二胺四乙酸)、Zn2+对α-半乳糖苷酶有一定的促进作用。 相似文献
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共轭酶 (EC 3 4 2 2 12 )和二氢叶酸还原酶 (EC 1 5 1 3)是生物体内重要的叶酸代谢酶。以家蚕幼虫为材料分析了这两种酶的基本性质。 5龄幼虫体液共轭酶反应的最适pH为 7 8,最适温度为 5 0℃ ;反应体系中添加巯基乙醇、K+ 或Mg2 + 可显著提高酶活性 ,而对羟高汞苯磺酸、Co2 + 、Zn2 + 、Fe2 + 等对酶活性具有明显的抑制作用 ;以叶酸五谷氨酸为基质的水解产物为叶酸 ;另以叶酸三谷氨酸为底物 ,采用 33mmol/LHepse Ches缓冲液 (pH 7 8)在 37℃的反应条件下 ,求得Km 为 9 6 μmol/L。幼虫脂肪体等组织中二氢叶酸还原酶以NADPH为供氢体 ;在pH 4 5～7 5的范围内具有较强活性 ,最适反应温度 35℃ ;巯基乙醇、胍 ,以及高浓度的 1价金属离子 (K+ 、Na+ 等 )对酶具有活性化作用 ,对氯高汞苯甲酸、甲酰胺、Co2 + 等具有强烈的抑制作用 ;采用 35mmol/L柠檬酸 磷酸钠缓冲液 (pH 5 .0 ,10g/L抗坏血酸 )在 30℃的反应条件下 ,求得Km 值为 2 7μmol/L。家蚕体液可作为共轭酶的新酶源而加以利用。 相似文献